Fmoc-Met-Gly-Leu-Pro-OH | 330641-29-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Met-Gly-Leu-Pro-OH
• 英文别名: (2S)-1-[(2S)-2-[[2-[[(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-methylsulfanylbutanoyl]amino]acetyl]amino]-4-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carboxylic acid
• CAS: 330641-29-7
• 化学式: C₃₃H₄₂N₄O₇S
• 分子量: 638.785
• InChiKey: CWJXDRIKGNJWCN-KCHLEUMXSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.2
• 重原子数：
  45
• 可旋转键数：
  15
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.48
• 拓扑面积：
  179
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Met-Gly-Leu-Pro-OH 在 哌啶 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 36.0h， 生成 L-Methionylglycyl-L-leucyl-L-prolyl-(S-farnesyl)-L-cysteine methyl ester
  参考文献：
  名称：

  功能性 Ras 脂蛋白和荧光衍生物的合成

  摘要：

  对于生物信号转导的研究，获得正确脂化的蛋白质至关重要。此外，获得包含正确蛋白质结构但可能额外携带不同脂质基团或标记（即荧光标签）的生物缀合物，通过这些标记可以在生物系统中追踪蛋白质，可以提供宝贵的试剂。我们在此报告一系列修饰 Ras 蛋白合成技术的发展。这些经过修饰的 Ras 蛋白携带许多不同的天然和非天然脂质残基，并且该过程还扩展为还提供了获得许多荧光标记衍生物的途径。马来酰亚胺基团提供了以特定和有效方式将化学合成的脂肽分子连接到截短形式的 H-Ras 蛋白的关键。此外，对天然 Ras 蛋白衍生物（含有正常法呢基和棕榈酰脂质残基）的生物活性的初步研究已显示出完整的生物活性。这一结果突出了这些化合物作为研究 Ras 信号转导过程和 Ras 蛋白的质膜定位的宝贵工具的有用性。

  DOI：

  10.1021/ja002723o
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-蛋氨酸 在 四(三苯基膦)钯 、 1,3-二甲基巴比妥酸 、 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 三乙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 43.0h， 生成 Fmoc-Met-Gly-Leu-Pro-OH
  参考文献：
  名称：

  功能性 Ras 脂蛋白和荧光衍生物的合成

  摘要：

  对于生物信号转导的研究，获得正确脂化的蛋白质至关重要。此外，获得包含正确蛋白质结构但可能额外携带不同脂质基团或标记（即荧光标签）的生物缀合物，通过这些标记可以在生物系统中追踪蛋白质，可以提供宝贵的试剂。我们在此报告一系列修饰 Ras 蛋白合成技术的发展。这些经过修饰的 Ras 蛋白携带许多不同的天然和非天然脂质残基，并且该过程还扩展为还提供了获得许多荧光标记衍生物的途径。马来酰亚胺基团提供了以特定和有效方式将化学合成的脂肽分子连接到截短形式的 H-Ras 蛋白的关键。此外，对天然 Ras 蛋白衍生物（含有正常法呢基和棕榈酰脂质残基）的生物活性的初步研究已显示出完整的生物活性。这一结果突出了这些化合物作为研究 Ras 信号转导过程和 Ras 蛋白的质膜定位的宝贵工具的有用性。

  DOI：

  10.1021/ja002723o

文献信息

• Phenylhydrazide as an Enzyme-Labile Protecting Group in Peptide Synthesis
  作者：Martin Völkert、Surrinder Koul、Gernot H. Müller、Manfred Lehnig、Herbert Waldmann

  DOI：10.1021/jo0259966

  日期：2002.10.1

  The enzymatic cleavage of amino acid phenylhydrazides with the enzyme tyrosinase (EC 1.14.18.1) offers a new, mild, and selective method for C-terminal deprotection of peptides. The advantages of the described methodology are the very mild oxidative removal of the protecting group at room temperature and pH 7, a high chemo- and regioselectivity, and the availability of the biocatalyst. Even in oxygen-saturated

  用酪氨酸酶（EC 1.14.18.1）酶解氨基酸苯酰肼为肽的C端脱保护提供了一种新的，温和的，选择性的方法。所述方法的优点是在室温和pH 7下非常温和的氧化去除保护基，高的化学和区域选择性以及生物催化剂的可用性。即使在氧气饱和的溶液中，也未观察到敏感蛋氨酸残基的氧化。这些特征使得该方法适合于敏感肽缀合物的合成。机理数据表明，氧化加合物的水解是通过自由基机理进行的。