3-13C-methyl-2-oxo-tert-butylpropionate | 298710-89-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 3-13C-methyl-2-oxo-tert-butylpropionate
• 英文别名: 4-(13)C-tert-butyl-2-oxobutanoate；tert-butyl 2-oxo(413C)butanoate
• CAS: 298710-89-1
• 化学式: C₈H₁₄O₃
• 分子量: 159.186
• InChiKey: WQRUFMHFJXVZMZ-OUBTZVSYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  43.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-13C-methyl-2-oxo-tert-butylpropionate 在 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醚 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 3-(13)C,3-CD3-dimethyl-2-oxo-tert-butylpropionate N,N-dimethylhydrazone
  参考文献：
  名称：

  使用生物有机前体合成和 NMR 光谱编辑简化蛋白质 NOESY 光谱

  摘要：

  提出了一种分析溶液中蛋白质 NOE 的新方法。在这种方法中，缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸的化学合成前体化合物用于对这些疏水残基进行氨基酸特异性标记。该方法基于一种新的合成路线，12C、1H、2H Val、Leu 和 Ile 侧链仅在末端甲基上用 13CH3 选择性标记。在其他 12C,1H 标记的蛋白质中，可以使用标准同位素编辑 NMR 脉冲方案来区分与 12C 和 13C（或 15N）结合的质子。该策略通过选择性观察残留甲基 NOE 显着缓解了光谱重叠问题，因此将成为现有生物分子 NMR 方法的有力扩展。

  DOI：

  10.1021/ja049679n
• 作为产物：
  描述：

  2-氧代丙酸叔丁酯 在 盐酸 、 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醚 、 正己烷 为溶剂， 反应 3.75h， 生成 3-13C-methyl-2-oxo-tert-butylpropionate
  参考文献：
  名称：

  基于 NMR 筛选含有 13C 标记甲基的蛋白质

  摘要：

  描述了一种基于 NMR 的筛选方法，该方法涉及监测在缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸（仅 δ1）的甲基上用 13C 选择性标记的蛋白质的 13C/1H 化学位移变化。使用这种方法，与使用 1H/15N 化学位移的基于 NMR 的筛选相比，灵敏度提高了近 3 倍。描述了一种廉价生产标记氨基酸前体 [3,3'-13C]-α-酮异戊酸和 [3-13C]-α-酮丁酸的合成路线，使蛋白质制备的成本与均匀的 15N 相当标签。除了加强针对低分子量蛋白质 (MW ≤ 30 kDa) 的基于 NMR 的筛选工作，

  DOI：

  10.1021/ja000350l

文献信息

• SITE-SPECIFIC ISOTOPICALLY-LABELED PROTEINS, AMINO ACIDS, AND BIOCHEMICAL PRECURSORS THEREFOR
  申请人：ABBOTT LABORATORIES

  公开号：EP1169282B1

  公开（公告）日：2005-06-01
• Simplification of Protein NOESY Spectra Using Bioorganic Precursor Synthesis and NMR Spectral Editing
  作者：Roman Lichtenecker、Martin L. Ludwiczek、Walther Schmid、Robert Konrat

  DOI：10.1021/ja049679n

  日期：2004.5.1

  isoleucine are used for amino acid specific labeling of these hydrophobic residues. The methodology is based on a novel synthetic route to 12C,1H,2H Val, Leu, and Ile side chains selectively labeled with 13CH3 only at the terminal methyl group. In an otherwise 12C,1H labeled protein, discrimination between protons bound to 12C and 13C (or 15N) can be achieved using standard isotope-editing NMR pulse schemes

  提出了一种分析溶液中蛋白质 NOE 的新方法。在这种方法中，缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸的化学合成前体化合物用于对这些疏水残基进行氨基酸特异性标记。该方法基于一种新的合成路线，12C、1H、2H Val、Leu 和 Ile 侧链仅在末端甲基上用 13CH3 选择性标记。在其他 12C,1H 标记的蛋白质中，可以使用标准同位素编辑 NMR 脉冲方案来区分与 12C 和 13C（或 15N）结合的质子。该策略通过选择性观察残留甲基 NOE 显着缓解了光谱重叠问题，因此将成为现有生物分子 NMR 方法的有力扩展。
• NMR-Based Screening of Proteins Containing ¹³C-Labeled Methyl Groups
  作者：Philip J. Hajduk、David J. Augeri、Jamey Mack、Renaldo Mendoza、Jianguo Yang、Stephen F. Betz、Stephen W. Fesik

  DOI：10.1021/ja000350l

  日期：2000.8.23

  [3-13C]-α-ketobutyrate, making the cost of protein preparation comparable to that of uniform 15N labeling. In addition to enhancing the NMR-based screening efforts directed against low molecular weight proteins (MW ≤ 30 kDa), the use of the selective methyl labels in combination with deuterium labeling is advantageous for screening high molecular weight protein targets (MW ≥ 100 kDa).

  描述了一种基于 NMR 的筛选方法，该方法涉及监测在缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸（仅 δ1）的甲基上用 13C 选择性标记的蛋白质的 13C/1H 化学位移变化。使用这种方法，与使用 1H/15N 化学位移的基于 NMR 的筛选相比，灵敏度提高了近 3 倍。描述了一种廉价生产标记氨基酸前体 [3,3'-13C]-α-酮异戊酸和 [3-13C]-α-酮丁酸的合成路线，使蛋白质制备的成本与均匀的 15N 相当标签。除了加强针对低分子量蛋白质 (MW ≤ 30 kDa) 的基于 NMR 的筛选工作，