N-benzyloxycarbonyl-L-phenylalanyl-N-methyl-L-alanine | 352199-36-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: N-benzyloxycarbonyl-L-phenylalanyl-N-methyl-L-alanine
• 英文别名: Z-Phe-NMeAla；(2S)-2-[methyl-[(2S)-3-phenyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]propanoic acid
• CAS: 352199-36-1
• 化学式: C₂₁H₂₄N₂O₅
• 分子量: 384.432
• InChiKey: QSFBPFJGNLJGRC-YJBOKZPZSA-N

物化性质

• 熔点：
  39-40 °C
• 沸点：
  621.1±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.237±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  95.9
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-benzyloxycarbonyl-L-phenylalanyl-N-methyl-L-alanine 在 carboxypeptidase-Y 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 N-甲基-L-丙氨酸 、 N-苄氧羰基-L-苯丙氨酸
  参考文献：
  名称：

  溶剂粘度对羧肽酶Y水解二肽速率的影响

  摘要：

  溶剂粘度对一系列二肽（Z-Phe-Gly，Z-Phe-Sar，Z-Phe-Ala，Z-Phe-NMeAla，Z-Phe-Aib和Z-Phe的酶水解速率的影响） （-Pro）通过羧肽酶Y进行了研究。溶剂粘度对酶促水解的影响表明，尽管所有的k cat值均随粘度降低，但N-烷基肽的降幅比N -H肽的降幅更大。动力学行为暗示了涉及酶的构象变化的“诱导适应”过程。版权所有©2004 John Wiley＆Sons，Ltd.

  DOI：

  10.1002/poc.752
• 作为产物：
  描述：

  N-苄氧羰基-L-苯丙氨酸 在 sodium hydroxide 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 生成 N-benzyloxycarbonyl-L-phenylalanyl-N-methyl-L-alanine
  参考文献：
  名称：

  溶剂粘度对羧肽酶Y水解二肽速率的影响

  摘要：

  溶剂粘度对一系列二肽（Z-Phe-Gly，Z-Phe-Sar，Z-Phe-Ala，Z-Phe-NMeAla，Z-Phe-Aib和Z-Phe的酶水解速率的影响） （-Pro）通过羧肽酶Y进行了研究。溶剂粘度对酶促水解的影响表明，尽管所有的k cat值均随粘度降低，但N-烷基肽的降幅比N -H肽的降幅更大。动力学行为暗示了涉及酶的构象变化的“诱导适应”过程。版权所有©2004 John Wiley＆Sons，Ltd.

  DOI：

  10.1002/poc.752

文献信息

• Relationship between the Hydrophobicity of Dipeptides and the Michaelis–Menten Constant<i>K</i>_mof Their Hydrolysis by Carboxypeptidase-Y and Carboxypeptidase-A
  作者：Yoshifumi Kanosue、Satoshi Kojima、Yoshikazu Hiraga、Katsuo Ohkata

  DOI：10.1246/bcsj.77.1187

  日期：2004.6

  The enzymatic hydrolysis of dipeptides by carboxypeptidase-Y and carboxypeptidase-A was investigated. In the enzymatic hydrolysis of the dipeptides, a good linear relationship (r = 0.997 and 0.999) was found between the Michaelis–Menten constant (Km) and the hydrophobicity of the substrates evaluated from relative elution volume in reversed-phase HPLC. The correlation suggests that the hydrophobicity of the C-terminal amino acid is a major factor in governing the stability of the enzyme–substrate complex. The difference in the slope of the linear-regression lines seems to reflect the degree of relative hydrophobicity of the binding pockets in carboxypeptidase-Y and carboxypeptidase-A.

  研究了羧肽酶Y和羧肽酶A对二肽的酶解水解作用。在二肽的酶解水解过程中，发现米氏常数（Km）与通过反相高效液相色谱的相对洗脱体积评估的底物疏水性之间存在良好的线性关系（r = 0.997 和 0.999）。这种相关性表明，C端氨基酸的疏水性是影响酶-底物复合体稳定性的主要因素。线性回归线的斜率差异似乎反映了羧肽酶Y和羧肽酶A结合口袋的相对疏水性程度。