Watasenia dehydropreluciferin | 62541-09-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Watasenia dehydropreluciferin
• 英文别名: dehydrocoelenterazine
• CAS: 62541-09-7
• 化学式: C₂₆H₁₉N₃O₃
• 分子量: 421.455
• InChiKey: GXSAVXXAPZMOAN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.38
• 重原子数：
  32.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.04
• 拓扑面积：
  85.49
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Watasenia dehydropreluciferin 在 sodium tetrahydroborate 作用下， 生成 腔肠素
  参考文献：
  名称：

  铜介导的咪唑并吡嗪酮氧化抑制海洋荧光素酶活性

  摘要：

  过去几十年来，基于生物发光的工具的发展在化学生物学领域稳步增长，其用途包括从报告基因到测定开发和靶向成像。最近，利用腔肠素的荧光素酶（例如高斯荧光素酶、海肾荧光素酶）和工程纳米荧光素酶已被利用，因为它们相对于萤火虫荧光素/荧光素酶具有强烈的发光能力。这些系统的重要性日益凸显，需要对影响其光产生的组件进行研究。之前的研究报道称，一种海洋荧光素酶Gaussia可以被铜盐有效抑制。抑制机制尚未阐明，但推测是通过与酶结合而发生的。在这项研究中，我们首次报告了一组非同源海洋荧光素酶在铜 (II) 存在下也表现出光发射显着减少的情况。我们研究了这种抑制背后的作用机制，并证明观察到的铜抑制并非源于荧光素酶相互作用，而是咪唑并吡嗪酮荧光素的化学氧化产生惰性、脱水荧光素。

  DOI：

  10.1002/bio.4415
• 作为产物：
  描述：

  2-((3-苄基-5-(4-羟基苯基)吡嗪-2-基)氨基)-3-(4-羟基苯基)丙烯酸 在 乙酸酐 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 0.17h， 以79%的产率得到Watasenia dehydropreluciferin
  参考文献：
  名称：

  2-氨基-3-苄基-5-(对羟基苯基)吡嗪与对羟基苯丙酮酸的环化新合成WATASENIAPRELUCIFERIN

  摘要：

  2-氨基-3-苄基-5-(对羟基苯基)吡嗪与对羟基苯基丙酮酸的反应直接以令人满意的产率得到Watasenia preluciferin，无需任何还原处理。

  DOI：

  10.1246/cl.1980.299

文献信息

• Dynamic Chirality Determines Critical Roles for Bioluminescence in Symplectin-Dehydrocoelenterazine System
  作者：Vorawan Kongjinda、Yosuke Nakashima、Naoki Tani、Masaki Kuse、Toshio Nishikawa、Chin-Hui Yu、Nobuyuki Harada、Minoru Isobe

  DOI：10.1002/asia.201100089

  日期：2011.8.1

  diF‐DCLs moved to the active site at pH 7.8, a change in the chirality with the 390‐Cys residue resulted. Model experiments using L‐cysteine‐containing CGLK‐peptide supported two diastereoisomers from each diF‐DCL. The significant difference in the luminescence from these two chromophores is attributed to a plausible mechanism including the dynamically variable stereogenic center emerging at the storage and

  Symplectin是一种含有脱氢腔肠素（DCL）发色团的光蛋白，该发色团通过共价键与半胱氨酸残基连接在一起，发出蓝光。这项研究的重点是新兴的立体遗传学中心的立体化学过程。由于其不同的生物发光活性，使用了两种异构的氟化DCL类似物（2,4-diF-和2,6-diF-DCL），与天然DCL相比分别为200％和20％。发现这些diF-DCL中的每一个都可以在pH 6.0的辛普列汀中与天然DCL交换。新兴的立体异构碳在结合位点是外消旋的。将这种储存形式的pH值更改为蛋白质的最佳溶解度pH（pH 7.8），会导致2,4-diF-DCL结合的symplectin发光，然后对用过的溶液进行分析，并在肽酶消化后检测腔肠酰胺-390-CGLK-肽和腔肠胺。另一方面，对2,6-diF-DCL结合的symplectin的相同分析仅提供了腔肠素，而没有腔肠酰胺。当外消旋体diF‐DCL移至pH 7.8的活性位点
• Enzymatic conversion of dehydrocoelenterazine to coelenterazine using FMN-bound flavin reductase of NAD(P)H:FMN oxidoreductase
  作者：Satoshi Inouye、Mitsuhiro Nakamura、Takamitsu Hosoya

