2-methyl-2-(2’-methylprop-1’-enyl)malonic acid | 1159606-17-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 2-methyl-2-(2’-methylprop-1’-enyl)malonic acid
• 英文别名: (E)-2-methyl-2-(2'-methyl-1'-enyl)malonic acid；2-Methyl-2-(2-methylprop-1-enyl)propanedioic acid；2-methyl-2-(2-methylprop-1-enyl)propanedioic acid
• CAS: 1159606-17-3
• 化学式: C₈H₁₂O₄
• 分子量: 172.181
• InChiKey: WWPCEGRWMQPHEI-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  74.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-methyl-2-(2’-methylprop-1’-enyl)malonic acid 在 Bordetella bronchiseptica arylmalonate decarboxylase variant V₄₃I/G₇₄C/A₁₂₅P/V₁₅₆L/M₁₅₉L/C₁₈₈G 、 一水合肼 、 copper dichloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 26.0h， 生成 (2S)-2,4-二甲基戊酸
  参考文献：
  名称：

  化学工程级联的丙二酸丙二酸脱羧酶变体的光学纯链烷酸的化学酶联反应合成。

  摘要：

  丙二酸芳基酯脱羧酶（AMDase）催化前手性芳基丙二酸的无辅因子不对称脱羧作用，并产生具有严格R的相应单酸选择性。蛋白质工程改造了活性位点中催化半胱氨酸残基和疏水性环境的改变，先前已导致产生具有相反对映选择性和改进的催化性能的变体。AMDase的底物光谱使其能够催化小的甲基乙烯基丙二酸衍生物的不对称脱羧作用，这意味着在还原未活化的C = C双键后，有可能产生具有高光学纯度的短链2-甲基链烷酸。事实证明，使用二酰亚胺作为还原剂是避免还原过程中立体中心消旋的简单策略。使用R-和S开发的化学酶学级联级联反应选择性AMDase变体产生中等至完全转化的光学纯的短链2-甲基链烷酸，并且使两种对映体均具有出色的对映体纯度（分离产率高达83％，ee高达98％）。

  DOI：

  10.1002/chem.201806339
• 作为产物：
  描述：

  亚异丁基丙二酸二乙酯 在 乙醇 、 sodium 、 sodium hydroxide 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 36.5h， 生成 2-methyl-2-(2’-methylprop-1’-enyl)malonic acid
  参考文献：
  名称：

  化学工程级联的丙二酸丙二酸脱羧酶变体的光学纯链烷酸的化学酶联反应合成。

  摘要：

  丙二酸芳基酯脱羧酶（AMDase）催化前手性芳基丙二酸的无辅因子不对称脱羧作用，并产生具有严格R的相应单酸选择性。蛋白质工程改造了活性位点中催化半胱氨酸残基和疏水性环境的改变，先前已导致产生具有相反对映选择性和改进的催化性能的变体。AMDase的底物光谱使其能够催化小的甲基乙烯基丙二酸衍生物的不对称脱羧作用，这意味着在还原未活化的C = C双键后，有可能产生具有高光学纯度的短链2-甲基链烷酸。事实证明，使用二酰亚胺作为还原剂是避免还原过程中立体中心消旋的简单策略。使用R-和S开发的化学酶学级联级联反应选择性AMDase变体产生中等至完全转化的光学纯的短链2-甲基链烷酸，并且使两种对映体均具有出色的对映体纯度（分离产率高达83％，ee高达98％）。

  DOI：

  10.1002/chem.201806339

文献信息

• Structure-Guided Directed Evolution of Alkenyl and Arylmalonate Decarboxylases
  作者：Krzysztof Okrasa、Colin Levy、Matthew Wilding、Mark Goodall、Nina Baudendistel、Bernhard Hauer、David Leys、Jason Micklefield

  DOI：10.1002/anie.200904112

  日期：2009.9.28

  enhancement: The X‐ray crystal structure of an arylmalonate decarboxylase (AMDase) with a mechanism‐based inhibitor bound to an active‐site dioxyanion hole provides insight into the mechanism of this intriguing enzyme. The structure also guided the extension of the AMDase biocatalytic repertoire to include a wide range of α‐alkenyl as well as α‐arylmalonates.

  合理增强：芳基丙二酸脱羧酶（AMDase）的X射线晶体结构与基于机理的抑制剂结合在活性位点的双氧阴离子孔上，从而使人们深入了解了这种有趣的酶的机理。该结构还指导了AMDase生物催化库的扩展，使其包括各种α-烯基以及α-芳基丙二酸酯。
• Chemoenzymatic Cascade Synthesis of Optically Pure Alkanoic Acids by Using Engineered Arylmalonate Decarboxylase Variants
  作者：Junichi Enoki、Carolin Mügge、Dirk Tischler、Kenji Miyamoto、Robert Kourist

  DOI：10.1002/chem.201806339

  日期：2019.4

  Arylmalonate decarboxylase (AMDase) catalyzes the cofactor‐free asymmetric decarboxylation of prochiral arylmalonic acids and produces the corresponding monoacids with rigorous R selectivity. Alteration of catalytic cysteine residues and of the hydrophobic environment in the active site by protein engineering has previously resulted in the generation of variants with opposite enantioselectivity and

  丙二酸芳基酯脱羧酶（AMDase）催化前手性芳基丙二酸的无辅因子不对称脱羧作用，并产生具有严格R的相应单酸选择性。蛋白质工程改造了活性位点中催化半胱氨酸残基和疏水性环境的改变，先前已导致产生具有相反对映选择性和改进的催化性能的变体。AMDase的底物光谱使其能够催化小的甲基乙烯基丙二酸衍生物的不对称脱羧作用，这意味着在还原未活化的C = C双键后，有可能产生具有高光学纯度的短链2-甲基链烷酸。事实证明，使用二酰亚胺作为还原剂是避免还原过程中立体中心消旋的简单策略。使用R-和S开发的化学酶学级联级联反应选择性AMDase变体产生中等至完全转化的光学纯的短链2-甲基链烷酸，并且使两种对映体均具有出色的对映体纯度（分离产率高达83％，ee高达98％）。