[(2E,6E)-8-chloro-2,6-dimethylocta-2,6-dienyl] 4-benzoylbenzoate | 183376-18-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: [(2E,6E)-8-chloro-2,6-dimethylocta-2,6-dienyl] 4-benzoylbenzoate
• CAS: 183376-18-3
• 化学式: C₂₄H₂₅ClO₃
• 分子量: 396.914
• InChiKey: KEKVDXZKHKGCEE-OCBACMADSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.5
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.25
• 拓扑面积：
  43.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [(2E,6E)-8-chloro-2,6-dimethylocta-2,6-dienyl] 4-benzoylbenzoate 在 tetrabutylammonium salt of pyrophosphate 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 3.0h， 以50%的产率得到(E,E)-8-O-(4-benzoylbenzoyl)-3,7-dimethyl-2,6-octadiene 1-diphosphate
  参考文献：
  名称：

  含苯甲酰基苯甲酸酯的焦磷酸法呢基酯的光活性类似物：酵母蛋白法呢基转移酶的合成及其在光亲和标记中的应用。

  摘要：

  法呢基焦磷酸酯（FPP）参与了许多细胞过程，包括与癌症相关的Ras蛋白转化突变体的异戊二烯化。光敏类似物可以提供有关结合法呢基焦磷酸的酶活性位点的有用信息；但是，这类化合物的可用性极为有限。结合二苯甲酮部分的分子是有吸引力的光亲和标记试剂，因为它们有用的光化学性质。在此，描述了含有对位和间位取代的苯甲酰基苯甲酸酯的两种化合物3a和3b的合成。化合物3a和3b是酵母蛋白法呢基转移酶（PFTase）的竞争性抑制剂（相对于FPP），K（i）值分别为910和380 nM。两种化合物均会在光解后使PFTase失活，导致多达44％的酶活性失活。在[（32）P] 3a或[（32）P] 3b存在的情况下，PFTase的光解作用会导致β亚基的优先标记，表明该亚基参与异戊二烯基识别。这些化合物应该是研究以FPP为底物的酶的有价值的工具。

  DOI：

  10.1021/jo9602736
• 作为产物：
  描述：

  8-(4-benzoylbenzoyloxy)-geraniol 在 N-chloro-succinamide 、 二甲基硫 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以48%的产率得到[(2E,6E)-8-chloro-2,6-dimethylocta-2,6-dienyl] 4-benzoylbenzoate
  参考文献：
  名称：

  含苯甲酰基苯甲酸酯的焦磷酸法呢基酯的光活性类似物：酵母蛋白法呢基转移酶的合成及其在光亲和标记中的应用。

  摘要：

  法呢基焦磷酸酯（FPP）参与了许多细胞过程，包括与癌症相关的Ras蛋白转化突变体的异戊二烯化。光敏类似物可以提供有关结合法呢基焦磷酸的酶活性位点的有用信息；但是，这类化合物的可用性极为有限。结合二苯甲酮部分的分子是有吸引力的光亲和标记试剂，因为它们有用的光化学性质。在此，描述了含有对位和间位取代的苯甲酰基苯甲酸酯的两种化合物3a和3b的合成。化合物3a和3b是酵母蛋白法呢基转移酶（PFTase）的竞争性抑制剂（相对于FPP），K（i）值分别为910和380 nM。两种化合物均会在光解后使PFTase失活，导致多达44％的酶活性失活。在[（32）P] 3a或[（32）P] 3b存在的情况下，PFTase的光解作用会导致β亚基的优先标记，表明该亚基参与异戊二烯基识别。这些化合物应该是研究以FPP为底物的酶的有价值的工具。

  DOI：

  10.1021/jo9602736

文献信息

• Synthesis and Biological Activity of Photoactivatable <i>N</i>-Ras Peptides and Proteins
  作者：Martin Völkert、Koji Uwai、Andreas Tebbe、Boriana Popkirova、Melanie Wagner、Jürgen Kuhlmann、Herbert Waldmann

  DOI：10.1021/ja036178d

  日期：2003.10.1

  A modular strategy for the assembly of farnesylated N-Ras heptapeptides carrying a photo-activatable benzophenone (BP) group within the lipid residue is described. This strategy is based on the fragment condensation of a N-terminal hexapeptide synthesized on the solid support with a cysteine methyl ester which is modified with different farnesyl analogues, incorporating the photophor. At the N-terminus of the peptides different functional groups can be attached, e.g., biotin for product enrichment and detection after photoactivation or a maleimido (MIC) linker, allowing for the coupling to proteins carrying a C-terminal free cysteine. Using this strategy, 24 peptides were synthesized, incorporating famesyl analogues with four different chain lengths. Two of these photoactivatable conjugates were ligated to oncogenic human N-RasG12VDelta181. A cellular transformation assay revealed that the semisynthetic proteins retain their biological activity despite the photolabel. The first photolabeling experiments with a geranyl-BP-labeled N-Ras construct and the farnesyl-sensitive guanine nucleotide exchange factor hSos1 indicate that this photoaffinity labeling system can be particularly useful for studying protein-protein interactions, e.g., the participation of the farnesyl group in Ras signaling, which is still discussed with controversy.
• Photoactive Analogs of Farnesyl Pyrophosphate Containing Benzoylbenzoate Esters:  Synthesis and Application to Photoaffinity Labeling of Yeast Protein Farnesyltransferase
  作者：Igor Gaon、Tammy C. Turek、Valerie A. Weller、Rebecca L. Edelstein、Satinder K. Singh、Mark D. Distefano

  DOI：10.1021/jo9602736

  日期：1996.1.1

  Farnesyl pyrophosphate (FPP) is involved in a large number of cellular processes including the prenylation of transforming mutants of Ras proteins implicated in cancer. Photoactive analogs could provide useful information about enzyme active sites that bind farnesyl pyrophosphate; however, the availability of such compounds is extremely limited. Molecules that incorporate benzophenone moieties are

  法呢基焦磷酸酯（FPP）参与了许多细胞过程，包括与癌症相关的Ras蛋白转化突变体的异戊二烯化。光敏类似物可以提供有关结合法呢基焦磷酸的酶活性位点的有用信息；但是，这类化合物的可用性极为有限。结合二苯甲酮部分的分子是有吸引力的光亲和标记试剂，因为它们有用的光化学性质。在此，描述了含有对位和间位取代的苯甲酰基苯甲酸酯的两种化合物3a和3b的合成。化合物3a和3b是酵母蛋白法呢基转移酶（PFTase）的竞争性抑制剂（相对于FPP），K（i）值分别为910和380 nM。两种化合物均会在光解后使PFTase失活，导致多达44％的酶活性失活。在[（32）P] 3a或[（32）P] 3b存在的情况下，PFTase的光解作用会导致β亚基的优先标记，表明该亚基参与异戊二烯基识别。这些化合物应该是研究以FPP为底物的酶的有价值的工具。