N-(3-chloro-2-methylphenyl)-2-(4-formylphenoxy)acetamide

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-(3-chloro-2-methylphenyl)-2-(4-formylphenoxy)acetamide
• 化学式: C₁₆H₁₄ClNO₃
• 分子量: 303.745
• InChiKey: AOPKFJJXTIUARL-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  55.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(3-chloro-2-methylphenyl)-2-(4-formylphenoxy)acetamide 、 联苯甲酰 在 ammonium acetate 、 N,N-二甲基甲酰胺 作用下， 反应 8.0h， 以83%的产率得到N-(3-chloro-2-methylphenyl)-2-(4-(4,5-diphenyl-1H-imidazol-2-yl)phenoxy)acetamide
  参考文献：
  名称：

  作为有效的α-葡萄糖苷酶抑制剂的新型4,5-二苯基咪唑-N-苯基乙酰胺衍生物的合成，体外和计算机模拟酶抑制试验和毒性评估

  摘要：

  α-葡萄糖苷酶负责肠道中寡糖和二糖的葡萄糖释放，并增加餐后高血糖症。抑制这种酶是控制糖尿病血糖的有益治疗方法。这项研究涉及4,5-二苯基咪唑-N-苯基乙酰胺衍生物7a - 1的设计和合成，以及筛选这些化合物抑制α-葡萄糖苷酶的潜力。 与标准抑制剂阿卡波糖（IC 50  = 750.0 µM）相比，所有合成的化合物均表现出优异的α-葡萄糖苷酶抑制作用（IC 50 = 90.0–598.5 µM）。相反，这些化合物对α-淀粉酶无活性。在合成的化合物中，化合物7h是该库中最有效的抑制剂，并且是αi葡萄糖苷酶的竞争性抑制剂，K i值= 86.3μM。对最有效的化合物进行了对接研究，以评估这些化合物与酶活性位点的结合相互作用，并确定配体-酶复合物的结合能。这项计算机模拟研究的结果与从体外α-葡萄糖苷酶抑制试验获得的结果完全一致。对最有效化合物的对接研究表明，它与α-葡萄糖苷酶活性位点中的重要残基相互

  DOI：

  10.1007/s00044-021-02734-5
• 作为产物：
  描述：

  3-氯-2-甲基苯胺 在 potassium carbonate 、 potassium iodide 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 反应 4.5h， 生成 N-(3-chloro-2-methylphenyl)-2-(4-formylphenoxy)acetamide
  参考文献：
  名称：

  作为有效的α-葡萄糖苷酶抑制剂的新型4,5-二苯基咪唑-N-苯基乙酰胺衍生物的合成，体外和计算机模拟酶抑制试验和毒性评估

  摘要：

  α-葡萄糖苷酶负责肠道中寡糖和二糖的葡萄糖释放，并增加餐后高血糖症。抑制这种酶是控制糖尿病血糖的有益治疗方法。这项研究涉及4,5-二苯基咪唑-N-苯基乙酰胺衍生物7a - 1的设计和合成，以及筛选这些化合物抑制α-葡萄糖苷酶的潜力。 与标准抑制剂阿卡波糖（IC 50  = 750.0 µM）相比，所有合成的化合物均表现出优异的α-葡萄糖苷酶抑制作用（IC 50 = 90.0–598.5 µM）。相反，这些化合物对α-淀粉酶无活性。在合成的化合物中，化合物7h是该库中最有效的抑制剂，并且是αi葡萄糖苷酶的竞争性抑制剂，K i值= 86.3μM。对最有效的化合物进行了对接研究，以评估这些化合物与酶活性位点的结合相互作用，并确定配体-酶复合物的结合能。这项计算机模拟研究的结果与从体外α-葡萄糖苷酶抑制试验获得的结果完全一致。对最有效化合物的对接研究表明，它与α-葡萄糖苷酶活性位点中的重要残基相互

