alpha-Linolenate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: alpha-Linolenate
• 英文别名: (9Z,12Z,15Z)-octadeca-9,12,15-trienoate
• 化学式: C18H29O2-
• 分子量: 277.4
• InChiKey: DTOSIQBPPRVQHS-PDBXOOCHSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.61
• 拓扑面积：
  40.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  alpha-Linolenate 、 氧气 生成 (9Z,11S,12Z,15Z)-11-hydroperoxyoctadecatrienoate
  参考文献：
  名称：

  Expression of manganese lipoxygenase in Pichia pastoris and site-directed mutagenesis of putative metal ligands

  摘要：

  Manganese lipoxygenase is secreted by the fungus Gaeumannomyces graminis. We expressed the enzyme in Pichia pastoris, which secreted similar to30mg Mn-lipoxygenase/L culture medium in fermentor. The recombinant lipoxygenase was N- and O-glycosylated (80100 kDa), contained similar to1 mol Mn/mol protein, and had similar kinetic properties (K-m similar to7.1 muM alpha-linolenic acid and V-max 18 nmol/min/mug) as the native Mn-lipoxygenase. Mn-lipoxygenase could be quantitatively converted, presumably by secreted Pichia proteases, to a smaller protein (similar to67 kDa) with retention of lipoxygenase activity (K-m similar to6.4 muM alpha-linolenic acid and V-max similar to12 nmol/min/mug). Putative manganese ligands were investigated by site-directed mutagenesis. The iron ligands of soybean lipoxygenase-1 are two His residues in the sequence HWLNTH, one His residue and a distant Asn residue in the sequence HAAVNFGQ, and the C-terminal Ile residue. The homologous sequences of Mn-lipoxygenase are (HVLFH278)-V-274 and H(462)HVMN(466)QGS, respectively, and the C-terminal amino acid is Val-602. The His274Gln, His278Glu, His462Glu, and the Val-602 deletion mutants of Mn-lipoxygenase were inactive, and had lost >95%, of the manganese content. His-463, Asn-466, and Gln-467 did not appear to be critical for Mn-lipoxygenase activity, as His463Gln, Asn466Gln, Asn466Leu, and Gln467Asn mutants metabolized alpha-linolenic acid to 11- and 13-hydroperoxylinolenic acids. We conclude that His-274, His-278, His-462, and Val-602 likely coordinate manganese. (C) 2004 Elsevier Inc. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.abb.2004.10.026
• 作为产物：
  描述：

  (9E,12E,15E)-十八碳-9,12,15-三烯酰胺 、 水 生成 alpha-Linolenate 、 铵
  参考文献：
  名称：

  脂肪酸酰胺水解酶底物特异性。

  摘要：

  脂肪酸酰胺水解酶（FAAH），也称为油酰胺水解酶和阿南酰胺酰胺水解酶，是一种丝氨酸水解酶，负责降解内源性油酰胺和阿南酰胺（充当化学信使的脂肪酸酰胺）。FAAH水解多种脂肪酸酰胺，本研究使用纯重组大鼠FAAH检查了各种天然和非天然脂肪酸伯酰胺底物的相对水解速率。

  DOI：

  10.1016/s0960-894x(00)00528-x

文献信息

• Crystal Structure of Manganese Lipoxygenase of the Rice Blast Fungus Magnaporthe oryzae
  作者：Anneli Wennman、Ernst H. Oliw、Saeid Karkehabadi、Yang Chen

  DOI：10.1074/jbc.m115.707380

  日期：2016.4

  the rice blast fungus (Mo), was expressed in Mo-MnLOX was deglycosylated, purified to homogeneity, and subjected to crystal screening and x-ray diffraction. The structure was solved by sulfur and manganese single wavelength anomalous dispersion to a resolution of 2.0 Å. The manganese coordinating sphere is similar to iron ligands of coral 8-LOX and soybean LOX-1 but is not overlapping. The Asn-473

