2-azido-1-(o-nitrophenyl)ethanol

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-azido-1-(o-nitrophenyl)ethanol
• 英文别名: 2-azido-1-(2-nitrophenyl)ethanol；2-Azido-1-(2-nitrophenyl)ethan-1-ol
• 化学式: C₈H₈N₄O₃
• 分子量: 208.177
• InChiKey: RWNCSZXAMXDOOL-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.8
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.25
• 拓扑面积：
  80.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-azido-1-(o-nitrophenyl)ethanol 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 、 三苯基膦 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 N-[2-hydroxy-2-(2-nitrophenyl)ethyl]-4-pentynamide
  参考文献：
  名称：

  寡核苷酸功能化的光笼策略及其在寡核苷酸标记和环化中的应用

  摘要：

  我们已经使用光笼策略来开发新型亚磷酰胺，并扩大通过固相合成修饰寡核苷酸的保护基。我们合成了5个光不稳定的亚磷酰胺和4个新的光不稳定控制的孔玻璃（CPG）。通过使用这些对光不稳定的亚磷酰胺和CPG，可以轻松合成在5'和/或3'末端带有磷酸盐，胺，酸，硫醇和羰基的修饰的寡脱氧核苷酸（ODN）。据我们所知，这是第一个报道，在ODN的5'端引入一个羰基，在光不稳定的改性剂的两个末端引入硫醇基。末端标记也可以通过溶液或柱上固相合成轻松实现。通过使用光不稳定胺改性剂和光不稳定酸CPG，寡脱氧核苷酸的环化以良好的产率实现。这项研究提供了将功能基团引入寡核苷酸并扩大寡核苷酸生物正交标记范围的另一种方法。

  DOI：

  10.1002/chem.201103833
• 作为产物：
  描述：

  邻硝基苯乙酮 在 溴 、 sodium tetrahydroborate 、 sodium azide 、 氯化铵 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 生成 2-azido-1-(o-nitrophenyl)ethanol
  参考文献：
  名称：

  用单叶酸修饰反义RNA的笼状siRNA，用于光调节细胞中外源和内源基因的表达

  摘要：

  手动控制siRNA活性是时空研究基因表达和功能的一种重要的重要方法。由于易于操作和精确操作，可以将光用于siRNA诱导的基因沉默的受控调控。在这里，我们开发了一系列笼罩的siRNA，它们通过光不稳定的连接子在siRNA反义链的5'末端修饰了叶酸。叶酸部分的附着暂时掩盖了相应的siRNA活性。照射后，这些笼中的siRNA被激活，并恢复了它们的基因沉默活性。基于此策略，我们成功地调节了细胞中外源基因（对于绿色荧光蛋白，GFP）和内源基因（对于运动型驱动蛋白5，Eg5）的基因表达。

  DOI：

  10.1039/c8ob01952e

文献信息

• An o-nitrobenzyl scaffold for peptide ligation: synthesis and applications
  作者：Chiara Marinzi、John Offer、Renato Longhi、Philip E. Dawson

  DOI：10.1016/j.bmc.2004.02.039

  日期：2004.5

  ligation. However, the auxiliary based on the o-nitrobenzyl group shows all the necessary properties for a general application in routine peptide and protein synthesis. In addition, the auxiliary linked to the N-terminus can be efficiently photolyzed, suggesting a new approach for the generation of photocaged amines. Synthesis, solid phase introduction onto peptide chains, ligation properties and photolysis

  化学连接方法有助于水溶液中未保护肽的化学选择性组装。在此，描述了两种对光不稳定的助剂，这些助剂扩大了天然化学连接至非半胱氨酸靶标的适用性。设计成允许与硫酯肽反应的助剂，在两个起始片段之间产生酰胺键。在温和的光解条件下，可以将在连接处形成的邻硝基苄基叔苄基酰胺转化为天然酰胺基。发现在肽纯化和连接过程中藜芦辅助物非常不稳定。然而，基于邻硝基苄基的助剂显示出常规肽和蛋白质合成中一般应用的所有必要特性。此外，与N末端相连的辅助分子可以被有效地光解，这为产生光笼胺的新方法提供了一种新的方法。描述了合成，将固相引入肽链，在水中的连接特性和光解作用，并报道了对该方法与潜在易碎的肽侧链的相容性的仔细研究。
• Solid-phase synthesis of C-terminal peptide libraries for studying the specificity of enzymatic protein prenylation
  作者：Yen-Chih Wang、Mark D. Distefano

  DOI：10.1039/c2cc31713c

  日期：——

  Prenylation is an essential post-translational modification in all eukaryotes. Here we describe the synthesis of a 340-member library of peptides containing free C-termini on cellulose membranes. The resulting library was then used to probe the specificity of protein farnesyltransferase from S. cerevisiae.

