(S)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-fluoropropionic acid | 1011474-03-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: (S)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-fluoropropionic acid
• 英文别名: (2S)-2-fluoro-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylaminomethyl)-3-phenylpropanoic acid；(2S)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-fluoropropanoic acid
• CAS: 1011474-03-5
• 化学式: C₂₅H₂₂FNO₄
• 分子量: 419.452
• InChiKey: ZVENSWZVKKYEOO-VWLOTQADSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.8
• 重原子数：
  31
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-fluoropropionic acid 、 乙酸酐 、 (2R,3S)-3-{[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2-methylbutanoic acid 、 (2R,3S)-3-{[(9-H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]amino}-2,4-dimethylpentanoic acid 、 (R)-7-{[(tert-butoxy)carbonyl]amino}-3-({[(9H-fluoren-9-yl)methoxy]carbonyl}amino)heptaoic acid 生成 (3R)-3-[[(2S)-2-[[[(2R,3S)-3-acetamido-2,4-dimethylpentanoyl]amino]methyl]-2-fluoro-3-phenylpropanoyl]amino]-7-amino-N-[(2S,3R)-4-amino-3-methyl-4-oxobutan-2-yl]heptanamide
  参考文献：
  名称：

  氟取代的β-肽的NMR溶液结构：3 14-螺旋和发夹形转角。α-氟-酰胺基中90°OCCF二面角的第一种情况

  摘要：

  为了进一步研究的偏好antiperiplanar（AP）构象α氟酰胺基，二β -肽，1和2，含有（2-F） - β 3哈拉和（2-F） - β 2已合成了hPhe残基。确定了它们在CD 3 OH中的NMR溶液结构，并与非F取代的类似物3和4a进行了比较。虽然我们在之前的调查发现（阖闾化学学报2005，88，266），该一个立体有择引入F-取代基在一个的中心位置β -庚肽能够“破”的3 14通过强制执行FCCO螺旋结构AP -conformation，我们现在可以证明，相同的过程导致具有不利ca的结构。90°FCCO二面角，强迫由3 14在螺旋折叠β -十三碳肽（参见1 ;图4）。这被解释为在较长的β-肽中协同折叠的结果。F取代基放置在β -peptidic发夹转角被证明是在AP -arrangement相对于相邻的CO键（参见2 ;图7）。分析非-F-取代β -tetrapeptides（与两个中央的螺旋防止配置β

  DOI：

  10.1002/hlca.200790235
• 作为产物：
  描述：

  (2S)-2-fluoro-2-(tert-butoxycarbonylaminomethyl)-3-phenylpropanoic acid 、 9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 在 三氟乙酸 、 sodium carbonate 作用下， 以 水 、 丙酮 为溶剂， 反应 3.0h， 以95%的产率得到(S)-2-benzyl-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-2-fluoropropionic acid
  参考文献：
  名称：

  Enantioselective Synthesis of α-Fluorinated β²-Amino Acids

  摘要：

  A methodology for the enantioselective synthesis of a-fluorinated beta(2)-amino acids has been developed from readily available carboxylic acids 3. Conversion to the Evan's oxazolidinone followed by enantioselective-fluorination and alkylation gave 7 in high diastereomeric excess (> 95%). Subsequent removal of the oxazolidinone and amination at the Bn-protected hydroxyl center gave optically active alpha-fluorinated beta(2)-amino acids.

  DOI：

  10.1021/ol703045z

文献信息

• Enantioselective Synthesis of α-Fluorinated β²-Amino Acids
  作者：Michael K. Edmonds、Florian H. M. Graichen、James Gardiner、Andrew D. Abell

  DOI：10.1021/ol703045z

  日期：2008.3.1

  A methodology for the enantioselective synthesis of a-fluorinated beta(2)-amino acids has been developed from readily available carboxylic acids 3. Conversion to the Evan's oxazolidinone followed by enantioselective-fluorination and alkylation gave 7 in high diastereomeric excess (> 95%). Subsequent removal of the oxazolidinone and amination at the Bn-protected hydroxyl center gave optically active alpha-fluorinated beta(2)-amino acids.
• NMR-Solution Structures of Fluoro-Substitutedβ-Peptides: A314-Helix and a Hairpin Turn. The First Case of a 90° OCCF Dihedral Angle in anα-Fluoro-Amide Group
  作者：Raveendra I. Mathad、Bernhard Jaun、Oliver Flögel、James Gardiner、Markus Löweneck、Jeroen D. C. Codée、Peter H. Seeberger、Dieter Seebach、Michael K. Edmonds、Florian H. M. Graichen、Andrew D. Abell

  DOI：10.1002/hlca.200790235

  日期：2007.12

  314-helical structure by enforcing the FCCO ap-conformation, we could now demonstrate that the same procedure leads to a structure with the unfavorable ca. 90° FCCO dihedral angle, enforced by the 314-helical folding in a β-tridecapeptide (cf.1; Fig. 4). This is interpreted as a consequence of cooperative folding in the longer β-peptide. A F-substituent placed in the turn section of a β-peptidic hairpin turn

  为了进一步研究的偏好antiperiplanar（AP）构象α氟酰胺基，二β -肽，1和2，含有（2-F） - β 3哈拉和（2-F） - β 2已合成了hPhe残基。确定了它们在CD 3 OH中的NMR溶液结构，并与非F取代的类似物3和4a进行了比较。虽然我们在之前的调查发现（阖闾化学学报2005，88，266），该一个立体有择引入F-取代基在一个的中心位置β -庚肽能够“破”的3 14通过强制执行FCCO螺旋结构AP -conformation，我们现在可以证明，相同的过程导致具有不利ca的结构。90°FCCO二面角，强迫由3 14在螺旋折叠β -十三碳肽（参见1 ;图4）。这被解释为在较长的β-肽中协同折叠的结果。F取代基放置在β -peptidic发夹转角被证明是在AP -arrangement相对于相邻的CO键（参见2 ;图7）。分析非-F-取代β -tetrapeptides（与两个中央的螺旋防止配置β