  脂氧合酶 (LOX) 是非血红素金属酶，可将多不饱和脂肪酸氧化成氢过氧化物。所有LOX都属于同一基因家族，并且分布广泛。动物、植物和原核生物的LOX含有铁作为催化金属，而真菌则用铁或锰表达LOX。关于 LOX 的金属选择及其与蛋白质结合的催化金属的氧化还原电位的调整知之甚少。动物、植物和原核生物 FeLOX 的三维结构有 13 种，但 MnLOX 没有。最重要的植物病原体稻瘟病菌 (Mo) 的 MnLOX 在 Mo-MnLOX 中表达，经过去糖基化、纯化至均质，并进行晶体筛选和 X 射线衍射。该结构通过硫和锰单波长反常色散解析，分辨率为 2.0 Å。锰配位球与珊瑚8-LOX和大豆LOX-1的铁配体相似，但不重叠。 Asn-473 位于短环 (Asn-Gln-Gly-Glu-Pro) 而非 α 螺旋上，并与 Gln-281 形成氢键。与 FeLOX 的比较表明，Phe-332 和 Phe-525
• Properties of a mini 9R-lipoxygenase from Nostoc sp. PCC 7120 and its mutant forms
  作者：Alexandra-Zoi Andreou、Marian Vanko、Lydia Bezakova、Ivo Feussner

  DOI：10.1016/j.phytochem.2008.03.002

  日期：2008.6

  linoleic acid esterified to a bulky phosphatidylcholine molecule as a substrate suggested a tail-fist binding orientation of the substrate. Site directed mutagenesis of the alanine to glycine did not cause alterations in the stereospecificity of the products, while mutation of the alanine to valine or isoleucine modified both regio- and enantioselectivity of the enzyme. Kinetic measurements revealed

  脂氧合酶 (LOX) 由一类催化多不饱和脂肪酸的区域和立体定向双加氧的酶组成。目前的报道提出，R-脂肪氧化酶活性位点的保守甘氨酸残基和S-脂肪氧化酶相应位置的丙氨酸残基在决定产物的立体化学方面起着至关重要的作用。最近，来自 Nostoc sp. 的具有亚油酸二醇合酶活性的双功能脂肪氧化酶。鉴定了具有 R 立体特异性的 PCC7120 和迄今为止在手性特异性序列决定簇位置携带丙氨酸而不是保守甘氨酸的独特特征。在大肠杆菌中表达后纯化重组羧基末端结构域。该酶使用酯化为庞大的磷脂酰胆碱分子的亚油酸作为底物的能力表明底物的尾拳结合方向。将丙氨酸定点诱变为甘氨酸不会引起产物立体特异性的改变，而将丙氨酸突变为缬氨酸或异亮氨酸改变了酶的区域选择性和对映选择性。动力学测量表明，用 Gly 或 Val 取代 Ala 不会显着影响反应特性，而 A162I 突变体显示 vmax 降低。根据获得的诱变数据，
• Secretion of two novel enzymes, manganese 9S-lipoxygenase and epoxy alcohol synthase, by the rice pathogen Magnaporthe salvinii
  作者：Anneli Wennman、Ernst H. Oliw

  DOI：10.1194/jlr.m033787

  日期：2013.3

  salvinii, secreted linoleate 9S-lipoxygenase (9S-LOX) and epoxy alcohol synthase (EAS). The EAS rapidly transformed 9S-hydroperoxy-octadeca-10E,12Z-dienoic acid (9S-HPODE) to threo 10 (11)-epoxy-9S-hydroxy-12Z-octadecenoic acid, but other hydroperoxy FAs were poor substrates. 9S-LOX was expressed in Pichia pastoris. Recombinant 9S-LOX oxidized 18:2n-6 directly to 9S-HPODE, the end product, and also to two