  普伦基化是所有真核生物中一种重要的后翻译修饰。在这里，我们描述了在纤维素膜上合成340种含有游离C末端的肽库。随后，利用该肽库探测来自酿酒酵母（S. cerevisiae）的蛋白法尼基转移酶的特异性。
• Traceless Purification and Desulfurization of Tau Protein Ligation Products
  作者：Oliver Reimann、Caroline Smet‐Nocca、Christian P. R. Hackenberger

  DOI：10.1002/anie.201408674

  日期：2015.1.2

  for the traceless purification and synthetic modification of peptides and proteins obtained by native chemical ligation. The strategy involves immobilization of a photocleavable semisynthetic biotin–protein conjugate on streptavidin‐coated agarose beads, which eliminates the need for tedious rebuffering steps and allows the rapid removal of excess peptides and additives. On‐bead desulfurization is followed

  我们提出了一种通过天然化学连接获得的肽和蛋白质的无痕纯化和合成修饰的新策略。该策略涉及将光可裂解的半合成生物素-蛋白偶联物固定在链霉亲和素包被的琼脂糖珠上，从而消除了繁琐的重新缓冲步骤，并可以快速去除多余的肽和添加剂。珠上脱硫后，再交付最终的无标签蛋白质产品。从复杂的EPL混合物中分离出无标签的阿尔茨海默氏病相关人类tau蛋白，以及从tau C端衍生的三磷酸化肽，证明了该策略。
• Photochemical cleavage of leader peptides
  作者：Noah Bindman、Remco Merkx、Robert Koehler、Nicholas Herrman、Wilfred A. van der Donk

  DOI：10.1039/c0cc02945a

  日期：——

  We report a photolabile linker compatible with Fmoc solid phase peptide synthesis and Cu(I)-catalyzed alkyne–azide cycloaddition that allows photochemical cleavage to afford a C-terminal peptide fragment with a native amino terminus.

  我们报告了一种与 Fmoc 固相肽合成和 Cu（I）催化的炔吖啶环加成法兼容的光敏连接体，它可以通过光化学裂解获得具有原生氨基末端的 C 端肽片段。
• Mechanistic Studies on the Substrate-Tolerant Lanthipeptide Synthetase ProcM
  作者：Subha Mukherjee、Wilfred A. van der Donk

  DOI：10.1021/ja504692v

  日期：2014.7.23

  Lanthipeptides are a class of post-translationally modified peptide natural products. They contain lanthionine (Lan) and methyllanthionine (MeLan) residues, which generate cross-links and endow the peptides with various biological activities. The mechanism of a highly substrate-tolerant lanthipeptide synthetase, ProcM, was investigated herein. We report a hybrid ligation strategy to prepare a series of substrate analogues designed to address a number of mechanistic questions regarding catalysis by ProcM. The method utilizes expressed protein ligation to generate a C-terminal thioester of the leader peptide of ProcA, the substrate of ProcM. This thioester was ligated with a cysteine derivative that resulted in an alkyne at the C-terminus of the leader peptide. This alkyne in turn was used to conjugate the leader peptides to a variety of synthetic peptides by copper-catalyzed azide alkyne cycloaddition. Using deuterium-labeled Ser and Thr in the substrate analogues thus prepared, dehydration by ProcM was established to occur from C-to-N-terminus for two different substrates. Cyclization also occurred with a specific order, which depended on the sequence of the substrate peptides. Furthermore, using orthogonal cysteine side-chain protection in the two semisynthetic peptide substrates, we were able to rule out spontaneous non-enzymatic cyclization events to explain the very high substrate tolerance of ProcM. Finally, the enzyme was capable of exchanging protons at the alpha-carbon of MeLan, suggesting that ring formation could be reversible. These findings are discussed in the context of the mechanism of the substrate-tolerant ProcM, which may aid future efforts in lanthipeptide engineering.