N-3-propanoate N,N-bis-(2-pyridylmethyl)amine sodium salt | 1313431-54-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 英文名称: N-3-propanoate N,N-bis-(2-pyridylmethyl)amine sodium salt
• CAS: 1313431-54-7
• 化学式: C₁₅H₁₆N₃O₂*Na
• 分子量: 293.301
• InChiKey: SUEAALGBOFLEMJ-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.38
• 重原子数：
  21.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  69.15
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  5.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-3-propanoate N,N-bis-(2-pyridylmethyl)amine sodium salt 、 copper(II) acetate monohydrate 以 水 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  通过铜BMPA-和BEPA-羧酸盐配合物的电催化亚硝酸盐还原，可在生物医学应用中按需生成一氧化氮。

  摘要：

  血管内（IV）导管是医院中必不可少的设备，可用于监测患者的血液以及给药药物或营养。然而，静脉内导管在插入和感染时还容易在其表面上形成坚固的细菌生物膜而导致血液凝结。一氧化氮（NO）由于具有抑制血小板活化/聚集的能力及其抗菌特性，因此非常适合解决这两个问题。使导管具有NO释放特性的一种方法是通过多腔构型的铜配合物将亚硝酸盐电催化还原为NO。在这项工作中，我们系统地研究了六个密切相关的Cu（II）BMPA-和BEPA-羧酸盐配合物（BMPA =双（2-甲基吡啶基）胺）。BEPA =双（2-乙基吡啶基）胺，使用不同链长的羧酸根。相应的Cu（II）配合物使用紫外可见光谱，EPR光谱和X射线晶体学进行了表征。使用详细的循环伏安法（CV）和大量电催化研究（具有实时NO定量），在pH 7.4的水性介质中，我们能够得出配合物配体结构之间清晰的反应性关系，它们的法拉第效率对NO的产生，它们的周转频率（TOF

  DOI：

  10.1021/acscatal.9b01520
• 作为产物：
  描述：

  N-(methyl propanoate)-N,N-bis-(2-pyridylmethyl)amine 在 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 为溶剂， 反应 7.0h， 生成 N-3-propanoate N,N-bis-(2-pyridylmethyl)amine sodium salt
  参考文献：
  名称：

  通过铜BMPA-和BEPA-羧酸盐配合物的电催化亚硝酸盐还原，可在生物医学应用中按需生成一氧化氮。

  摘要：

  血管内（IV）导管是医院中必不可少的设备，可用于监测患者的血液以及给药药物或营养。然而，静脉内导管在插入和感染时还容易在其表面上形成坚固的细菌生物膜而导致血液凝结。一氧化氮（NO）由于具有抑制血小板活化/聚集的能力及其抗菌特性，因此非常适合解决这两个问题。使导管具有NO释放特性的一种方法是通过多腔构型的铜配合物将亚硝酸盐电催化还原为NO。在这项工作中，我们系统地研究了六个密切相关的Cu（II）BMPA-和BEPA-羧酸盐配合物（BMPA =双（2-甲基吡啶基）胺）。BEPA =双（2-乙基吡啶基）胺，使用不同链长的羧酸根。相应的Cu（II）配合物使用紫外可见光谱，EPR光谱和X射线晶体学进行了表征。使用详细的循环伏安法（CV）和大量电催化研究（具有实时NO定量），在pH 7.4的水性介质中，我们能够得出配合物配体结构之间清晰的反应性关系，它们的法拉第效率对NO的产生，它们的周转频率（TOF

  DOI：

  10.1021/acscatal.9b01520

文献信息

• Structural and Electronic Characterization of Non-Heme Fe(II)–Nitrosyls as Biomimetic Models of the Fe_B Center of Bacterial Nitric Oxide Reductase
  作者：Timothy C. Berto、Melissa B. Hoffman、Yuki Murata、Kira B. Landenberger、E. Ercan Alp、Jiyong Zhao、Nicolai Lehnert

  DOI：10.1021/ja111693f

  日期：2011.10.26

  The detoxification of nitric oxide (NO) by bacterial NO reductase (NorBC) has gained much attention as this reaction provides a paradigm as to how NO can be detoxified anaerobically in cells. However, a dear mechanistic picture of how the heme/non-heme active site of NorBC activates NO is lacking, mostly as a result of insufficient knowledge about the properties of the non-heme iron(II)-NO adduct. Here we report the first biomimetic model complexes for this species that closely resemble the coordination environment found in the protein, using the ligands BMPA-Pr and TPA. The systematic investigation of these compounds allowed us to gain key insight into the electronic structure and geometric properties of high-spin non-heme iron(II)-NO adducts. In particular, we show how small changes in the ligand environment of iron could be used by NorBC to greatly modulate the properties, and hence, the reactivity of this species.