Boc-Ac5c-Leu-OMe | 623156-35-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-Ac5c-Leu-OMe
• 英文别名: methyl (2S)-4-methyl-2-[[1-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]cyclopentanecarbonyl]amino]pentanoate
• CAS: 623156-35-4
• 化学式: C₁₈H₃₂N₂O₅
• 分子量: 356.462
• InChiKey: PETFPRRUSSOZAE-ZDUSSCGKSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  93.7
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Ac5c-Leu-OMe 在 盐酸 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 1.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  具有 β 转角偏向序列的催化肽二级结构的多样性

  摘要：

  X 射线晶体学已应用于一系列四肽的结构分析，这些四肽之前已评估了其在间质选择性溴化反应中的催化活性。该系列的共同点是中央 Pro-Xaa 序列，其中 Pro 是 l-或 d-脯氨酸，选择它是为了有利于规范 β 转角二级结构的成核。对 35 种不同肽序列的晶体学分析揭示了一系列构象状态。观察到的差异不仅出现在 Pro-Xaa 环区发生改变的情况下，而且还出现在对侧翼残基进行看似微妙的改变时。在许多情况下，观察到相同序列的不同构象异构体，或者作为同一晶胞内的对称独立分子，或者作为多晶型物。使用 DFT 的计算研究为固态结构特征的分析提供了额外的见解。将选定的 X 射线晶体结构与从测量的质子化学位移、3J 值和 1H–1H-NOESY 接触得出的相应溶液结构进行比较。这些发现意味着，简单的基于肽的催化剂可用的构象空间比先例所暗示的更加多样化。对该家族肽的多个基态构象的直接观察，以及与构象平衡相关

  DOI：

  10.1021/jacs.6b11348
• 作为产物：
  描述：

  Boc-1-氨基环戊烷羧酸 、 L-亮氨酸甲酯盐酸盐 在 1-羟基苯并三唑 、 1-(3-二甲基氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺 、 TEA 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 19.25h， 以84%的产率得到Boc-Ac5c-Leu-OMe
  参考文献：
  名称：

  Peptide backbone folding induced by the C^α-tetrasubstituted cyclic α-amino acids 4-amino-1,2-dithiolane-4-carboxylic acid (Adt) and 1-aminocyclopentane-1-carboxylic acid (Ac₅c). A joint computational and experimental study

  摘要：

  对含有4-氨基-1,2-二硫杂环戊烷-4-羧酸（Adt）这一与半胱氨酸相关的无喹啉残基的新型合成肽群体的构象研究，通过计算方法与实验方法的联合应用得以进行。分子动力学模拟清楚地表明该分子在真空中倾向于采用γ-转构象，并有助于分析二硫杂环的复杂而关键的构象行为，该环似乎更倾向于采用Cs类似的结构。使用密度泛函理论在溶液中进行的电子结构计算同样表明，在非极性溶剂中形成的γ-like折叠保持，而在更极性的溶剂中则表现出螺旋状结构。使用相同的计算工具与无喹啉的1-氨基环烷基-1-羧酸（Ac5c）进行了比较。含有Adt或Ac5c残基的二肽衍生物在氯仿溶液中的NMR和IR数据表明，所有模型都更倾向于在环状残基中心形成由分子内氢键稳定的γ-转构象，而在更极性的溶剂（如二甲基亚砜）中这一折叠并未维持。扩展到N-Boc保护的三肽的实验构象研究清楚地显示，五元Cα-四取代环氨基酸Adt和Ac5c都显著倾向于在能够采用β-弯曲构象的模型中诱导γ-转构象。

  DOI：

  10.1039/b212247b

文献信息

• Peptide backbone folding induced by the C^α-tetrasubstituted cyclic α-amino acids 4-amino-1,2-dithiolane-4-carboxylic acid (Adt) and 1-aminocyclopentane-1-carboxylic acid (Ac₅c). A joint computational and experimental study
  作者：Massimiliano Aschi、Gino Lucente、Fernando Mazza、Adriano Mollica、Enrico Morera、Marianna Nalli、Mario Paglialunga Paradisi

