L-photoleucine | 851960-91-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-photoleucine
• 英文别名: (S)-2-Amino-3-(3-methyl-3H-diazirin-3-yl)propanoic acid；(2S)-2-amino-3-(3-methyldiazirin-3-yl)propanoic acid
• CAS: 851960-91-3
• 化学式: C₅H₉N₃O₂
• 分子量: 143.145
• InChiKey: MJRDGTVDJKACQZ-VKHMYHEASA-N

物化性质

• 沸点：
  268.2±46.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.59±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.7
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  88
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-photoleucine 、 9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 在 碳酸氢钠 作用下， 以 1,4-二氧六环 、 水 为溶剂， 生成 (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-3-(3-methyl-3H-diazirin-3-yl)propanoic acid
  参考文献：
  名称：

  开发基于二嗪啉的化学探针，以识别组蛋白修饰的“阅读者”和“清除者” †

  摘要：

  翻译后修改（PTM，例如组蛋白的磷酸化，乙酰化和甲基化）在调节许多基本细胞过程（例如基因转录，DNA复制和损伤修复）中起着重要作用。“书写器”和“橡皮擦”酶通过催化组蛋白PTM的添加和去除来修饰组蛋白，而“阅读器”蛋白则通过执行不同的细胞程序识别这些修饰的组蛋白并“翻译” PTM。因此，鉴定组蛋白PTM的调节酶和结合伴侣对于理解其调节机制和细胞功能至关重要。在这里，我们报道了基于二嗪嗪的光亲和探针的发展，该探针可用于鉴定组蛋白PTM的“阅读者”和“清除者”。与先前描述的基于二苯甲酮的光亲和探针相比，3）。此外，我们表明，基于二嗪嗪的探针还可用于鉴定催化去除组蛋白赖氨酸乙酰化和丙二酰化的酶。这项研究为检查PTM介导的蛋白质间相互作用提供了新的化学工具，并拓宽了我们的光交联策略的范围，从发现组蛋白PTM“阅读器”到鉴定PTM及其“橡皮擦”之间的动态和瞬时相互作用。

  DOI：

  10.1039/c4sc02328e
• 作为产物：
  描述：

  (S)-methyl 2-((tert-butoxycarbonyl)amino)-4-oxopentanoate 在 氨 、 水 、 碘 、 三乙胺 、 三氟乙酸 、 lithium hydroxide 、 hydroxylamine-O-sulfonic acid 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 二氯甲烷 为溶剂， 生成 L-photoleucine
  参考文献：
  名称：

  开发基于二嗪啉的化学探针，以识别组蛋白修饰的“阅读者”和“清除者” †

  摘要：

  翻译后修改（PTM，例如组蛋白的磷酸化，乙酰化和甲基化）在调节许多基本细胞过程（例如基因转录，DNA复制和损伤修复）中起着重要作用。“书写器”和“橡皮擦”酶通过催化组蛋白PTM的添加和去除来修饰组蛋白，而“阅读器”蛋白则通过执行不同的细胞程序识别这些修饰的组蛋白并“翻译” PTM。因此，鉴定组蛋白PTM的调节酶和结合伴侣对于理解其调节机制和细胞功能至关重要。在这里，我们报道了基于二嗪嗪的光亲和探针的发展，该探针可用于鉴定组蛋白PTM的“阅读者”和“清除者”。与先前描述的基于二苯甲酮的光亲和探针相比，3）。此外，我们表明，基于二嗪嗪的探针还可用于鉴定催化去除组蛋白赖氨酸乙酰化和丙二酰化的酶。这项研究为检查PTM介导的蛋白质间相互作用提供了新的化学工具，并拓宽了我们的光交联策略的范围，从发现组蛋白PTM“阅读器”到鉴定PTM及其“橡皮擦”之间的动态和瞬时相互作用。

  DOI：

  10.1039/c4sc02328e

文献信息

• Using supramolecular hydrogels to discover the interactions between proteins and molecular nanofibers of small molecules
  作者：Yuan Gao、Marcus J. C. Long、Junfeng Shi、Lizbeth Hedstrom、Bing Xu

  DOI：10.1039/c2cc33631f

  日期：——

  Here we report the first example of the use of supramolecular hydrogels to discover the protein targets of aggregates of small molecules.