  DOI：10.1016/j.bbrc.2021.11.089

  日期：2022.1

  (an enzyme) in marine organisms and is unstable in aqueous solutions. The dehydrogenated form of CTZ (dehydrocoelenterazine, dCTZ) is stable and thought to be a storage form of CTZ and a recycling intermediate from the condensation reaction of coelenteramine and 4-hydroxyphenylpyruvic acid to CTZ. In this study, the enzymatic conversion of dCTZ to CTZ was successfully achieved using NAD(P)H:FMN oxidoreductase

  腔肠素（CTZ）被称为荧光素（一种底物），用于与海洋生物中的荧光素酶（一种酶）发生发光反应，在水溶液中不稳定。CTZ 的脱氢形式（dehydrocoelenterazine，dCTZ）是稳定的，被认为是 CTZ 的储存形式，也是腔肠胺和 4-羟苯基丙酮酸缩合反应生成 CTZ 的循环中间体。在这项研究中，在存在 NADH 的情况下，使用来自费氏弧菌ATCC 7744 (FRase)的生物发光细菌的 NAD(P)H:FMN 氧化还原酶成功地实现了 dCTZ 到 CTZ 的酶促转化（FRase-NADH 反应）。通过 HPLC 和 LC/ESI-TOF-MS 分析鉴定了在 FRase-NADH 反应中从 dCTZ 还原的 CTZ。因此，dCTZ 可以在体外酶促转化为 CTZ。此外，dCTZ 的浓度可以通过使用 CTZ 荧光素酶（高斯荧光素酶或海肾荧光素酶）结合 FRase-NADH 反应的发光活性来确定。
• A NEW SYNTHESIS OF<i>WATASENIA</i>PRELUCIFERIN BY CYCLIZATION OF 2-AMINO-3-BENZYL-5-(<i>p</i>-HYDROXYPHENYL)PYRAZINE WITH p-HYDROXYPHENYLPYRUVIC ACID
  作者：Shoji Inoue、Kunisuke Okada、Hideo Tanino、Hisae Kakoi

  DOI：10.1246/cl.1980.299

  日期：1980.3.5

  The reaction of 2-amino-3-benzyl-5-(p-hydroxyphenyl)pyrazine with p-hydroxyphenylpyruvic acid gave directly Watasenia preluciferin in a satisfactory yield without any reductive treatment.

  2-氨基-3-苄基-5-(对羟基苯基)吡嗪与对羟基苯基丙酮酸的反应直接以令人满意的产率得到Watasenia preluciferin，无需任何还原处理。
• Copper‐mediated oxidation of imidazopyrazinones inhibits marine luciferase activity
  作者：Justin J. O'Sullivan、Vanessa J. Lee、Marie C. Heffern

  DOI：10.1002/bio.4415

  日期：2023.2

  nano-luciferases have been utilized due to their intense luminescence relative to firefly luciferin/luciferase. The emerging importance of these systems warrants investigations into the components that affect their light production. Previous work has reported that one marine luciferase, Gaussia, is potently inhibited by copper salt. The mechanism for inhibition was not elucidated but was hypothesized

  过去几十年来，基于生物发光的工具的发展在化学生物学领域稳步增长，其用途包括从报告基因到测定开发和靶向成像。最近，利用腔肠素的荧光素酶（例如高斯荧光素酶、海肾荧光素酶）和工程纳米荧光素酶已被利用，因为它们相对于萤火虫荧光素/荧光素酶具有强烈的发光能力。这些系统的重要性日益凸显，需要对影响其光产生的组件进行研究。之前的研究报道称，一种海洋荧光素酶Gaussia可以被铜盐有效抑制。抑制机制尚未阐明，但推测是通过与酶结合而发生的。在这项研究中，我们首次报告了一组非同源海洋荧光素酶在铜 (II) 存在下也表现出光发射显着减少的情况。我们研究了这种抑制背后的作用机制，并证明观察到的铜抑制并非源于荧光素酶相互作用，而是咪唑并吡嗪酮荧光素的化学氧化产生惰性、脱水荧光素。