Fmoc-Asp-Phe-OH

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Fmoc-Asp-Phe-OH
• 英文别名: Fmoc-Asp-Phe；(3S)-4-[[(1S)-1-carboxy-2-phenylethyl]amino]-3-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-4-oxobutanoic acid
• 化学式: C₂₈H₂₆N₂O₇
• 分子量: 502.524
• InChiKey: YESCDZBFCQETOU-ZEQRLZLVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  37
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.21
• 拓扑面积：
  142
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  L-苯基丙氨酸叔丁酯 、 FMOC-L-天冬氨酸-β-叔丁酯-Alpha-五氟苯酯 在 N,N-二异丙基乙胺 、 三乙基硅烷 、 水 、 三氟乙酸 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 以23%的产率得到Fmoc-Asp-Phe-OH
  参考文献：
  名称：

  鉴定模拟结核分枝杆菌核糖核苷酸还原酶R2 C末端的小肽。

  摘要：

  核糖核苷酸还原酶（RNR）是抗结核病分支杆菌结核分枝杆菌的新药的可行靶标。先前的研究表明，基于较小RNR亚基C端序列的N乙酰化七肽可以充分破坏全酶的形成，从而抑制其功能。在此描述了几种截短的和N保护的肽的合成和结合亲和力（通过竞争性荧光偏振评估）。受保护的单氨基酸Fmoc-Trp具有与N相当的结合亲和力乙酰化的七肽，使其成为非肽类RNR抑制剂的进一步开发的有吸引力的候选者。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1214

文献信息

• Understanding protease catalysed solid phase peptide synthesis
  作者：Rein V. Ulijn、Nicola Bisek、Peter J. Halling、Sabine L. Flitsch

  DOI：10.1039/b211890d

  日期：2003.4.14

  A protease (thermolysin) was used to directly synthesise a number of dipeptides from soluble Fmoc-amino acids onto a solid support (PEGA1900) in bulk aqueous media, often in very good yields. This shift in equilibrium toward synthesis is remarkable because for soluble dipeptides in aqueous solution hydrolysis rather than synthesis is observed. Three possible reasons for the equilibrium shift were considered: (i) using a solid support makes it easy to use an excess of reagents, so mass action contributes towards synthesis; (ii) reduction in the unfavourable hydrophobic hydration of the Fmoc group within the solid support compared with the free amino acid in solution and (iii) suppression of the ionization of amino groups linked to the solid phase due to mutual electrostatic repulsion. It was found that under the conditions studied the second effect was most important.

  一种蛋白酶(热溶菌素)被用于在水相中直接将可溶性Fmoc-氨基酸合成多种二肽,并将其固定在固相载体(PEGA1900)上,通常产率很高。这种向合成方向的平衡移动很显著,因为在水溶液中可溶性二肽往往发生水解而不是合成。考虑了三种可能导致平衡移动的原因:(1)使用固相载体便于使用过量试剂,质量作用有利于合成;(2)与溶液中游离氨基酸相比,固相载体中Fmoc基团的不利疏水水合作用减小;(3)由于静电相互排斥作用,与固相连接的氨基离子化受到抑制。研究发现在所研究的条件下第二种效应最为重要。
• Identification of small peptides mimicking the R2<i>C</i>-terminus of<i>Mycobacterium tuberculosis</i>ribonucleotide reductase
  作者：Daniel J. Ericsson、Johanna Nurbo、Daniel Muthas、Kalle Hertzberg、Gunnar Lindeberg、Anders Karlén、Torsten Unge

  DOI：10.1002/psc.1214

  日期：2010.3

  Ribonucleotide reductase (RNR) is a viable target for new drugs against the causative agent of tuberculosis, Mycobacterium tuberculosis. Previous work has shown that an N‐acetylated heptapeptide based on the C‐terminal sequence of the smaller RNR subunit can disrupt the formation of the holoenzyme sufficiently to inhibit its function. Here the synthesis and binding affinity, evaluated by competitive

  核糖核苷酸还原酶（RNR）是抗结核病分支杆菌结核分枝杆菌的新药的可行靶标。先前的研究表明，基于较小RNR亚基C端序列的N乙酰化七肽可以充分破坏全酶的形成，从而抑制其功能。在此描述了几种截短的和N保护的肽的合成和结合亲和力（通过竞争性荧光偏振评估）。受保护的单氨基酸Fmoc-Trp具有与N相当的结合亲和力乙酰化的七肽，使其成为非肽类RNR抑制剂的进一步开发的有吸引力的候选者。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。
• Protease-Catalyzed Peptide Synthesis on Solid Support
  作者：Rein V. Ulijn、Beatriz Baragaña、Peter J. Halling、Sabine L. Flitsch

  DOI：10.1021/ja026912d

  日期：2002.9.1

  direct enzymatic synthesis of peptides from amino acids is widely used as a useful alternative to chemical synthesis. However, good yields of such enzyme-catalyzed reactions require altered reaction conditions to overcome the bias for hydrolysis in aqueous medium. We argue that the synthesis/hydrolysis equilibrium can be shifted toward synthesis in aqueous medium by immobilizing the amine on solid support

  从氨基酸直接酶促合成肽被广泛用作化学合成的有用替代方法。然而，这种酶催化反应的良好产率需要改变反应条件以克服在水性介质中水解的偏差。我们认为，通过将胺固定在固体载体上，合成/水解平衡可以转向在水性介质中合成。在本报告中，我们展示了在大量水性缓冲液中由蛋白酶催化的固相肽合成的第一个例子。