6-aminocarbonyl-2-pyron | 852037-06-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 6-aminocarbonyl-2-pyron
• 英文别名: 6-oxo-6H-pyran-2-carboxylic acid amide；6-Oxo-6H-pyran-2-carbonsaeure-amid；2-Oxo-2H-pyran-6-carboxamide；6-oxopyran-2-carboxamide
• CAS: 852037-06-0
• 化学式: C₆H₅NO₃
• mdl: MFCD19205903
• 分子量: 139.111
• InChiKey: DTQULNKOXNNAPA-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.1
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  69.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  6-aminocarbonyl-2-pyron 在 sodium hydroxide 作用下， 以60%的产率得到2-hydroxymucon-1-amide
  参考文献：
  名称：

  4-OT 的设计合成类似物专用于非天然基材

  摘要：

  4-草酰巴豆酸互变异构酶 (4-OT) 的底物特异性的特征在于酶上带正电荷的精氨酸 (Arg) 侧链与双阴离子底物 4-草酰巴豆酸酯之间的静电相互作用。为了与单阴离子底物类似物产生特定的氢键相互作用，我们通过用等排瓜氨酸 (Cit) 残基替换精氨酸侧链将尿素官能团引入活性位点。这种设计基于瓜氨酸的尿素功能与底物的不带电荷的酰胺功能之间的互补性，而不是野生型酶和天然底物之间的胍-羧酸盐静电相互作用。确实，合成的 (Arg39Cit)4-OT 类似物催化了非天然单酰胺-单酸底物的互变异构化，而它对天然二酸底物的催化作用较差。发现 (Arg39Cit)4-OT 对单酰胺-单酸底物的特异性相对于二酸底物的特异性比野生型酶对非天然底物互变异构化的特异性高 740 倍。自然的。静电相互作用在单酰胺-单酸底物互变异构化中的作用用该酶的其他几种 Arg 到 Cit 类似物进行了详细探测。这项研究表明，对酶

  DOI：

  10.1021/ja050110b
• 作为产物：
  描述：

  2-氧代-2H-吡喃-6-甲酰氯 在 六甲基二硅氮烷 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 24.0h， 以0.92 g的产率得到6-aminocarbonyl-2-pyron
  参考文献：
  名称：

  4-OT 的设计合成类似物专用于非天然基材

  摘要：

  4-草酰巴豆酸互变异构酶 (4-OT) 的底物特异性的特征在于酶上带正电荷的精氨酸 (Arg) 侧链与双阴离子底物 4-草酰巴豆酸酯之间的静电相互作用。为了与单阴离子底物类似物产生特定的氢键相互作用，我们通过用等排瓜氨酸 (Cit) 残基替换精氨酸侧链将尿素官能团引入活性位点。这种设计基于瓜氨酸的尿素功能与底物的不带电荷的酰胺功能之间的互补性，而不是野生型酶和天然底物之间的胍-羧酸盐静电相互作用。确实，合成的 (Arg39Cit)4-OT 类似物催化了非天然单酰胺-单酸底物的互变异构化，而它对天然二酸底物的催化作用较差。发现 (Arg39Cit)4-OT 对单酰胺-单酸底物的特异性相对于二酸底物的特异性比野生型酶对非天然底物互变异构化的特异性高 740 倍。自然的。静电相互作用在单酰胺-单酸底物互变异构化中的作用用该酶的其他几种 Arg 到 Cit 类似物进行了详细探测。这项研究表明，对酶

  DOI：

  10.1021/ja050110b

文献信息

• 2-Pyrones. IX. 2-Pyrone-6-carboxylic Acid and its Derivatives
  作者：Richard H. Wiley、Albert J. Hart

  DOI：10.1021/ja01636a061

  日期：1954.4
• A Designed Synthetic Analogue of 4-OT Is Specific for a Non-Natural Substrate
  作者：Norman Metanis、Ehud Keinan、Philip E. Dawson

  DOI：10.1021/ja050110b

  日期：2005.4.1

  The substrate specificity of 4-oxalocrotonate tautomerase (4-OT) is characterized by electrostatic interactions between positively charged arginine (Arg) side chains on the enzyme and the dianionic substrate, 4-oxalocrotonate. To generate specific hydrogen-bonding interactions with a monoanionic substrate analogue, we have introduced a urea functional group into the active site by replacing arginine

  4-草酰巴豆酸互变异构酶 (4-OT) 的底物特异性的特征在于酶上带正电荷的精氨酸 (Arg) 侧链与双阴离子底物 4-草酰巴豆酸酯之间的静电相互作用。为了与单阴离子底物类似物产生特定的氢键相互作用，我们通过用等排瓜氨酸 (Cit) 残基替换精氨酸侧链将尿素官能团引入活性位点。这种设计基于瓜氨酸的尿素功能与底物的不带电荷的酰胺功能之间的互补性，而不是野生型酶和天然底物之间的胍-羧酸盐静电相互作用。确实，合成的 (Arg39Cit)4-OT 类似物催化了非天然单酰胺-单酸底物的互变异构化，而它对天然二酸底物的催化作用较差。发现 (Arg39Cit)4-OT 对单酰胺-单酸底物的特异性相对于二酸底物的特异性比野生型酶对非天然底物互变异构化的特异性高 740 倍。自然的。静电相互作用在单酰胺-单酸底物互变异构化中的作用用该酶的其他几种 Arg 到 Cit 类似物进行了详细探测。这项研究表明，对酶