Fmoc-Gly-(Et)Cys(Trt)-OH | 1207188-83-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Gly-(Et)Cys(Trt)-OH
• 英文别名: (2R)-2-[ethyl-[2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)acetyl]amino]-3-tritylsulfanylpropanoic acid
• CAS: 1207188-83-7
• 化学式: C₄₁H₃₈N₂O₅S
• 分子量: 670.829
• InChiKey: XIIVDFWUTYGNFZ-QNGWXLTQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  7.9
• 重原子数：
  49
• 可旋转键数：
  14
• 环数：
  6.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.2
• 拓扑面积：
  121
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-Gly-(Et)Cys(Trt)-OH 、 1-羟基苯并三唑 在 N,N'-二异丙基碳二亚胺 作用下， 以 1,2-二氯乙烷 为溶剂， 反应 0.25h， 生成 Fmoc-Gly-(Et)Cys(Trt)-OBt
  参考文献：
  名称：

  肽硫酯和肽在其N端具有N-烷氧基-或N-芳氧基氨基的N保护自由连接

  摘要：

  合成了在其N末端具有N-烷氧基或N-芳氧基氨基酸的肽，并通过在弱酸性条件下通过银离子活化成功地将肽硫酯与肽硫酯连接，而无需保护侧链氨基。该Ñ甲氧基组容易被SMI裂解2在CH还原3 OH水溶液。获得具有天然肽键的所需肽。该方法已成功应用于人心房利钠肽的合成，显示了新型连接的效率。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2017.10.074
• 作为产物：
  描述：

  N-ethyl-S-trityl-L-cysteine 、 Fmoc-甘氨酸 在 N,N-二异丙基乙胺 、 Methanaminium,N-[(dimethylamino)(3H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-3-yloxy)methylene]-N-methyl-, hexafluorophosphate(1-) 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.17h， 以75%的产率得到Fmoc-Gly-(Et)Cys(Trt)-OH
  参考文献：
  名称：

  高压促进的N-乙基半胱氨酸Fmoc-氨基酰化：固相合成肽硫酯的关键装置的制备

  摘要：

  在该研究中，描述了Fmoc-氨基酰基-N-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸的合成，该新的N→S酰基迁移装置用于通过Fmoc固相肽合成（SPPS）制备肽硫酯。从已知的S-三苯基甲基半胱氨酸烯丙基酯容易地制备的Fmoc-氨基酰氟和N-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸烯丙基酯的缩合在高压（800MPa）下在CH 2 Cl 2中被有效地促进。当用添加剂DIEA进行反应时，在手性中心发生大量差向异构，得到非对映异构体的混合物。当N为编制程序改变了-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸烯丙基酯，排除了高压反应中的添加剂DIEA，获得了Fmoc-氨基酰基-N-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸，没有差向异构化的单一立体异构体。如此制得的Fmoc-1-亮氨酸加合物被脱酰基并用于已知十肽的SPPS。与通过逐步树脂上Leu-Cys缩合方法获得的7％相比，十肽硫代酯的总收率获得了显着提高（44％）。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2009.11.034

文献信息

• Application of 2,2′‐dipyridyl disulfide‐mediated thiazolidine ring‐opening reaction to glycoprotein synthesis: Total chemical synthesis of evasin‐3
  作者：Hidekazu Katayama、Koji Nagata

  DOI：10.1002/psc.3290

  日期：2021.2

  Thiazolidine ring‐opening reaction is one of the key steps in protein chemical synthesis via sequential native chemical ligation strategy. We recently developed a novel thiazolidine ring‐opening reaction with 2,2′‐dipyridyl disulfide (DPDS). In order to investigate the applicability of this reaction to glycoprotein synthesis, we synthesized evasin‐3, a cysteine‐rich glycoprotein with chemokine‐binding

  噻唑烷开环反应是通过顺序天然化学连接策略进行蛋白质化学合成的关键步骤之一。我们最近开发了一种新的噻唑烷与 2,2'-二吡啶基二硫化物 (DPDS) 的开环反应。为了研究该反应对糖蛋白合成的适用性，我们合成了 evasin-3，这是一种富含半胱氨酸的糖蛋白，具有最初在蜱唾液中发现的趋化因子结合能力。evasin-3的序列分为三个片段，这些片段分别用普通固相肽合成方法合成。在第一次连接中间和 C 端片段后，用作中间片段 N 端 Cys 残基保护基的噻唑烷用 DPDS 转化为 Cys。在这个噻唑烷开环反应中，N-连接的聚糖部分。在与 N 端片段的第二次连接和重折叠反应后，可以以良好的收率获得 evasin-3。合成的 evasin-3 显示出对 CXCL 趋化因子的特异性结合能力。这些结果清楚地表明这种 DPDS 方法可用于糖蛋白合成。
• Efficient preparation of Fmoc-aminoacyl-N-ethylcysteine unit, a key device for the synthesis of peptide thioesters
  作者：Hironobu Hojo、Hajime Kobayashi、Risa Ubagai、Yuya Asahina、Yuko Nakahara、Hidekazu Katayama、Yukishige Ito、Yoshiaki Nakahara