  我们在此报告了首次使用超分子水凝胶来发现小分子聚集体的蛋白质靶标的例子。
• [EN] NUCLEIC ACID-BINDING PHOTOPROBES AND USES THEREOF<br/>[FR] PHOTOSONDES DE LIAISON À UN ACIDE NUCLÉIQUE ET LEURS UTILISATIONS
  申请人：ARRAKIS THERAPEUTICS INC

  公开号：WO2019109046A9

  公开（公告）日：2019-07-04
• Structural Basis for the Recognition of Peptide RJPXD33 by Acyltransferases in Lipid A Biosynthesis
  作者：Ronald J. Jenkins、Kyle A. Heslip、Jennifer L. Meagher、Jeanne A. Stuckey、Garry D. Dotson

  DOI：10.1074/jbc.m114.564278

  日期：2014.5

  UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and UDP-3-O-(acyl)-glucosamine acyltransferase (LpxD) constitute the essential, early acyltransferases of lipid A biosynthesis. Recently, an antimicrobial peptide inhibitor, RJPXD33, was identified with dual affinity for LpxA and LpxD. To gain a fundamental understanding of the molecular basis of inhibitor binding, we determined the crystal structure of LpxA from Escherichia coli in complex with RJPXD33 at 1.9 resolutions. Our results suggest that the peptide binds in a unique modality that mimics (R)--hydroxyacyl pantetheine binding to LpxA and displays how the peptide binds exclusive of the native substrate, acyl-acyl carrier protein. Acyltransferase binding studies with photo-labile RJPXD33 probes and truncations of RJPXD33 validated the structure and provided fundamental insights for future design of small molecule inhibitors. Overlay of the LpxA-RJPXD33 structure with E. coli LpxD identified a complementary peptide binding pocket within LpxD and serves as a model for further biochemical characterization of RJPXD33 binding to LpxD.
• Improved Synthesis of Photo-leucine
  作者：Yoshio Ikeda、E. J. Behrman

  DOI：10.1080/00397910802138454

  日期：2008.6.27

  An improved and reproducible synthesis of photo-leucine [3-(3-methyl-3-diazirinyl)-alanine] is presented.
• Developing diazirine-based chemical probes to identify histone modification ‘readers’ and ‘erasers’
  作者：Tangpo Yang、Zheng Liu、Xiang David Li

  DOI：10.1039/c4sc02328e

  日期：——

  show that the diazirine-based probes can also be used to identify enzymes that catalyse the removal of histone lysine acetylation and malonylation. This study provides new chemical tools for examining PTM-mediated protein–protein interactions and broadens the scope of our photo-cross-linking strategy from finding histone PTM ‘readers’ to identifying dynamic and transient interactions between PTMs and

  翻译后修改（PTM，例如组蛋白的磷酸化，乙酰化和甲基化）在调节许多基本细胞过程（例如基因转录，DNA复制和损伤修复）中起着重要作用。“书写器”和“橡皮擦”酶通过催化组蛋白PTM的添加和去除来修饰组蛋白，而“阅读器”蛋白则通过执行不同的细胞程序识别这些修饰的组蛋白并“翻译” PTM。因此，鉴定组蛋白PTM的调节酶和结合伴侣对于理解其调节机制和细胞功能至关重要。在这里，我们报道了基于二嗪嗪的光亲和探针的发展，该探针可用于鉴定组蛋白PTM的“阅读者”和“清除者”。与先前描述的基于二苯甲酮的光亲和探针相比，3）。此外，我们表明，基于二嗪嗪的探针还可用于鉴定催化去除组蛋白赖氨酸乙酰化和丙二酰化的酶。这项研究为检查PTM介导的蛋白质间相互作用提供了新的化学工具，并拓宽了我们的光交联策略的范围，从发现组蛋白PTM“阅读器”到鉴定PTM及其“橡皮擦”之间的动态和瞬时相互作用。