3,4-didehydro-5-phosphono-L-norvaline | 121010-76-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3,4-didehydro-5-phosphono-L-norvaline
• 英文别名: 5-phosphono-3,4-didehydro-L-norvaline
• CAS: 121010-76-2
• 化学式: C₅H₁₀NO₅P
• 分子量: 195.112
• InChiKey: TUMOUMLCWZEIRK-BYPYZUCNSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.87
• 重原子数：
  12.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.4
• 拓扑面积：
  120.85
• 氢给体数：
  4.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  N-<(S)-(4-carboxy-4-trifluoroacetamido-2-butenyl)ethoxyphosphonyl>alanylaspartic acid 在 ammonium hydroxide 、 sodium hydroxide 、 磷酸二脂酶 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 反应 7.5h， 生成 3,4-didehydro-5-phosphono-L-norvaline
  参考文献：
  名称：

  天然 L-氨基羧酸和肽的有机磷类似物和衍生物。六、Plumbemycin A 的 PhosphaC-Peptide 类似物

  摘要：

  已经研究了 Plumbemycin A 的 phosphaC 肽。N-三氟乙酰基-3,4-didehydro-5-(ethoxyhydroxyphosphinyl)norvaline (1) 和 1-analyl-L-天冬氨酸二乙酯 (2) 的缩合通过 DCC 方法进行，得到完全保护的磷酸三肽(3). 已经实现了用碱性间质间肽酶、磷酸二酯酶 I 和 α-胰凝乳蛋白酶催化水解酯基团以及用氨水溶液去除三氟乙酰基团的条件。

  DOI：

  10.1246/bcsj.61.4491

文献信息

• Total synthesis, enzyme-substrate interactions and herbicidal activity of plumbemicin A and B (N-1409)
  作者：Ivan A. Natchev

  DOI：10.1016/s0040-4020(01)85930-5

  日期：1988.1

  no-D-norvaline, D4, and the cyclic analogue 14 have been synthesized by four- and three-component condensation of the aldehydes 3 and 10, respectively. Strict selectivity has been observed in the enzyme-substrate interactions with the enzymes phosphodiesterase I, alkaline phosphatase, α-chymotrypsin, urease, and alkaline mesintericopeptidase. The tripeptide antibiotics Plumbemicin A, 21, and B, 25

  分别通过醛3和10的四组分和三组分缩合合成了不寻常的天然氨基酸3,4-didehydro-5-phosphono-D-正缬氨酸D4和环状类似物14。在与酶的磷酸二酯酶I，碱性磷酸酶，α-胰凝乳蛋白酶，脲酶和碱性中间肽酶之间的酶-底物相互作用中观察到严格的选择性。通过常规肽合成和酶催化去除保护基的方法合成了三肽抗生素Plumbemicin A，21和B，25。对新合成化合物的生物学测试表明，它们具有除草，杀真菌和抗肿瘤活性。
• Organophosphorus Analogues and Derivatives of the Natural L-Amino Carboxylic Acids and Pep tides. IV. A Phospha^C-Peptide Analogue of Plumbemycin A
  作者：Ivan A. Natchev

  DOI：10.1246/bcsj.61.4447

  日期：1988.12

  A condensation of 1,2-azaphosphorine 1 and the dipeptide 2 to the entirely protected phosphaC-tripeptide 3 was carried out by the DCC method. A high selectivity was achieved in the enzyme-catalyzed hydrolysis of the ethoxycarbonyl groups with alkaline mesintericopeptidase to 4 and of the peptide bond Ala–Asp with α-chymotrypsin to 5, which in acid-catalyzed hydrolysis releases the norvaline 6. Antitumor activity of the phosphaC-peptides 4 and 5 was found.

  通过DCC法将1,2-氮杂磷杂环己烷1和二肽2缩合为完全保护的磷酰基三肽3。在酶催化下，乙氧基羰基与碱性中间肽酶水解生成4，肽键Ala-Asp与α-胰凝乳蛋白酶水解生成5，后者在酸性催化下释放正缬氨酸6。磷酰基肽4和5具有抗肿瘤活性。