4-hydroxyphenylpropionyl-CoA | 95456-56-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: 4-hydroxyphenylpropionyl-CoA
• 英文别名: p-hydroxyphenylpropanoyl-CoA；p-hydroxyphenylpropinoyl-CoA；dihydro-4-coumaroyl-CoA；p-Dihydrocoumaroyl-Coenzyme A；S-[2-[3-[[(2R)-4-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2-hydroxy-3,3-dimethylbutanoyl]amino]propanoylamino]ethyl] 3-(4-hydroxyphenyl)propanethioate
• CAS: 95456-56-7
• 化学式: C₃₀H₄₄N₇O₁₈P₃S
• 分子量: 915.703
• InChiKey: KGYNXBHEANIYOS-FUEUKBNZSA-N

物化性质

• 密度：
  1.80±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.1
• 重原子数：
  59
• 可旋转键数：
  23
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  409
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  23

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-hydroxyphenylpropionyl-CoA 、 丙二酰辅酶A-钠盐 在 recombinant type III polyketide synthase from Aquilaria sinensis 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 根皮素
  参考文献：
  名称：

  Rapid preparation of (methyl)malonyl coenzyme A and enzymatic formation of unusual polyketides by type III polyketide synthase from Aquilaria sinensis

  摘要：

  (Methyl) malonyl coenzyme A was rapidly and effectively synthesized by a two-step procedure involving preparation of N-hydroxysuccinimidyl (methyl) malonate from (methyl) Meldrum's acid, and followed by transesterification with coenzyme A. The synthesized (methyl) malonyl coenzyme A could be well accepted and assembled to 4-hydroxy phenylpropionyl coenzyme A by type III polyketide synthase from Aquilaria sinensis to produce dihydrochalcone and 4-hydroxy-3,5-dimethyl-6-(4-hydroxyphenethyl)-2H-pyrone as well as 4-hydroxy-3,5-dimethyl-6-(5-(4-hydroxyphenyl)-3-oxopentan-2-yl)-2H-pyrone. (C) 2015 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2015.01.045
• 作为产物：
  描述：

  4-coumaroyl coenzyme A 在 crotonyl-CoA carboxylase/reductase enzyme AntE A₁₈₂G mutant 、 碳酸氢钠 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 4-hydroxyphenylpropionyl-CoA
  参考文献：
  名称：

  通过基于结构的巴豆酰-CoA羧化酶/还原酶在抗霉素生物合成中的结构工程合理控制聚酮化合物扩展单元

  摘要：

  天然产物生物合成的生物工程是扩大生物活性分子结构多样性的有力方法。然而，在聚酮化合物的生物合成中，形成碳骨架的聚酮化合物增量剂单元的修饰仍然具有挑战性。本文中，我们报告了在抗霉素的生物合成中，通过巴豆酰-CoA羧化酶/还原酶（CCR）的基于结构的工程对聚酮化合物扩展单元的合理控制。CCR酶AntE的定点诱变，受以1.5Å分辨率解析的晶体结构的引导，通过V350G突变扩大了其底物范围，从而提供了吲哚基甲基丙二酰辅酶A。突变体A182L在常规还原过程中选择性催化了羧化反应。此外，带有AntE V350G的链霉菌菌株。这些发现加深了我们对CCRs分子机制的理解，CCRs将作为通用的生物催化剂来操纵结构单元，并为合理设计聚酮化合物的生物合成奠定了基础。

  DOI：

  10.1002/anie.201506899

文献信息

• Coenzyme A‐Conjugated Cinnamic Acids – Enzymatic Synthesis of a CoA‐Ester Library and Application in Biocatalytic Cascades to Vanillin Derivatives
  作者：Martin Dippe、Anne‐Katrin Bauer、Andrea Porzel、Evelyn Funke、Anna O. Müller、Jürgen Schmidt、Maria Beier、Ludger A. Wessjohann

  DOI：10.1002/adsc.201900892

  日期：2019.12.3

  coenzyme A (CoA) with cinnamic acids. The reaction, which is the initial step in the biosynthesis of a multitude of bioactive secondary metabolites, is catalyzed by a promiscuous plant ligase and yields CoA conjugates with different functionalization in high purity and without formation of by‐products. Its applicability in biosynthetic cascades is shown for the direct transformation of cinnamic acids into

  我们提出了一种用于肉桂酸的辅酶A（CoA）连接的生物正交方法。该反应是多种生物活性次生代谢产物生物合成的第一步，它被混杂的植物连接酶催化，产生具有不同功能的CoA缀合物，具有高纯度且不形成副产物。已表明其在生物合成级联反应中的适用性可将肉桂酸直接转化为天然苯甲醛（如香兰素）或人工衍生物（如乙基香兰素）。
• Identification of a new curcumin synthase from ginger and construction of a curcuminoid-producing unnatural fusion protein diketide-CoA synthase::curcumin synthase
  作者：Le Zhang、Bowen Gao、Xiaohui Wang、Zhongxiu Zhang、Xiao Liu、Juan Wang、Ting Mo、Yuyu Liu、Shepo Shi、Pengfei Tu

  DOI：10.1039/c5ra23401h

  日期：——

  The new curcumin synthase and the unnatural fusion protein reported here are useful for metabolic engineering of pharmaceutically important curcuminoids.

