α-N-Fmoc-L-thioleucine-benzotriazolide | 1253799-38-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 芴
• 英文名称: α-N-Fmoc-L-thioleucine-benzotriazolide
• CAS: 1253799-38-0
• 化学式: C₂₇H₂₆N₄O₂S
• 分子量: 470.595
• InChiKey: UJKJAJLOWCUEBN-DEOSSOPVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.56
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  69.04
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  6.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  α-N-Fmoc-L-thioleucine-benzotriazolide 、 Fmoc-甘氨酸 、 Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 Fmoc-L-酪氨酸 、 Fmoc-L-天冬氨酸 、 Fmoc-L-谷氨酸 、 Fmoc-L-异亮氨酸 、 Fmoc-Thr-OH 、 Fmoc-L-天冬酰胺 、 FMOC-赖氨酸 在 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 、 1,8-二氮杂双环[5.4.0]十一碳-7-烯 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.13h， 生成 DTYK-thioleucine-ILNGKTLKGETTTEAVDA-N₂H₃
  参考文献：
  名称：

  含硫酰胺的肽和蛋白质的无痕连接的化学选择性修饰†

  摘要：

  硫酰胺是规范酰胺键的单原子取代，并已被证明是蛋白质折叠研究中用途广泛且干扰最小的探针。先前，我们的小组表明，可以通过以Cys作为连接柄的天然化学连接（NCL）将硫酰胺掺入蛋白质中。在这项研究中，我们报告了该策略扩展到非Cys的连接位点，利用自由基引发的脱硫作用在连接后“擦除”侧链硫醇。该反应表现出对硫代酰胺的高化学选择性，可以用硫代乙酰胺作为牺牲清除剂进一步提高其选择性。作为概念验证的例子，我们证明了将硫酰胺探针掺入56个氨基酸的蛋白质（蛋白质G的B1结构域（GB1））中。最后，

  DOI：

  10.1039/c6ob01020b
• 作为产物：
  描述：

  (9H-fluoren-9-yl)methyl (S)-(1-((2-((tert-butoxycarbonyl)amino)phenyl)amino)-4-methyl-1-thioxopentan-2-yl)carbamate 、 sodium nitrite 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 水 、 溶剂黄146 为溶剂， 反应 3.08h， 以49%的产率得到α-N-Fmoc-L-thioleucine-benzotriazolide
  参考文献：
  名称：

  Thioamides as Fluorescence Quenching Probes: Minimalist Chromophores To Monitor Protein Dynamics

  摘要：

  Decreasing the size of spectroscopic probes can afford higher-resolution structural information from fluorescence experiments. Therefore, we have developed p-cyanophenylalanine (Cnf) and backbone thioamides as a fluorophore/quencher pair. Through the examination of a series of thiopeptides, we have determined the working distance for this pair to be 8-30 A. We have also carried out a proof-of-principle protein-folding experiment in which a Cnf/thioamide-labeled version of villin headpiece HP35 was thermally unfolded while the Cnf/thioamide distance was monitored by fluorescence. For a given protein, thioamide substitutions could be used to track motions with a much greater number of measurements than for current fluorescence probes, providing a dense array of data with which to model conformational changes.

  DOI：

  10.1021/ja1044924