3-{3,5-bis[(bis-pyridin-2-ylmethyl-amino)methyl]-4-hydroxyphenyl}-2-(tert-butoxycarbonylamino)propionic acid | 909723-85-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3-{3,5-bis[(bis-pyridin-2-ylmethyl-amino)methyl]-4-hydroxyphenyl}-2-(tert-butoxycarbonylamino)propionic acid
• 英文别名: Boc-DpaTyr-OH；(2S)-3-[3,5-bis[[bis(pyridin-2-ylmethyl)amino]methyl]-4-hydroxyphenyl]-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoic acid
• CAS: 909723-85-9
• 化学式: C₄₀H₄₅N₇O₅
• 分子量: 703.841
• InChiKey: POFLTUZGQMXAPG-BHVANESWSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.4
• 重原子数：
  52
• 可旋转键数：
  18
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  154
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-{3,5-bis[(bis-pyridin-2-ylmethyl-amino)methyl]-4-hydroxyphenyl}-2-(tert-butoxycarbonylamino)propionic acid 在 sodium hydroxide 、 三氟乙酸 作用下， 以 甲醇 、 二氯甲烷 、 水 为溶剂， 反应 21.0h， 生成 2-[[2-[[(2S)-3-[3,5-bis[[bis(pyridin-2-ylmethyl)amino]methyl]-4-hydroxyphenyl]-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoyl]amino]acetyl]amino]acetic acid
  参考文献：
  名称：

  Oligo-Asp Tag/Zn(II) 复合探针作为蛋白质标记和荧光成像的新对

  摘要：

  为了在复杂的生物系统中完成对特定蛋白质的选择性标记，需要掺入蛋白质中的肽标签和互补的小分子探针。尽管已经开发了多种肽标签/探针对作为蛋白质分析的分子工具，但适用于蛋白质实时成像的对的可用性仍然有限。我们现在报告了一个新的肽标签/人工探针对，由可遗传编码的低聚天冬氨酸序列（D4 标签，(D4)n，n = 1-3）和相应的多核 Zn(II) 复合物 (Zn(II)- DpaTyrs）。Zn(II)-DpaTyr 探针与 D4 标签的强结合亲和力是多重配位键和多价效应的结果。用等温滴定量热法定量测定。

  DOI：

  10.1021/ja0618604
• 作为产物：
  描述：

  Boc-L-酪氨酸甲酯 在 盐酸 、 sodium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 水 、 异丙醇 为溶剂， 反应 27.5h， 生成 3-{3,5-bis[(bis-pyridin-2-ylmethyl-amino)methyl]-4-hydroxyphenyl}-2-(tert-butoxycarbonylamino)propionic acid
  参考文献：
  名称：

  Oligo-Asp Tag/Zn(II) 复合探针作为蛋白质标记和荧光成像的新对

  摘要：

  为了在复杂的生物系统中完成对特定蛋白质的选择性标记，需要掺入蛋白质中的肽标签和互补的小分子探针。尽管已经开发了多种肽标签/探针对作为蛋白质分析的分子工具，但适用于蛋白质实时成像的对的可用性仍然有限。我们现在报告了一个新的肽标签/人工探针对，由可遗传编码的低聚天冬氨酸序列（D4 标签，(D4)n，n = 1-3）和相应的多核 Zn(II) 复合物 (Zn(II)- DpaTyrs）。Zn(II)-DpaTyr 探针与 D4 标签的强结合亲和力是多重配位键和多价效应的结果。用等温滴定量热法定量测定。

  DOI：

  10.1021/ja0618604

文献信息

• Binuclear Ni^II-DpaTyr Complex as a High Affinity Probe for an Oligo-Aspartate Tag Tethered to Proteins
  作者：Akio Ojida、Sho-hei Fujishima、Kei Honda、Hiroshi Nonaka、Sho-hei Uchinomiya、Itaru Hamachi

  DOI：10.1002/asia.200900362

  日期：2010.4.1

  of a short‐peptide tag and a small molecular probe is a versatile molecular tool for protein detection, handling, and purification, and so forth. In this manuscript, we report that the binuclear NiII‐DpaTyr (DpaTyr=bis((dipicolylamino)methyl)tyrosine) complex serves as a strong binding probe for an oligo‐aspartate tag tethered to a protein. Among various binuclear metal complexes of M‐DpaTyr (M=ZnII

