F₄₂₀H₂ | 128900-33-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: F₄₂₀H₂
• 英文别名: 1,5-dihydrocoenzyme F420；(2S)-2-[[(4S)-4-carboxy-4-[[(2S)-2-[hydroxy-[(2R,3S,4S)-2,3,4-trihydroxy-5-(8-hydroxy-2,4-dioxo-1,5-dihydropyrimido[4,5-b]quinolin-10-yl)pentoxy]phosphoryl]oxypropanoyl]amino]butanoyl]amino]pentanedioic acid
• CAS: 128900-33-4
• 化学式: C₂₉H₃₈N₅O₁₈P
• 分子量: 775.617
• InChiKey: IXPYGZIWHPPILV-NALJQGANSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.1
• 重原子数：
  53
• 可旋转键数：
  20
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  368
• 氢给体数：
  12
• 氢受体数：
  19

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  cofactor F₄₂₀ 在 sodium dithionite 、 Tetrahydromethanopterin 、 2-巯基乙醇 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 F₄₂₀H₂
  参考文献：
  名称：

  利用常见催化机制对 (βα)8 桶折叠亚甲基四氢蝶呤还原酶进行突变和结构研究

  摘要：

  亚甲基四氢蝶呤还原酶催化亚甲基还原为与还原蝶呤结合的甲基，即 C 1各种单碳载体（C 1 ）新陈代谢。 F第420章依赖的亚甲基四氢甲蝶呤（亚甲基-H 4 MPT）还原酶（Mer）和不依赖黄素的亚甲基四氢叶酸（亚甲基-H） 4 F) 还原酶 (Mfr) 使用三元复合机制直接从 F 转移氢化物第420章H 2和NAD(P)H连接到各自的亚甲基，而FAD依赖的亚甲基-H 4 F还原酶（MTHFR）以FAD为辅基，通过乒乓机制催化亚甲基-H的还原4 F. MTHFR的三元配合物结构及其衍生的催化机制是可用的，但Mfr或Mer的三元配合物结构尚未报道。在这里，梅尔来自詹氏甲烷球菌(jMer) 是异源产生的，并且具有和不具有 F 的酶的晶体结构第420章被确定。 jMer的三元复合物是在jMer-F的基础上建模的第420章通过将黄素的氢化物转移原子固定后的多肽相互叠加，以及随后将甲基四氢蝶呤从MTH

  DOI：

  10.1002/pro.5018
• 作为试剂：
  描述：

  methylene-H₄MPT 在 F₄₂₀H₂ 、 recombinant Methanocaldococcus jannaschii F₄₂₀-dependent methylene-tetrahydromethanopterin reductase 、 2-巯基乙醇 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 Methyltetrahydromethanopterin
  参考文献：
  名称：

  利用常见催化机制对 (βα)8 桶折叠亚甲基四氢蝶呤还原酶进行突变和结构研究

  摘要：

  亚甲基四氢蝶呤还原酶催化亚甲基还原为与还原蝶呤结合的甲基，即 C 1各种单碳载体（C 1 ）新陈代谢。 F第420章依赖的亚甲基四氢甲蝶呤（亚甲基-H 4 MPT）还原酶（Mer）和不依赖黄素的亚甲基四氢叶酸（亚甲基-H） 4 F) 还原酶 (Mfr) 使用三元复合机制直接从 F 转移氢化物第420章H 2和NAD(P)H连接到各自的亚甲基，而FAD依赖的亚甲基-H 4 F还原酶（MTHFR）以FAD为辅基，通过乒乓机制催化亚甲基-H的还原4 F. MTHFR的三元配合物结构及其衍生的催化机制是可用的，但Mfr或Mer的三元配合物结构尚未报道。在这里，梅尔来自詹氏甲烷球菌(jMer) 是异源产生的，并且具有和不具有 F 的酶的晶体结构第420章被确定。 jMer的三元复合物是在jMer-F的基础上建模的第420章通过将黄素的氢化物转移原子固定后的多肽相互叠加，以及随后将甲基四氢蝶呤从MTH

  DOI：

  10.1002/pro.5018

文献信息

• Isolation and characterization of a thermostable F420:NADPH oxidoreductase from Thermobifida fusca
  作者：Hemant Kumar、Quoc-Thai Nguyen、Claudia Binda、Andrea Mattevi、Marco W. Fraaije

  DOI：10.1074/jbc.m117.787754

  日期：2017.6

  F420H2-dependent enzymes reduce a wide range of substrates that are otherwise recalcitrant to enzyme-catalyzed reduction, and their potential for applications in biocatalysis has attracted increasing attention. Thermobifida fusca is a moderately thermophilic bacterium and holds high biocatalytic potential as a source for several highly thermostable enzymes. We report here on the isolation and characterization of a thermostable F-420: NADPH oxidoreductase (Tfu-FNO) from T. fusca, the first F-420-dependent enzyme described from this bacterium. Tfu-FNO was heterologously expressed in Escherichia coli, yielding up to 200 mg of recombinant enzyme per liter of culture. We found that Tfu-FNO is highly thermostable, reaching its highest activity at 65 degrees C and that Tfu-FNO is likely to act in vivo as an F-420 reductase at the expense of NADPH, similar to its counterpart in Streptomyces griseus. We obtained the crystal structure of FNO in complex with NADP(+) at 1.8 angstrom resolution, providing the first bacterial FNO structure. The overall architecture and NADP(+)-binding site of Tfu-FNO were highly similar to those of the Archaeoglobus fulgidus FNO (Af- FNO). The active site is located in a hydrophobic pocket between an N-terminal dinucleotide binding domain and a smaller C-terminal domain. Residues interacting with the 2' -phosphate of NADP (+) were probed by targeted mutagenesis, indicating that Thr-28, Ser-50, Arg-51, and Arg-55 are important for discriminating between NADP(+) and NAD(+). Interestingly, a T28A mutant increased the kinetic efficiency > 3-fold as compared with the wild-type enzyme when NADH is the substrate. The biochemical and structural data presented here provide crucial insights into the molecular recognition of the two cofactors, F-420 and NAD(P) H by FNO.