  DOI：10.1039/b212247b

  日期：——

  The conformational study of a new group of synthetic peptides containing 4-amino-1,2-dithiolane-4-carboxylic acid (Adt), a cysteine-related achiral residue, has been carried out through a joint application of computational and experimental methodologies. Molecular Dynamics simulations clearly suggest the tendency of this molecule to adopt a γ-turn conformation in vacuum and help in analyzing the complex and crucial conformational behaviour of the dithiolane ring which appears to preferentially adopt a Cs-like structure. Electronic structure calculations carried out in solution using the Density Functional Theory also indicate the preservation of the γ-like folding in apolar solvents and the helix-like one in more polar solvents. A comparison with the achiral 1-aminocycloalkane-1-carboxylic acid (Ac5c) has been carried out using the same computational tools. NMR and IR data on dipeptide derivatives containing the Adt or Ac5c residue show that in chloroform solution all the models prefer a γ-turn structure, centered at the cyclic residue, stabilized by an intramolecular H-bond, whereas in a more polar solvent, i.e. dimethyl sulfoxide, this folding is not maintained. The experimental conformational studies, extended to N-Boc protected tripeptides, clearly indicate the remarkable tendency of both the five-membered Cα-tetrasubstituted cyclic amino acids Adt and Ac5c to induce the γ-turn structure also in models able to adopt the β-bend conformation.

  对含有4-氨基-1,2-二硫杂环戊烷-4-羧酸（Adt）这一与半胱氨酸相关的无喹啉残基的新型合成肽群体的构象研究，通过计算方法与实验方法的联合应用得以进行。分子动力学模拟清楚地表明该分子在真空中倾向于采用γ-转构象，并有助于分析二硫杂环的复杂而关键的构象行为，该环似乎更倾向于采用Cs类似的结构。使用密度泛函理论在溶液中进行的电子结构计算同样表明，在非极性溶剂中形成的γ-like折叠保持，而在更极性的溶剂中则表现出螺旋状结构。使用相同的计算工具与无喹啉的1-氨基环烷基-1-羧酸（Ac5c）进行了比较。含有Adt或Ac5c残基的二肽衍生物在氯仿溶液中的NMR和IR数据表明，所有模型都更倾向于在环状残基中心形成由分子内氢键稳定的γ-转构象，而在更极性的溶剂（如二甲基亚砜）中这一折叠并未维持。扩展到N-Boc保护的三肽的实验构象研究清楚地显示，五元Cα-四取代环氨基酸Adt和Ac5c都显著倾向于在能够采用β-弯曲构象的模型中诱导γ-转构象。
• Diversity of Secondary Structure in Catalytic Peptides with β-Turn-Biased Sequences
  作者：Anthony J. Metrano、Nadia C. Abascal、Brandon Q. Mercado、Eric K. Paulson、Anna E. Hurtley、Scott J. Miller

  DOI：10.1021/jacs.6b11348

  日期：2017.1.11

  state conformations for peptides of this family, as well as the dynamic processes associated with conformational equilibria, underscore not only the challenge of designing peptide-based catalysts, but also the difficulty in predicting their accessible transition states. These findings implicate the advantages of low-barrier interconversions between conformations of peptide-based catalysts for multistep

  X 射线晶体学已应用于一系列四肽的结构分析，这些四肽之前已评估了其在间质选择性溴化反应中的催化活性。该系列的共同点是中央 Pro-Xaa 序列，其中 Pro 是 l-或 d-脯氨酸，选择它是为了有利于规范 β 转角二级结构的成核。对 35 种不同肽序列的晶体学分析揭示了一系列构象状态。观察到的差异不仅出现在 Pro-Xaa 环区发生改变的情况下，而且还出现在对侧翼残基进行看似微妙的改变时。在许多情况下，观察到相同序列的不同构象异构体，或者作为同一晶胞内的对称独立分子，或者作为多晶型物。使用 DFT 的计算研究为固态结构特征的分析提供了额外的见解。将选定的 X 射线晶体结构与从测量的质子化学位移、3J 值和 1H–1H-NOESY 接触得出的相应溶液结构进行比较。这些发现意味着，简单的基于肽的催化剂可用的构象空间比先例所暗示的更加多样化。对该家族肽的多个基态构象的直接观察，以及与构象平衡相关