  水稻茎病原体 Magnaporthe salvinii 的菌丝体分泌亚油酸 9S-脂肪氧化酶 (9S-LOX) 和环氧醇合酶 (EAS)。EAS 迅速将 9S-hydroperoxy-octadeca-10E,12Z-二烯酸 (9S-HPODE) 转化为 threo 10 (11)-epoxy-9S-hydroxy-12Z-octadecenoic 酸，但其他氢过氧 FAs 是较差的底物。9S-LOX 在毕赤酵母中表达。重组 9S-LOX 将 18:2n-6 直接氧化为最终产物 9S-HPODE，以及两种中间体，11S-氢过氧-9Z,12Z-十八碳烯酸（11S-HPODE；~5%）和 13R-氢过氧- 9Z,11E-十八碳二烯酸（13R-HPODE；~1%）。11S-和 13R-HPODE 异构化为 9S-HPODE，可能是在氧化成过氧自由基、β-断裂和氧插入 C-9 之后。18:3n-3
• Expression and characterization of manganese lipoxygenase of the rice blast fungus reveals prominent sequential lipoxygenation of α-linolenic acid
  作者：Anneli Wennman、Fredrik Jernerén、Ann Magnuson、Ernst H. Oliw

  DOI：10.1016/j.abb.2015.07.014

  日期：2015.10

  13R-hydroperoxy fatty acids. Oxygen consumption indicated apparent kcat values of 2.8 s(-1) (18:2n-6) and 3.9 s(-1) (18:3n-3), and UV analysis yielded apparent Km values of 8 and 12 μM, respectively, for biosynthesis of cis-trans conjugated metabolites. 9S-Hydroperoxy-10E,12Z,15Z-octadecatrienoic acid was rapidly further oxidized to a triene, 9S,16S-dihydroperoxy-10E,12Z,14E-octadecatrienoic acid. In conclusion

  稻瘟病菌引起稻瘟病，并已成为真菌感染的典范生物。米曲霉可以通过7,8-亚油酸酯二醇合酶，10R-二加氧酶-环氧醇合酶和推定的锰脂加氧酶（Mo-MnLOX）来氧化脂肪酸。后两个在感染过程中被转录。从基因组和cDNA分析推导了Mo-MnLOX的开放阅读框。重组Mo-MnLOX在巴斯德毕赤酵母中表达并纯化至均一。该酶包含与蛋白质结合的Mn，并通过表面氢提取和氧合作用将18：2n-6和18：3n-3氧化为9S-，11-和13R-氢过氧代谢产物。使11-氢过氧化物经受β-片段化，形成9S-和13R-氢过氧脂肪酸。耗氧量表明表观kcat值分别为2.8 s（-1）（18：2n-6）和3.9 s（-1）（18：3n-3），UV和UV分析得出的顺式-反式共轭代谢物的生物合成表观Km值分别为8和12μM。9S-羟基过氧10E，12Z，15Z-十八碳三烯酸迅速进一步氧化为三烯，9S，16S-二氢过氧-10E，1
• The structure of coral allene oxide synthase reveals a catalase adapted for metabolism of a fatty acid hydroperoxide
  作者：Michael L. Oldham、Alan R. Brash、Marcia E. Newcomer

  DOI：10.1073/pnas.0406352102

  日期：2005.1.11

  8R-Lipoxygenase and allene oxide synthase (AOS) are parts of a naturally occurring fusion protein from the coral Plexaura homomalla. AOS catalyses the production of an unstable epoxide (an allene oxide) from the fatty acid hydroperoxide generated by the lipoxygenase activity. Here, we report the structure of the AOS domain and its striking structural homology to catalase. Whereas nominal sequence identity

  8R-脂氧合酶和氧化烯合酶（AOS）是来自珊瑚Plexaura homomalla的天然融合蛋白的一部分。AOS催化由脂氧合酶活性产生的脂肪酸氢过氧化物生成不稳定的环氧化物（氧化烯）。在这里，我们报告AOS域的结构及其与过氧化氢酶的惊人结构同源性。尽管先前已经描述了酶之间的标称序列同一性，但是鉴于该酶活性仅与P450超家族相关，因此没有预期观察到的结构同源性程度，并且没有过氧化氢酶活性的过氧化氢酶折叠的保留是空前的。血红素的环境在很大程度上是保守的，而AOS血红素是平面的，远端的组氨酸的侧面是两个氢键残基。