  DOI：10.1039/c1ob05831b

  日期：——

  The synthesis of Fmoc-aminoacyl-N-ethyl-S-triphenylmethylcysteine, an N- to S-acyl migratory device for the preparation of peptide thioesters by Fmoc-SPPS (solid-phase peptide synthesis) is described. Condensation of Fmoc-aminoacyl pentafluorophenyl ester and N-ethyl-S-triphenylmethylcysteine was efficiently performed in the presence of HOOBt (3-hydroxy-3,4-dihydro-4-oxo-1,2,3-benzotriazine) in DMF. A small amount of diastereomer yielded during the reaction was easily separated by HPLC purification and the highly pure devices were obtained for most of the proteinogenic amino acids.

  描述了Fmoc-氨酰-N-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸的合成，这是一种用于通过Fmoc-SPPS（固相肽合成）制备肽硫酯的N至S-酰基迁移装置。在DMF中，在HOOBt（3-羟基-3,4-二氢-4-氧代-1,2,3-苯并三氮唑）的存在下，Fmoc-氨酰五氟苯基酯与N-乙基-S-三苯基甲基半胱氨酸的缩合反应有效进行。在反应过程中产生的小量非对映体可以通过HPLC纯化轻松分离，绝大多数蛋白源氨基酸获得了高纯度的迁移装置。
• The phenacyl group as an efficient thiol protecting group in a peptide condensation reaction by the thioester method
  作者：Hidekazu Katayama、Hironobu Hojo

  DOI：10.1039/c3ob40644j

  日期：——

  preparation of long-chain peptides, the so-called thioester method requires protecting groups for amino and thiol groups for regioselective ligation. In this study, we demonstrated that the phenacyl (Pac) group acts as an efficient protecting group of cysteine side chains. We synthesized a cysteine derivative carrying the Pac group at the side chain sulfur atom, and Pac-containing peptides and peptide thioesters

  制备长链肽的缩合方法之一，所谓的硫酯法需要氨基的保护基和区域选择性连接的硫醇基。在这项研究中，我们证明了苯甲酰基（Pac）基团是半胱氨酸侧链的有效保护基团。我们合成了在侧链硫原子上带有Pac基团的半胱氨酸衍生物，并通过常规的基于9-芴基甲氧基羰基（Fmoc）的固相肽合成策略，使用该衍生物合成了含Pac的肽和肽硫酯。含Pac的肽段可以通过硫酯方法进行缩合。缩合反应后，可通过Zn / AcOH处理除去Pac基团。此外，用于保护赖氨酸侧链的叠氮基团
• One-Pot Four-Segment Ligation Using Seleno- and Thioesters: Synthesis of Superoxide Dismutase
  作者：Toshiki Takei、Tomoshige Andoh、Toshifumi Takao、Hironobu Hojo

  DOI：10.1002/anie.201709418

  日期：2017.12.4

  The synthesis of a peptide selenoester was efficiently carried out by the 9‐fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) method using N‐alkylcysteine, at the C‐terminus of the peptide, as the N‐to‐S acyl shift device. The selenoester selectively reacted with the terminal amino group of the peptide aryl thioester in the presence of N,N‐diisopropylethylamine and dipyridyldisulfide, thus leaving the aryl thioester

  肽硒酸酯的合成通过9-芴基甲氧羰基（Fmoc）方法有效地进行，使用N-烷基半胱氨酸在肽的C-末端作为N-至-S酰基转移装置。在N，N-二异丙基乙胺和二吡啶基二硫化物的存在下，硒酸酯选择性地与肽芳基硫酯的末端氨基反应，从而使芳基硫酯保持完整。结合银离子促进的和无银离子的硫酯活化方法，实现了一锅四段连接。该方法已成功用于在一锅中组装超氧化物歧化酶（SOD）的整个序列，该序列由153个氨基酸残基组成。折叠反应后，获得了完全活性的SOD。
• Peptidyl N-alkylcysteine as a peptide thioester surrogate in the native chemical ligation
  作者：Yuya Asahina、Kei Nabeshima、Hironobu Hojo

  DOI：10.1016/j.tetlet.2015.01.095

  日期：2015.3

  Peptides having the C-terminal N-alkylcysteine (NAC) with a free carboxy group, which can be easily prepared by the conventional 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) solid-phase peptide synthesis (SPPS), was directly used for the native chemical ligation (NCL) based on the in situ thioesterification method. The reaction efficiently proceeded under a mild acidic condition (pH similar to 5) to give the ligated product. This method was successfully used for the synthesis of the human brain natriuretic peptide, (BNP)-32, showing the usefulness of the peptidyl NAC as a thioester surrogate for the NCL reaction. (C) 2015 Elsevier Ltd. All rights reserved.