1,2-Isopropyliden-3-erucoylglycerin | 69466-23-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 1,2-Isopropyliden-3-erucoylglycerin
• CAS: 69466-23-5
• 化学式: C₂₈H₅₂O₄
• 分子量: 452.718
• InChiKey: AYDLVAGBNSZRQE-QXMHVHEDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  8.28
• 重原子数：
  32.0
• 可旋转键数：
  21.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  44.76
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1,2-Isopropyliden-3-erucoylglycerin 在 吡啶 、 硼酸 作用下， 以 氯仿 、 乙二醇甲醚 为溶剂， 反应 74.0h， 生成 caprucin
  参考文献：
  名称：

  Low‐calorie triglyceride synthesis by lipase‐catalyzed esterification of monoglycerides

  摘要：

  摘要 用传统方法制备的芥酸（C22:1，Δ13）单甘酯，通过使用脂肪酶作为催化剂与辛酸（辛酸，C8.0）反应，目的是合成一种含有两分子辛酸和一分子芥酸的甘油三酯（caprucin）。反应是在一个温控搅拌间歇式反应器中将脂肪酶粉末、少量水和反应物混合后进行的。无需使用有机溶剂或乳化剂。当使用来自头孢假单胞菌的非特异性脂肪酶时，可获得约 37% 的辣椒素产量，以及芥酸随机酯交换反应产生的二甘油酯和三甘油酯的复杂混合物。来自念珠菌（Geotrichum candidum）的脂肪酸特异性脂肪酶促进了芥酸的最小酯交换反应，得到了 75% 的辣椒素和大约 10% 的酯交换产物。白色念珠菌的脂肪酶与念珠菌的脂肪酶具有相似的特异性，但不那么明显，而且能促进更多的芥酸酯交换反应。念珠菌脂肪酶的最佳条件是温度为 50°C，初始含水量为 5.5%。反应后，芥酸通过氢化转化为山嵛酸，从而将辣椒素转化为辣椒素，这是一种市售的低热量甘油三酯。

  DOI：

  10.1007/bf02546203
• 作为产物：
  描述：

  芥酸 、 丙酮缩甘油 反应 4.0h， 生成 1,2-Isopropyliden-3-erucoylglycerin
  参考文献：
  名称：

  Low‐calorie triglyceride synthesis by lipase‐catalyzed esterification of monoglycerides

  摘要：

  摘要 用传统方法制备的芥酸（C22:1，Δ13）单甘酯，通过使用脂肪酶作为催化剂与辛酸（辛酸，C8.0）反应，目的是合成一种含有两分子辛酸和一分子芥酸的甘油三酯（caprucin）。反应是在一个温控搅拌间歇式反应器中将脂肪酶粉末、少量水和反应物混合后进行的。无需使用有机溶剂或乳化剂。当使用来自头孢假单胞菌的非特异性脂肪酶时，可获得约 37% 的辣椒素产量，以及芥酸随机酯交换反应产生的二甘油酯和三甘油酯的复杂混合物。来自念珠菌（Geotrichum candidum）的脂肪酸特异性脂肪酶促进了芥酸的最小酯交换反应，得到了 75% 的辣椒素和大约 10% 的酯交换产物。白色念珠菌的脂肪酶与念珠菌的脂肪酶具有相似的特异性，但不那么明显，而且能促进更多的芥酸酯交换反应。念珠菌脂肪酶的最佳条件是温度为 50°C，初始含水量为 5.5%。反应后，芥酸通过氢化转化为山嵛酸，从而将辣椒素转化为辣椒素，这是一种市售的低热量甘油三酯。

  DOI：

  10.1007/bf02546203

文献信息

• Biochemical characterization of the PHARC-associated serine hydrolase ABHD12 reveals its preference for very-long-chain lipids
  作者：Alaumy Joshi、Minhaj Shaikh、Shubham Singh、Abinaya Rajendran、Amol Mhetre、Siddhesh S. Kamat

  DOI：10.1074/jbc.ra118.005640

  日期：2018.11

  Polyneuropathy, hearing loss, ataxia, retinitis pigmentosa, and cataract (PHARC) is a rare genetic human neurological disorder caused by null mutations to the Abhd12 gene, which encodes the integral membrane serine hydrolase enzyme ABHD12. Although the role that ABHD12 plays in PHARC is understood, the thorough biochemical characterization of ABHD12 is lacking. Here, we report the facile synthesis of mono-1-(fatty)acyl-glycerol lipids of varying chain lengths and unsaturation and use this lipid substrate library to biochemically characterize recombinant mammalian ABHD12. The substrate profiling study for ABHD12 suggested that this enzyme requires glycosylation for optimal activity and that it has a strong preference for very-long-chain lipid substrates. We further validated this substrate profile against brain membrane lysates generated from WT and ABHD12 knockout mice. Finally, using cellular organelle fractionation and immunofluorescence assays, we show that mammalian ABHD12 is enriched on the endoplasmic reticulum membrane, where most of the very-long-chain fatty acids are biosynthesized in cells. Taken together, our findings provide a biochemical explanation for why very-long-chain lipids (such as lysophosphatidylserine lipids) accumulate in the brains of ABHD12 knockout mice, which is a murine model of PHARC.