  DOI：

  10.1007/s00044-021-02734-5

文献信息

• Novel (thio)barbituric-phenoxy-N-phenylacetamide derivatives as potent urease inhibitors: synthesis, in vitro urease inhibition, and in silico evaluations
  作者：Saeb Sedaghati、Homa Azizian、Mohammad Nazari Montazer、Maryam Mohammadi-Khanaposhtani、Mehdi Asadi、Fatemeh Moradkhani、Mehdi Shafiee Ardestani、Mohammad Sadegh Asgari、Azadeh Yahya-Meymandi、Mahmood Biglar、Bagher Larijani、Seyed Esmaeil Sadat-Ebrahimi、Alireza Foroumadi、Massoud Amanlou、Mohammad Mahdavi

  DOI：10.1007/s11224-020-01617-6

  日期：2021.2

  and evaluated against Helicobacter pylori urease. The latter assay revealed that all the synthesized compounds 7a-l (IC 50 = 0.69 ± 0.33–2.47 ± 0.23 μM) were significantly more potent than two used standard inhibitors, thiourea (IC 50 = 23 ± 0.73 μM) and hydroxyurea (IC 50 = 100 ± 1.7 μM). Docking study of the synthesized compounds demonstrated that these compounds as well fitted in the urease active

  合成了一系列新的（硫代）巴比妥酸-苯氧基-N-苯基乙酰胺衍生物 7a-1，并针对幽门螺杆菌脲酶进行了评估。后一种测定表明，所有合成的化合物 7a-l (IC 50 = 0.69 ± 0.33–2.47 ± 0.23 μM) 比两种使用的标准抑制剂硫脲 (IC 50 = 23 ± 0.73 μM) 和羟基脲 (IC 50 = 100 ± 1.7 μM）。对合成化合物的对接研究表明，这些化合物也适合脲酶活性位点。此外，对最有效化合物 7d 的分子动力学研究表明，该化合物与活性位点瓣残基 Cys592 和 His593 产生了重要的相互作用。此外，计算机药代动力学研究预测所有合成的化合物都是类似药物的。
• Synthesis, in vitro and in silico enzymatic inhibition assays, and toxicity evaluations of new 4,5-diphenylimidazole-N-phenylacetamide derivatives as potent α-glucosidase inhibitors
  作者：Maryam Mohammadi-Khanaposhtani、Atefeh Nikraftar、Mohammad Sadegh Asgari、Mehdi Emadi、Somayeh Mojtabavi、Mohammad Ali Faramarzi、Hossein Rastegar、Bagher Larijani、Mohammad Mahdavi

  DOI：10.1007/s00044-021-02734-5

  日期：2021.6

  0–598.5 µM) as compared to standard inhibitor acarbose (IC50 = 750.0 µM). In contrast, these compounds were inactive against α-amylase. Among the synthesized compounds, compound 7h was the most potent inhibitor of this library and was a competitive inhibitor into α-glucosidase with Ki value = 86.3 μM. Docking study of the most potent compounds was performed to evaluate the binding interactions of these

  α-葡萄糖苷酶负责肠道中寡糖和二糖的葡萄糖释放，并增加餐后高血糖症。抑制这种酶是控制糖尿病血糖的有益治疗方法。这项研究涉及4,5-二苯基咪唑-N-苯基乙酰胺衍生物7a - 1的设计和合成，以及筛选这些化合物抑制α-葡萄糖苷酶的潜力。 与标准抑制剂阿卡波糖（IC 50  = 750.0 µM）相比，所有合成的化合物均表现出优异的α-葡萄糖苷酶抑制作用（IC 50 = 90.0–598.5 µM）。相反，这些化合物对α-淀粉酶无活性。在合成的化合物中，化合物7h是该库中最有效的抑制剂，并且是αi葡萄糖苷酶的竞争性抑制剂，K i值= 86.3μM。对最有效的化合物进行了对接研究，以评估这些化合物与酶活性位点的结合相互作用，并确定配体-酶复合物的结合能。这项计算机模拟研究的结果与从体外α-葡萄糖苷酶抑制试验获得的结果完全一致。对最有效化合物的对接研究表明，它与α-葡萄糖苷酶活性位点中的重要残基相互