(2S)-2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸 | 1112-32-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 中文名称: (2S)-2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸
• 中文别名: 右泛醇杂质C
• 英文名称: L-pantoic acid
• 英文别名: (S)-pantoinic acid；(S)-Pantoinsaeure；L(-)-2.4-Dihydroxy-3.3-dimethyl-buttersaeure；L(-)-Pantoinsaeure；2,4-Dihydroxy-3,3-dimethylbuttersaeure；(2S)-2,4-dihydroxy-3,3-dimethylbutanoic acid
• CAS: 1112-32-9
• 化学式: C₆H₁₂O₄
• 分子量: 148.159
• InChiKey: OTOIIPJYVQJATP-SCSAIBSYSA-N

物化性质

• 沸点：
  368.7±27.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.259±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  77.8
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

安全信息

• 海关编码：
  2918290000

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  盐酸 、 (2S)-2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸 生成 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid
  参考文献：
  名称：

  Stiller et al., Journal of the American Chemical Society, 1940, vol. 62, p. 1788

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  (S)-(+)-泛解酸内酯 在 N,N-双(2-羟乙基)-2-氨基乙磺酸 、 lipase from Bacillus thermocatenulanatus 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 (2S)-2,4-二羟基-3,3-二甲基丁酸
  参考文献：
  名称：

  映射的使用比色筛选新的水解酶的底物选择性：从脂肪酶thermocatenulatus芽孢杆菌和蛇口壳piliferum，从酯酶荧光假单胞菌和链霉菌diastatochromogenes

  摘要：

  生物化学和分子生物学的最新进展简化了新型水解酶的发现和制备。尽管这些水解酶可能解决了有机合成中的问题，但测量其选择性（尤其是对映选择性）仍然繁琐且耗时。最近，我们开发了一种比色筛选方法来测量水解酶的对映选择性。在这里，我们应用这种快速筛选方法来绘制四种新型水解酶的底物选择性图：来自嗜热芽孢杆菌的脂肪酶（DSM 730，BTL2）和丝状真菌Ophiostoma piliferum（NRRL 18917，OPL）以及来自两种细菌荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens（ SIK-W1，酯酶I，PFE）和链霉菌（Tü20，SDE）。我们筛选了29种底物的通用文库和23对对映异构体的手性文库。所有四种水解酶均催化非天然底物的水解，但是与两种酯酶相比，两种脂肪酶接受的底物范围更广。不出所料，这两种脂肪酶偏爱疏水性更高的底物，而两种酯酶则偏爱较小的底物。确认了该酚醛酸酯的一些中等对映选择性反应：BTL2，丁酸酯，E

  DOI：

  10.1016/s0957-4166(01)00072-6

文献信息

• L-pantolactone-hydrolase and a method for producing D-pantolactone
  申请人：BASF Aktiengesellschaft

  公开号：US06998258B1

  公开（公告）日：2006-02-14

  The present invention relates to proteins which have an enzymatic activity for hydrolyzing L-pantolactone. The invention further relates to nucleic acids which code for these proteins, to nucleic acid constructs, vectors, genetically modified microorganisms and to a process for preparing D-pantolactone.

  本发明涉及具有水解L-泛酮酯酶活性的蛋白质。本发明还涉及编码这些蛋白质的核酸，核酸构建物，载体，基因改造微生物以及制备D-泛酮酯的过程。
• Development of a Novel Biocatalyst for the Resolution ofrac-Pantolactone
  作者：Maria Kesseler、Thomas Friedrich、Hans Wolfgang Höffken、Bernhard Hauer

  DOI：10.1002/1615-4169(200212)344:10<1103::aid-adsc1103>3.0.co;2-r

  日期：2002.12

  A novel L-pantolactone hydrolase, Lph, from Agrobacterium tumefaciens Lu681 was characterized, which stereospecifically hydrolyseS L-pantolactone to L-pantoic acid yielding D-pantolactone with > 95% enantiomeric excess. The enzyme was found to be a 30 kDa-Zn2+-hydrolase with a K-m for L-pantolactone of 7 mM and a V-max of 30 U/mg. The corresponding lph gene was identified as an 807 bp ORF and cloned into E. coli. It was overexpressed under control of P-tac and P-rha yielding enzyme activities of up to 600 U/g dry weight. Resolution of D,L-pantolactone in repeated batches with isolated Lph and enzyme recovery by membrane filtration gave D-pantolactone with 50% yield and 90-95% ee over 6 days. Covalent immobilization to EupergitC led to a stable biocatalyst easy to handle in a repeated batch production of D-pantolactone. Further improvements in the activity of Lph were achieved by directed evolution of the enzyme. Activities of mutants F62S, K197D and F100L were increased 2.3, 1.7, and 1.5 fold, respectively.
• Kuhn; Wieland, Chemische Berichte, 1940, vol. 73, p. 974
  作者：Kuhn、Wieland

  DOI：——

  日期：——
• ARAI, TAKASHI;MATSUDA, HIROYASU;OIZUMI, HIROSHI, J. CHROMATOGR., 474,(1989) N, C. 405-410
  作者：ARAI, TAKASHI、MATSUDA, HIROYASU、OIZUMI, HIROSHI

  DOI：——

  日期：——
• Mapping the substrate selectivity of new hydrolases using colorimetric screening: lipases from Bacillus thermocatenulatus and Ophiostoma piliferum, esterases from Pseudomonas fluorescens and Streptomyces diastatochromogenes
  作者：Andrew Man Fai Liu、Neil A Somers、Romas J Kazlauskas、Terry S Brush、Frank Zocher、Markus M Enzelberger、Uwe T Bornscheuer、Geoff P Horsman、Alessandra Mezzetti、Claudia Schmidt-Dannert、Rolf D Schmid

  DOI：10.1016/s0957-4166(01)00072-6

  日期：2001.3

  screened a general library of 29 substrates and a chiral library of 23 pairs of enantiomers. All four hydrolases catalysed the hydrolysis of unnatural substrates, but the two lipases accepted a broader range of substrates than the two esterases. As expected, the two lipases favoured more hydrophobic substrates, while the two esterases showed a preference for smaller substrates. Several moderately enantioselective

  生物化学和分子生物学的最新进展简化了新型水解酶的发现和制备。尽管这些水解酶可能解决了有机合成中的问题，但测量其选择性（尤其是对映选择性）仍然繁琐且耗时。最近，我们开发了一种比色筛选方法来测量水解酶的对映选择性。在这里，我们应用这种快速筛选方法来绘制四种新型水解酶的底物选择性图：来自嗜热芽孢杆菌的脂肪酶（DSM 730，BTL2）和丝状真菌Ophiostoma piliferum（NRRL 18917，OPL）以及来自两种细菌荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens（ SIK-W1，酯酶I，PFE）和链霉菌（Tü20，SDE）。我们筛选了29种底物的通用文库和23对对映异构体的手性文库。所有四种水解酶均催化非天然底物的水解，但是与两种酯酶相比，两种脂肪酶接受的底物范围更广。不出所料，这两种脂肪酶偏爱疏水性更高的底物，而两种酯酶则偏爱较小的底物。确认了该酚醛酸酯的一些中等对映选择性反应：BTL2，丁酸酯，E