4-[3-(3-Ethoxycarbonyl-propoxy)-2-formyl-phenoxy]-butyric acid ethyl ester | 197589-71-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯酚醚
• 英文名称: 4-[3-(3-Ethoxycarbonyl-propoxy)-2-formyl-phenoxy]-butyric acid ethyl ester
• 英文别名: Butanoic acid, 4,4'-[(2-formyl-1,3-phenylene)bis(oxy)]bis-, diethyl ester；ethyl 4-[3-(4-ethoxy-4-oxobutoxy)-2-formylphenoxy]butanoate
• CAS: 197589-71-2
• 化学式: C₁₉H₂₆O₇
• 分子量: 366.411
• InChiKey: PRVBFBNXGMMPOE-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.4
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  15
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  88.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-[3-(3-Ethoxycarbonyl-propoxy)-2-formyl-phenoxy]-butyric acid ethyl ester 在 sodium hydroxide 、 三氟乙酸 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 90.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  以远端H键供体为模型的血红蛋白合成树突状金属卟啉

  摘要：

  我们报告了第一（G1）和第二代（G2）树状Fe II卟啉1⋅Fe – 4⋅Fe（G1）和6⋅Fe（G2）的合成，它们具有远端H键供体的理想位置，可以稳定化Fe II O 2通过氢键加成（图1）。构建这些新型仿生系统的第一种方法出乎意料地失败了：适当功能化的Zn II卟啉与邻乙炔基芳基衍生物之间的Suzuki交叉偶联未能成功（作为远端H键供体基团的锚点）（方案1、3和5），大概是由于在催化循环中乙炔基残基与Pd物质的不利配位所引起的位阻（方案6）。靶分子终于通过其中的路线制备邻-ethynylated内消旋被卟啉结构中涉及两个dipyrrylmethanes的混合缩合引入芳基环33和34，和醛36（方案7和8）。树突附着后（方案11），由Sonogashira引入了远端H键供体交叉偶联（方案12），然后进行金属化，得到树枝状的Fe II卟啉1⋅Fe – 6⋅Fe。1 H-NMR光谱证实了在卟

  DOI：

  10.1002/hlca.200490288
• 作为产物：
  描述：

  2,6-二甲氧基苯甲醛 在 aluminum (III) chloride 、 potassium carbonate 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 66.0h， 生成 4-[3-(3-Ethoxycarbonyl-propoxy)-2-formyl-phenoxy]-butyric acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  探索血红蛋白合成模型中H键的强度：远端碱基NH酸度的重要性

  摘要：

  双氧结合蛋白中的远端氢键（H键）对于区分O 2相对于CO或NO至关重要。我们报告了一系列Zn II卟啉的制备和表征，其中三个内消旋-苯基环中的一个带有一个烷基连接的近端咪唑配体和一个通过刚性乙炔间隔基连接的杂环远端H键供体。以前，我们已经验证了相应的Co II配合物作为双氧结合血红素蛋白的合成模型系统，并证明了正确的远端H键与Co II结合双氧结合的结构要求。在这里，我们根据p预测系统地改变了远端杂环的H键供体能力K a值。Co II卟啉双氧加合物中的H键通过Q波段Davies-ENDOR光谱法直接测量。结果表明，随着氢键供体酸度的增加，双氧自由基与远侧H原子之间的超精细偶联的强度增加。

  DOI：

  10.1002/chem.201601505

文献信息

• Dendrimers with Porphyrin Cores: Synthetic models for globular heme proteins
  作者：Peter J. Dandliker、Fran�ois Diederich、Adrien Zingg、Jean-Paul Gisselbrecht、Maurice Gross、Alain Louati、Elizabeth Sanford

  DOI：10.1002/hlca.19970800603

  日期：1997.9.22

  groups has a molecular weight of 19054. D, and computer modeling suggests that its structure is globular and densely-packed, measuring ca. 4 nm in diameter and, therefore, similar in dimensions to the electron-transfer protein cytochrome-c. Starting from the generation 1 poly(carboxylic acid) 11 · Zn and the generation 2 analog 12 · Zn the dendritic ZnII porphyrins 4 · Zn and 5 · Zn, respectively, were

  合成树突状铁卟啉作为球状电子转移血红素蛋白的功能模拟物。从（内消旋-二芳基卟啉）锌6·锌开始获得第一代至第三代的级联分子1·Zn - 3 Zn，锌6·Zn包含四个用于通过肽偶联方法连接聚（醚-酰胺）树状分支的羧酸根臂。 （方案1）。带有108个甲基羧酸端基的第三代化合物3·Zn的分子量为19054 。直径为4 nm，因此尺寸与电子转移蛋白细胞色素c相似。通过用三乙二醇单甲醚酯化，分别从第1代聚羧酸11·Zn和第2代类似物12 ·Zn开始，分别得到树状Zn II卟啉4·Zn和5·Zn（方案3和4） 。脱金属，然后插入Fe II和原位氧化，得到水溶性树枝状铁卟啉4 FeCl和5 FeCl。酯的电化学行为1·Zn - 3·有机溶剂中的Zn随着枝状晶体生成的增加而平滑变化（表1）。在THF中从1·Zn升高到3·Zn，以卟啉为中心的第一个氧化和还原电势分别变为负值320和210mV。这些变化归因于密
• Probing Hydrogen Bonding to Bound Dioxygen in Synthetic Models for Heme Proteins: The Importance of Precise Geometry
  作者：Henry Dube、Besnik Kasumaj、Carlos Calle、Beatrice Felber、Makoto Saito、Gunnar Jeschke、François Diederich

