tert-butyl (5-((3-((10-aminodecyl)carbamoyl)phenyl)sulfonamido)pentyl)carbamate | 1228371-57-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: tert-butyl (5-((3-((10-aminodecyl)carbamoyl)phenyl)sulfonamido)pentyl)carbamate
• CAS: 1228371-57-0
• 化学式: C₂₇H₄₈N₄O₅S
• 分子量: 540.768
• InChiKey: XMAQJDVRTVQAMY-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.47
• 重原子数：
  37.0
• 可旋转键数：
  19.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  139.62
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl (5-((3-((10-aminodecyl)carbamoyl)phenyl)sulfonamido)pentyl)carbamate 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 N,N-二异丙基乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 12.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  自组装 19F NMR/MRI 纳米探针的蛋白质检测机制的系统研究，以实现合理设计和提高灵敏度

  摘要：

  (19)F NMR/MRI 探针由于其高灵敏度且在活体中没有背景信号，因此有望成为选择性传感生物活性剂的有力工具。我们最近报道了一种使用蛋白质配体束缚自组装 (19) F 探针检测特定蛋白质的独特超分子策略。该方法基于纳米探针的识别驱动拆卸，其诱导了 (19)F NMR/MRI 的清晰开启信号。在本研究中，我们对探针的结构和性质之间的关系进行了系统研究，以详细阐明这种开启（19）F NMR 传感的机制。新合成的 (19) F 探针在响应目标蛋白时表现出三种不同的行为：关闭/开启、始终开启和始终关闭模式。我们清楚地证明了蛋白质反应的这些差异可以用探针聚集体稳定性的差异来解释，并且聚集体的“中等稳定性”在蛋白质检测中产生了理想的开启响应。我们还通过改变探针的疏水性/亲水性平衡成功地控制了聚合稳定性。对检测机制的详细理解使我们能够合理设计具有更高灵敏度的开启（19）F NMR 探针，为（19）F

  DOI：

  10.1021/ja203996c
• 作为产物：
  描述：

  tert-butyl (5-((3-((10-(((benzyloxy)carbonyl)amino)decyl)carbamoyl)phenyl)sulfonamido)pentyl)carbamate 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 甲醇 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 7.0h， 以85%的产率得到tert-butyl (5-((3-((10-aminodecyl)carbamoyl)phenyl)sulfonamido)pentyl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  Disassembly-Driven Turn-On Fluorescent Nanoprobes for Selective Protein Detection

  摘要：

  具有“可切换型”荧光探针，其仅在目标蛋白位置诱导荧光特性（如强度和/或波长）发生变化，特别适用于选择性检测或成像蛋白质。然而，设计此类智能探针的策略仍然非常有限。本文中，我们报告了一种生成特异性蛋白“开启”荧光探针的新机制。我们的方法使用了一种由荧光团和蛋白配体组成的两亲性、自组装化合物。在没有目标蛋白的情况下，探针在水溶液中形成自组装聚集体，由于有效的淬灭作用，几乎不显示荧光。另一方面，它通过识别诱导的探针解组装对目标蛋白产生明亮的荧光。基于此策略，我们成功开发了三种类型的荧光探针，它们允许通过“开启”发射信号检测碳酸酐酶、链霉抗生物素蛋白和胰蛋白酶。预计目前的超分子方法可能有助于开发新的特异性蛋白可切换型荧光探针，可用于多种应用，如诊断和分子成像。 - **详细说明**： - **术语一致性**：确保所有专业术语（如“fluorescence probes”、“amphiphilic”、“self-assembling”等）在中文中有准确对应的翻译，并保持一致性。 - **准确性**： - “carbonic anhydrase”译为“碳酸酐酶”。 - “avidin”译为“链霉抗生物素蛋白”。 - “trypsin”译为“胰蛋白酶”。 - **句子流畅性**： - 将英文中的长句拆分为更易于理解的中文短句，例如将英文的复合句转化为多个衔接自然的中文句子。 - 使用常见的连接词（如“然而”、“同时”、“因此”等）以增强逻辑性和连贯性。

  DOI：

  10.1021/ja101879g

文献信息

• Specific Cell Surface Protein Imaging by Extended Self-Assembling Fluorescent Turn-on Nanoprobes
  作者：Keigo Mizusawa、Yousuke Takaoka、Itaru Hamachi

  DOI：10.1021/ja304239g

  日期：2012.8.15

  Visualization of tumor-specific protein biomarkers on cell membranes has the potential to contribute greatly to basic biological research and therapeutic applications. We recently reported a unique supramolecular strategy for specific protein detection using self-assembling fluorescent nanoprobes consisting of a hydrophilic protein ligand and a hydrophobic BODIPY fluorophore in test tube settings. This method is based on recognition-driven disassembly of the nanoprobes, which induces a clear turn-on fluorescent signal. In the present study, we have successfully extended the range of applicable fluorophores to the more hydrophilic ones such as fluorescein or rhodamine by introducing a hydrophobic module near the fluorophore. Increasing the range of available fluorophores allowed selective imaging of membrane-bound proteins under live cell conditions. That is, overexpressed folate receptor (FR) or hypoxia-inducible membrane-bound carbonic anhydrases (CA) on live cell surfaces as cancer-specific biomarkers were fluorescently visualized using the designed supramolecular nanoprobes in the turn-on manner. Moreover, a cell-based inhibitor-assay platform for CA on a live cell surface was constructed, highlighting the potential applicability of the self-assembling turn-on probes.
• Intracellular Protein-Responsive Supramolecules: Protein Sensing and In-Cell Construction of Inhibitor Assay System
  作者：Tatsuyuki Yoshii、Keigo Mizusawa、Yousuke Takaoka、Itaru Hamachi

  DOI：10.1021/ja508955y

  日期：2014.11.26

  Supramolecular nanomaterials responsive to specific intracellular proteins should be greatly promising for protein sensing and imaging, controlled drug release or dynamic regulation of cellular processes. However, valid design strategies to create useful probes are poorly developed, particularly for proteins inside living cells as targets. We recently reported a unique supramolecular strategy for specific protein detection using self-assembling fluorescent probes consisting of a protein ligand and a fluorophore on the live cell surface, as well as in test tube settings. Herein, we discovered that our self-assembled supramolecular probes having a rhodamine derivative (tetramethylrhodamine or rhodamine-green) can incorporate and stay as less-fluorescent aggregates inside the living cells, so as to sense the protein activity in a reversible manner. Using the overexpressed model protein (dihydrofolate reductase), we demonstrated that this turn-on/off mode is controlled by selective ligandprotein recognition inside the live cells. Not only such a model protein, but also endogenous human carbonic anhydrase and heat shock protein 90 were specifically visualized in living mammalian cells, by use of the similar ligand-tethered supramolecular probes. Furthermore, such reversibility allowed us to intracellularly construct a unique system to evaluate the inhibitors affinity toward specific endogenous proteins in live cells, highlighting the potential of dynamic supramolecules as novel intelligent biomaterials.