  这里报告的新型姜黄素合成酶和非自然融合蛋白质，对于代谢工程制备重要的药用姜黄素具有实用价值。
• Cloning and Functional Characterization of Two 4-Coumarate: CoA Ligase Genes from Selaginella moellendorffii
  作者：Xin-Yan Liu、Ping-Ping Wang、Yi-Feng Wu、Ai-Xia Cheng、Hong-Xiang Lou

  DOI：10.3390/molecules23030595

  日期：——

  extensively characterized in other vascular plants, little is known of their functions in Selaginella. Here, we isolated two 4CL genes (Sm4CL1 and Sm4CL2) from Selaginella moellendorffii. Based on the enzymatic activities of the recombinant proteins, both of these genes encoded bona fide 4CLs. The 4CL isoforms in S. moellendorffii have different activities: Sm4CL2 was more active than Sm4CL1. The enzymatic properties

  卷柏是现存的苔藓双生植物属，代表了古代的气管植物谱系。重要的进化状态使其成为研究维管植物代谢进化的宝贵资源。4-香豆酸酯：CoA连接酶（4CL）是关键酶，它控制碳通过苯丙烷代谢途径进入特定的木质素，类黄酮和与壁结合的酚类生物合成途径的流量。尽管4CL在其他维管植物中已得到广泛表征，但对其在卷柏中的功能了解甚少。在这里，我们从卷柏卷柏中分离了两个4CL基因（Sm4CL1和Sm4CL2）。基于重组蛋白的酶活性，这两个基因均编码了真正的4CL。S. moellendorffii中的4CL亚型具有不同的活性：Sm4CL2比Sm4CL1更活跃。酶学性质和基因表达模式表明，4CL基因在维管植物的进化中是保守的。
• Structural basis for the one-pot formation of the diarylheptanoid scaffold by curcuminoid synthase from <i>Oryza sativa</i>
  作者：Hiroyuki Morita、Kiyofumi Wanibuchi、Hirohiko Nii、Ryohei Kato、Shigetoshi Sugio、Ikuro Abe

  DOI：10.1073/pnas.1011499107

  日期：2010.11.16

  Curcuminoid synthase (CUS) from Oryza sativa is a plant-specific type III polyketide synthase (PKS) that catalyzes the remarkable one-pot formation of the C(6)-C(7)-C(6) diarylheptanoid scaffold of bisdemethoxycurcumin, by the condensation of two molecules of 4-coumaroyl-CoA and one molecule of malonyl-CoA. The crystal structure of O. sativa CUS was solved at 2.5-A resolution, which revealed a unique

  来自水稻的类姜黄素合酶 (CUS) 是一种植物特异性 III 型聚酮化合物合酶 (PKS)，可催化双去甲氧基姜黄素的 C(6)-C(7)-C(6) 二芳基庚烷类支架的显着单锅形成，通过两分子 4-香豆酰辅酶 A 和一分子丙二酰辅酶 A 的缩合。O. sativa CUS 的晶体结构以 2.5-A 的分辨率解析，揭示了一种独特的向下扩展的活性位点结构，以前在已知的 III 型 PKS 中未发现。大的活性位点腔足够长以容纳两个 C(6)-C(3) 香豆酰单元和一个丙二酰单元。此外，晶体结构表明存在推定的亲核水分子，该分子与 Ser351-Asn142-H(2)O-Tyr207-Glu202 形成氢键网络，邻近活性中心的催化 Cys174。这些观察结果表明，CUS 采用独特的催化机制，用于 C(6)-C(7)-C(6) 支架的一锅形成。因此，CUS 利用亲核水在双酮阶段终止初始聚酮链延长。酶结合中间体的硫酯键断裂产生
• An Atypical Acyl‐CoA Synthetase Enables Efficient Biosynthesis of Extender Units for Engineering a Polyketide Carbon Scaffold
  作者：Mengmeng Zheng、Jun Zhang、Wan Zhang、Lu Yang、Xiaoli Yan、Wenya Tian、Zhihao Liu、Zhi Lin、Zixin Deng、Xudong Qu

  DOI：10.1002/anie.202208734

  日期：2022.10.24

  new acyl-CoA synthetase (ACS, UkaQ) with broad substrate specificity and an unusual catalytic mode was identified. Its stability and catalytic activity were remarkably improved by protein engineering, enabling it to synthesize a large variety of acyl-CoAs. In combination with permissive carboxylases, diverse extender units were synthesized and used to engineer the polyketide carbon scaffold of antimycin

  鉴定了一种具有广泛底物特异性和不寻常催化模式的新型酰基辅酶 A 合成酶（ACS，UkaQ）。蛋白质工程显着提高了其稳定性和催化活性，使其能够合成多种酰基辅酶 A。结合允许的羧化酶，合成了多种扩展单元，并用于设计抗霉素的聚酮化合物碳支架。