  DOI：10.1002/chem.200802077

  日期：2009.1

  Distal hydrogen bonding in natural dioxygen binding proteins is crucial for the discrimination between different potential ligands such as O2 or CO. In the present study, we probe the chemical requirements for proper distal hydrogen bonding in a series of synthetic model compounds for dioxygen‐binding heme proteins. The model compounds 1‐Co to 7‐Co bear different distal residues. The hydrogen bonding

  天然双氧结合蛋白中的远端氢键对于区分不同的潜在配体（例如O 2或CO ）至关重要。在本研究中，我们探讨了一系列用于双氧结合的合成模型化合物中适当的远端氢键的化学要求。血红素蛋白。模型化合物1–Co至7–Co带有不同的远端残基。通过脉冲EPR光谱法直接测量其相应的双氧加合物中的氢键。发现进行这种相互作用的几何要求是狭窄且非常具体的。只有两个模型复合体：1-Co和7-Co形成与结合的双氧的氢键，其特征在于键的几何形状和性质。1-Co- O 2中这种相互作用的几何形状和偶极性质与天然钴肌红蛋白（Co-Mb）中的相互作用更相似，因此1-Co是整个系列中最佳的模型化合物。
• Dendritic metalloporphyrins with a distal H-bond donor as mimics of haemoglobinElectronic supplementary information (ESI) available: procedures for the synthesis of 1 and 5 and iron(ii) insertion into the dendritic porphyrins including full spectral characterisation and complete EPR characterisation of the complex 22·Co(dmim) and the corresponding oxygenated complex. See http://www.rsc.org/suppdata/ob/b2/b212468h/
  作者：Beatrice Felber、Carlos Calle、Paul Seiler、Arthur Schweiger、François Diederich

  DOI：10.1039/b212468h

  日期：2003.3.27

  We report the synthesis of iron(II) porphyrins functionalised with first- and second-generation dendrons as mimics of haemoglobin. The porphyrin core bears an ethynyl linker pointing towards the centre of the molecule, in an ideal position for the introduction of a series of distal ligands as potential H-bond donors by Pd0-catalysed Sonogashira cross-coupling.

  我们报告了用第一代和第二代树枝状配体合成铁（II）卟啉作为血红蛋白模拟物的情况。卟啉核心带有一个指向分子中心的乙炔基连接体，这是通过 Pd0 催化的 Sonogashira 交叉偶联引入一系列远端配体作为潜在氢键供体的理想位置。
• Direct Evidence for a Hydrogen Bond to Bound Dioxygen in a Myoglobin/Hemoglobin Model System and in Cobalt Myoglobin by Pulse-EPR Spectroscopy
  作者：Henry Dube、Besnik Kasumaj、Carlos Calle、Makoto Saito、Gunnar Jeschke、François Diederich

  DOI：10.1002/anie.200705180

  日期：2008.3.25
• Synthesis of Dendritic Metalloporphyrins withDistal H-Bond Donors as Model Systems for Hemoglobin
  作者：Beatrice Felber、Fran�ois Diederich

  DOI：10.1002/hlca.200490288

  日期：2005.1

  the synthesis of the first- (G1) and second-generation (G2) dendritic FeII porphyrins 1⋅Fe–4⋅Fe (G1) and 6⋅Fe (G2) bearing distal H-bond donors ideally positioned for stabilization of FeIIO2 adducts by H-bonding (Fig. 1). A first approach towards the construction of these novel biomimetic systems failed unexpectedly: the Suzuki cross-coupling between appropriately functionalized ZnII porphyrins and

  我们报告了第一（G1）和第二代（G2）树状Fe II卟啉1⋅Fe – 4⋅Fe（G1）和6⋅Fe（G2）的合成，它们具有远端H键供体的理想位置，可以稳定化Fe II O 2通过氢键加成（图1）。构建这些新型仿生系统的第一种方法出乎意料地失败了：适当功能化的Zn II卟啉与邻乙炔基芳基衍生物之间的Suzuki交叉偶联未能成功（作为远端H键供体基团的锚点）（方案1、3和5），大概是由于在催化循环中乙炔基残基与Pd物质的不利配位所引起的位阻（方案6）。靶分子终于通过其中的路线制备邻-ethynylated内消旋被卟啉结构中涉及两个dipyrrylmethanes的混合缩合引入芳基环33和34，和醛36（方案7和8）。树突附着后（方案11），由Sonogashira引入了远端H键供体交叉偶联（方案12），然后进行金属化，得到树枝状的Fe II卟啉1⋅Fe – 6⋅Fe。1 H-NMR光谱证实了在卟