  短肽标签和小分子探针的互补识别对是用于蛋白质检测，处理和纯化等的多功能分子工具。在此手稿中，我们报道了双核Ni II -DpaTyr（DpaTyr =双（（二吡啶甲酰基氨基）甲基）酪氨酸）复合物可作为与蛋白质连接的低聚天冬氨酸标签的强结合探针。在M‐DpaTyr的各种双核金属络​​合物中（M = Zn II，Ni II，Mn II，Cu II，Cd II，Co III和Fe III），我们发现Ni II‐ DpaTyr（1-2 Ni2 +）显示出强结合亲和力（表观结合常数：ķ应用≈10 5 中号-1），用于寡聚天门冬氨酸的肽中性含水条件下（50米中号HEPES，百米中号NaCl，pH为7.2）。等温滴定热量法（ITC）的详细研究表明，三天冬氨酸D3标签（DDD）是1-2Ni2 +在1：1结合化学计量法中识别的最佳序列。另一方面，除Ni II-和Zn II -DpaTyr外，DpaTyr的其
• Design and Synthesis of Pyrophosphate-Targeting Vancomycin Derivatives for Combating Vancomycin-Resistant <i>Enterococci</i>
  作者：Dongliang Guan、Feifei Chen、Faridoon、Junjie Liu、Jian Li、Lefu Lan、Wei Huang

  DOI：10.1002/cmdc.201800252

  日期：2018.8.20

  As the last resort for intractable Gram‐positive bacterial infections, vancomycin is losing efficacy with the emergence of vancomycin‐resistant bacteria, especially vancomycin‐resistant Enterococci (VRE). To combat this threat, we rationally designed and synthesized 39 novel vancomycin derivatives by respective or combined modifications using metal‐chelating, lipophilic, and galactose‐attachment strategies

  作为难治性革兰氏阳性细菌感染的最后手段，随着耐万古霉素细菌的出现，特别是耐万古霉素肠球菌的出现，万古霉素正在失去疗效（VRE）。为了克服这种威胁，我们通过金属螯合，亲脂性和半乳糖附着策略，分别或联合修饰，合理设计和合成了39种新的万古霉素衍生物，以进行广泛的结构-活性关系（SAR）分析。在一个拟议的机制中，二聚烯丙基胺在间苯二酚的第七个氨基酸位置或C-末端上的缀合使万古霉素骨架具有对脂质II中焦磷酸部分的结合能力，同时保持了对细菌细胞壁肽聚糖二肽末端的固有结合亲和力前体。对体外抗菌活性进行了评估，最佳化合物显示对VRE的活性比万古霉素高16到1024倍。化合物11 b（3'，5'-双（二吡啶甲酰基氨基甲基）酪氨酸[1,2,3]三唑基甲氧基乙氧基乙基氨基甲基-N-癸基万古霉素）通过结合两个外围修饰而产生的协同作用，对VRE具有特别强的活性。
• Non-enzymatic Covalent Protein Labeling Using a Reactive Tag
  作者：Hiroshi Nonaka、Shinya Tsukiji、Akio Ojida、Itaru Hamachi

  DOI：10.1021/ja074176d

  日期：2007.12.1

  We describe herein a new method for covalent labeling of proteins using a complementary recognition pair of peptide tag and synthetic molecular probe. The rapid and specific covalent labeling of a tag-fused protein was achieved by the reaction on the tag site with the probe through their selective molecular recognition. The advantages of this method involve the facile functional modification and the high labeling specificity of the tag-fused protein, which are demonstrated in the labeling experiments in various conditions even inside cells.
• Solid-phase synthesis of metal-complex containing peptides
  作者：Georg Dirscherl、Robert Knape、Paul Hanson、Burkhard König

  DOI：10.1016/j.tet.2007.03.147

  日期：2007.6

  We report the synthesis of Fmoc protected single amino acid chelates (SAAC) and their metal complexes. The modified amino acids are suitable for solid-phase peptide synthesis. The use of 4-hydroxymethylbenzoic acid AM (HMBA-AM) resin allows the nucleophilic cleavage of the peptide-metal complexes from the resin without decomplexation. (c) 2007 Elsevier Ltd. All rights reserved.