(E)-6-bromohex-5-en-1-yne | 20060-05-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机卤素化合物 - 有机溴化物
• 英文名称: (E)-6-bromohex-5-en-1-yne
• 英文别名: (E)-6-bromo-hex-4-en-1-yne；trans-1-Brom-hexen-(2)-in-(5)；(E)-6-bromohex-4-en-1-yne
• CAS: 20060-05-3
• 化学式: C₆H₇Br
• 分子量: 159.026
• InChiKey: BIRQDMRDXHSKLZ-SNAWJCMRSA-N

物化性质

• 沸点：
  175.9±28.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.346±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.33
• 拓扑面积：
  0
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (E)-6-bromohex-5-en-1-yne 在 Girardia lamblia RNA methyltransferase GlaTgs V₃₄A 、 recombinant human methyl adenosyltransferase IIa I₁₁₇A 、 碳酸氢钠 、 5’-三磷酸腺苷 、 copper(I) bromide 、 三[(1-苄基-1H-1,2,3-三唑-4-基)甲基]胺 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 17.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  从蛋氨酸类似物开始的mRNA的多功能一锅修饰的生物催化级联反应。

  摘要：

  甲基转移已被证明有用的网站，特别是安装官能团在不同类别的生物分子时，他们的共同底物类似物Š -adenosyl-升蛋氨酸（AdoMet）可用。甲基转移酶已被用于选择性和定点处理不同类别的RNA分子，这对于生物物理和机理研究以及复杂细胞环境中的标记必不可少。但是，AdoMet类似物不能渗透细胞，因此阻止了该策略在细胞中的实施。从稳定的蛋氨酸类似物开始，我们针对位点特异性mRNA修饰提出了两步酶促级联反应。我们的方法将AdoMet的酶促合成与通过一罐中特定RNA甲基转移酶修饰5'帽相结合。我们证明，可以使用包含烯烃，炔烃和叠氮基官能团的底物面板，并在不同类型的点击反应中进一步衍生化。

  DOI：

  10.1002/anie.201507577
• 作为产物：
  描述：

  1,4-二溴-2-丁烯 、 乙炔基溴化镁 在 copper(l) chloride 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成 (E)-6-bromohex-5-en-1-yne
  参考文献：
  名称：

  从蛋氨酸类似物开始的mRNA的多功能一锅修饰的生物催化级联反应。

  摘要：

  甲基转移已被证明有用的网站，特别是安装官能团在不同类别的生物分子时，他们的共同底物类似物Š -adenosyl-升蛋氨酸（AdoMet）可用。甲基转移酶已被用于选择性和定点处理不同类别的RNA分子，这对于生物物理和机理研究以及复杂细胞环境中的标记必不可少。但是，AdoMet类似物不能渗透细胞，因此阻止了该策略在细胞中的实施。从稳定的蛋氨酸类似物开始，我们针对位点特异性mRNA修饰提出了两步酶促级联反应。我们的方法将AdoMet的酶促合成与通过一罐中特定RNA甲基转移酶修饰5'帽相结合。我们证明，可以使用包含烯烃，炔烃和叠氮基官能团的底物面板，并在不同类型的点击反应中进一步衍生化。

  DOI：

  10.1002/anie.201507577

文献信息

• Large-Scale, Protection-Free Synthesis of <i>Se</i>-Adenosyl-<scp>l</scp>-selenomethionine Analogues and Their Application as Cofactor Surrogates of Methyltransferases
  作者：Ian R. Bothwell、Minkui Luo

  DOI：10.1021/ol501169y

  日期：2014.6.6

  S-Adenosyl-L-methionine (SAM) analogues have previously demonstrated their utility as chemical reporters of methyltransferases. Here we describe the facile, large-scale synthesis of Se-alkyl Se-adenosyl-L-selenomethionine (SeAM) analogues and their precursor, Se-adenosyl-L-selenohomocysteine (SeAH). Comparison of SeAM analogues with their equivalent SAM analogues suggests that sulfonium-to- selenonium substitution can enhance their compatibility with certain protein methyltransferases, favoring otherwise less reactive SAM analogues. Ready access to SeAH therefore enables further application of SeAM analogues as chemical reporters of diverse methyltransferases.