(2S,4S)-2-amino-4-hydroxy-4-phenylbutanoic acid | 146297-34-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (2S,4S)-2-amino-4-hydroxy-4-phenylbutanoic acid
• 英文别名: Wqligwijzbhbfm-iucakerbsa-
• CAS: 146297-34-9
• 化学式: C₁₀H₁₃NO₃
• 分子量: 195.218
• InChiKey: WQLIGWIJZBHBFM-IUCAKERBSA-N

物化性质

• 熔点：
  162-164 °C
• 沸点：
  420.3±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.282±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.2
• 重原子数：
  14
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  83.6
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (2S,4S)-2-amino-4-hydroxy-4-phenylbutanoic acid 在 盐酸 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 生成 (3S,5R)-3-amino-5-phenyldihydrofuran-2(3H)-one
  参考文献：
  名称：

  调节Fe（II）/α-酮戊二酸依赖性双加氧酶的化学选择性，用于非蛋白源氨基酸的氧化修饰。

  摘要：

  以区域选择性和立体选择性的方式对脂肪族CH键进行修饰可在有机化学中提出巨大挑战。在这种情况下，使用非血红素铁和依赖α-酮戊二酸的双加氧酶（αKGDs）代表了CH活化的有趣工具，因为该酶家族可以催化一系列广泛的合成有价值的反应，包括羟基化，氧化和去饱和。αKGD的共有反应机理是通过形成能够从sp 3进行氢原子转移（HAT）的Fe（IV）-氧配合物而进行的-杂交的底物碳中心。产生的底物自由基和Fe（III）-OH辅助因子被认为是可能的反应结果的分支点，反应结果由酶的活性位点结构决定。迄今为止，通过酶工程对Fe（II）/α-酮戊二酸依赖性双加氧酶中反应命运的调节主要是难以捉摸的。在这项研究中，我们因此出发来改造升-脯氨酸的顺从-4-羟化酶SmP4H苜蓿根瘤菌用于nonproteinogenic氨基酸的选择性氧化修饰升-高苯丙氨酸（升-hPhe）来生产药理学相关的小分子中间体。使用结构指导的定向进化，我们将羟化反应的总周转数，k

  DOI：

  10.1021/acscatal.1c00678
• 作为产物：
  描述：

  在 盐酸 、 sodium hydroxide 、 potassium carbonate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 (2S,4S)-2-amino-4-hydroxy-4-phenylbutanoic acid
  参考文献：
  名称：

  2-tert-Butyl-3-methyl-2,3-dihydroimidazol- 4-one-N-oxide:  A New Nitrone-Based Chiral Glycine Equivalent

  摘要：

  Cycloaddition reactions between a new homochiral imidazolone-derived nitrone afford cycloadclucts in high yield and with high stereoselectivity. Subsequent cycloadduct elaboration affords the gamma-lactones of gamma-hydroxy-alpha-amino acids as well as the optically pure amino acids themselves.

  DOI：

  10.1021/ol049505a

文献信息

• Stereo-selective synthesis of non-canonical γ-hydroxy-α-amino acids by enzymatic carbon–carbon bond formation
  作者：Rui Zhang、Jiamu Tan、Zhenzhen Luo、Haihong Dong、Ningshan Ma、Cangsong Liao

  DOI：10.1039/d1cy00955a

  日期：——

  Carbon–carbon (C–C) bond formation is the fundamental reaction type in organic synthesis. Biocatalytic methods for C–C bond formation have been limited to a few types of enzymes. In this report, we demonstrated the capability of a PLP-dependent enzyme ApUstD performing both C–C bond activation and asymmetric C–C bond formation, which resulted in non-canonical γ-hydroxy-α-amino acids. The reaction showed

  碳-碳（C-C）键的形成是有机合成中的基本反应类型。C-C 键形成的生物催化方法仅限于几种酶。在本报告中，我们展示了 PLP 依赖性酶 ApUstD 执行 C-C 键激活和不对称 C-C 键形成的能力，这导致了非规范的 γ-羟基-α-氨基酸。该反应显示出高效率（转化率高达 98%）、立体选择性（比例高达 >97:3）、广泛的底物范围（25 个分离的实例）和显着的简单性。我们的结果扩展了 PLP 依赖性酶对不对称 C-C 形成的生物催化功能。
• Kynureninase in Organic Synthesis: Preparation of <i>γ</i>-Hydroxy-<i>α</i>-l-Amino Acids
  作者：Tsuyoshi Miura、Noriko Masuo、Yuki Fusamae、Tetsuya Kajimoto、Yoshiteru Ida

  DOI：10.1055/s-1998-3137

  日期：1998.6

  Kynureninase, which is known to catalyze the transaldol reaction between benzaldehyde and kynurenine, accepted many kinds of other aromatic aldehydes and propargyl aldehydes as the substrates to afford novel γ-hydroxy-α-l-amino acids. The l-configuration of the α-carbons was confirmed by an enzymatic method using both d- and l-amino acid oxidases. The stereochemistry of the newly formed chiral center (γ-position) in major isomers was determined to be R-configuration by the observed NOEs in the NMR spectroscopy of lactones derived from the γ-hydroxy-α-l-amino acids.

  已知喹啉酶可催化苯甲醛和喹啉之间的转醛反应，它接受多种其他芳香醛和丙炔醛作为底物，生成新型的γ-羟基-α-氨基酸。使用d-和l-氨基酸氧化酶的酶促方法证实了α-碳的l-构型。通过在γ-羟基-α-氨基酸衍生的内酯的核磁共振光谱中观察到的NOE，确定主要异构体中新形成的手性中心（γ位）的立体化学结构为R构型。
• Stereochemistry and mechanism of aldol reactions catalyzed by kynureninase
  作者：Robert S. Phillips、Rajesh K. Dua

  DOI：10.1021/ja00019a039

  日期：1991.9

  Kynureninase from Pseudomonas has been reported to catalyze aldol and retro-aldol reactions, in addition to the physiological hydrolytic cleavage of L-kynurenine to anthranilic acid and L-alanine. However, the stereochemistry of these novel aldol reactions has not been previously determined. We have determined that the reaction of L-kynurenine and benzaldehyde catalyzed by kynureninase results in (2S,4R)-2-amino-4-hydroxy-4-phenylbutanoic acid. Similarly, the 4R isomer of dihydro-L-kynurenine readily undergoes retro-aldol cleavage, while the 4S isomer is unreactive as a substrate. Both isomers of dihydro-L-kynurenine are competitive inhibitors of kynureninase from Pseudomonas. However, the 4S isomer of dihydro-L-kynurenine is the most potent inhibitor, with a K(i) of 0.3-mu-M. These results provide additional support for a general base mechanism for kynureninase, and suggest that the hydration occurs on the re face of the carbonyl group of kynurenine to give an (S)-gem-diolate intermediate.
• EP0581907A4
  申请人：——

  公开号：EP0581907A4

  公开（公告）日：1994-04-06
• INHIBITORS OF KYNURENINASE
  申请人：THE UNIVERSITY OF GEORGIA RESEARCH FOUNDATION, INC.

  公开号：EP0581907A1

  公开（公告）日：1994-02-09

表征谱图