N-Boc-L-Ile-L-Pro-L-Leu-L-Trp-L-Pro-L-Val-L-Ile-L-Pro-OMe

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: N-Boc-L-Ile-L-Pro-L-Leu-L-Trp-L-Pro-L-Val-L-Ile-L-Pro-OMe
• 英文别名: Boc-Ile-Pro-Leu-Trp-Pro-Val-Ile-Pro-OMe；methyl (2S)-1-[(2S,3S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-1-[(2S)-3-(1H-indol-3-yl)-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-1-[(2S,3S)-3-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoyl]amino]propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carboxylate
• 化学式: C₅₅H₈₅N₉O₁₁
• 分子量: 1048.33
• InChiKey: BKXMPJAMHHVYMV-IMFRXTJUSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7
• 重原子数：
  75
• 可旋转键数：
  25
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.69
• 拓扑面积：
  258
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-Boc-L-Ile-L-Pro-L-Leu-L-Trp-L-Pro-L-Val-L-Ile-L-Pro-OMe 在 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  肾上腺素E的全合成

  摘要：

  Reniochalistatin E（1）是从海洋海绵Reniochalina stalagmitis分离的五个相关环肽之一。这些化合物的发现源于针对富含脯氨酸的生物活性化合物的鉴定的筛选程序。Reniochalistatin E是家族中唯一拥有色氨酸氨基酸残基的成员。鉴于观察到的1的细胞毒性，人们致力于开发合成1的途径。的第一全合成1已经在15步路线在一个整体5.0％的收率完成。结果显示，与天然样品相比，肾上腺素甲壳素E的合成样品对HeLa和RPMI-8226细胞系具有相似的活性50个值分别为16.9 vs 17.3μM和4.5 vs 4.9μM。有趣的是，两个合成的完全去保护的八肽都被合成为具有神经毒性的，它们都具有细胞毒性。该途径提供了一种手段来探究1与进一步生物学研究的结构与活性之间的关系。

  DOI：

  10.1021/acs.jnatprod.7b00656
• 作为产物：
  描述：

  Boc-Pro-Val-OH 在 盐酸 、 1-羟基苯并三唑 作用下， 以 四氢呋喃 、 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 3.66h， 生成 N-Boc-L-Ile-L-Pro-L-Leu-L-Trp-L-Pro-L-Val-L-Ile-L-Pro-OMe
  参考文献：
  名称：

  肾上腺素E的全合成

  摘要：

  Reniochalistatin E（1）是从海洋海绵Reniochalina stalagmitis分离的五个相关环肽之一。这些化合物的发现源于针对富含脯氨酸的生物活性化合物的鉴定的筛选程序。Reniochalistatin E是家族中唯一拥有色氨酸氨基酸残基的成员。鉴于观察到的1的细胞毒性，人们致力于开发合成1的途径。的第一全合成1已经在15步路线在一个整体5.0％的收率完成。结果显示，与天然样品相比，肾上腺素甲壳素E的合成样品对HeLa和RPMI-8226细胞系具有相似的活性50个值分别为16.9 vs 17.3μM和4.5 vs 4.9μM。有趣的是，两个合成的完全去保护的八肽都被合成为具有神经毒性的，它们都具有细胞毒性。该途径提供了一种手段来探究1与进一步生物学研究的结构与活性之间的关系。

  DOI：

  10.1021/acs.jnatprod.7b00656

文献信息

• Total Synthesis of Reniochalistatin E
  作者：Anthony Fatino、Giovanna Baca、Chamitha Weeramange、Ryan J. Rafferty

  DOI：10.1021/acs.jnatprod.7b00656

  日期：2017.12.22

  first total synthesis of 1 has been accomplished in a 15-step route in an overall 5.0% yield. The synthetic sample of reniochalistatin E was shown to have similar activity toward HeLa and RPMI-8226 cell lines compared to the natural sample, with IC50 values of 16.9 vs 17.3 μM and 4.5 vs 4.9 μM, respectively. Interestingly, both of the fully deprotected octapeptides constructed toward the synthesis of

  Reniochalistatin E（1）是从海洋海绵Reniochalina stalagmitis分离的五个相关环肽之一。这些化合物的发现源于针对富含脯氨酸的生物活性化合物的鉴定的筛选程序。Reniochalistatin E是家族中唯一拥有色氨酸氨基酸残基的成员。鉴于观察到的1的细胞毒性，人们致力于开发合成1的途径。的第一全合成1已经在15步路线在一个整体5.0％的收率完成。结果显示，与天然样品相比，肾上腺素甲壳素E的合成样品对HeLa和RPMI-8226细胞系具有相似的活性50个值分别为16.9 vs 17.3μM和4.5 vs 4.9μM。有趣的是，两个合成的完全去保护的八肽都被合成为具有神经毒性的，它们都具有细胞毒性。该途径提供了一种手段来探究1与进一步生物学研究的结构与活性之间的关系。
• Iron‐Catalyzed Biomimetic Dimerization of Tryptophan‐Containing Peptides
  作者：Hirofumi Ueda、Soichiro Sato、Kenta Noda、Hiroyuki Hakamata、Eunsang Kwon、Nagao Kobayashi、Hidetoshi Tokuyama

  DOI：10.1002/anie.202302404

  日期：——

  Biomimetic oxidative dimerization of tryptophan derivatives catalyzed by an iron octacarboxy phthalocyanine complex was established in aqueous media with oxygen as a bulk oxidant. This protocol allows the dimerization of a wide range of tryptophan-containing peptides with remarkable functional-group tolerance to construct natural and unnatural pyrroloindole dimers and dimerized peptides with a unique

  八羧基酞菁铁络合物催化的色氨酸衍生物的仿生氧化二聚反应是在水性介质中以氧作为本体氧化剂建立的。该协议允许对具有显着功能组耐受性的各种含色氨酸肽进行二聚化，以构建天然和非天然的吡咯并吲哚二聚体和二聚化肽，并具有连接两个转弯结构的独特支架。