glu-Lys | 5891-52-1

• 物质功能分类: 催化剂及助剂 - 防老剂
• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: glu-Lys
• 英文别名: H-α-Glu-Lys-OH；L-Glu-L-Lys-OH；H-Glu-Lys-OH；EK；L-glutamic acid-L-lysine；6-amino-2-[[(2S)-2-amino-4-carboxybutanoyl]amino]hexanoic acid
• CAS: 5891-52-1；5891-53-2；130004-26-1
• 化学式: C₁₁H₂₁N₃O₅
• 分子量: 275.305
• InChiKey: BBBXWRGITSUJPB-JAMMHHFISA-N

物化性质

• 熔点：
  >150 °C (decomp)(Solv: methanol (67-56-1))
• 沸点：
  611.9±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.290±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  可溶于酸水溶液（少量），水（少量，超声处理）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -6.3
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.73
• 拓扑面积：
  156
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  7

制备方法与用途

用途：主要用作橡胶防老化，尤其在防止由臭氧引起的龟裂方面表现出色。它特别适用于动态条件下使用的橡胶制品。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  glu-Lys 在 soybean cotyledon N-terminal acidic amino acid-specific aminopeptidase 作用下， 生成 L-赖氨酸 、 L-谷氨酸
  参考文献：
  名称：

  Purification and Characterization of an N-Terminal Acidic Amino Acid-Specific Aminopeptidase from Soybean Cotyledons (Glycine max)

  摘要：

  通过硫酸铵分级和 Q-sepharose、Phenyl sepharose 和 Superdex 200 连续柱层析，从大豆子叶中分离出一种催化 Glu-Glu 高效水解的新型酶。该酶的表观分子量为 56 kDa分别通过 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和 Superdex 200 HR 10/30 柱层析得出 510 kDa 和 510 kDa。该酶对 Glu-p-硝基苯胺 (pNA) 和 Asp-pNA 具有高活性，而 Leu-pNA、Phe-pNA、Ala-pNA 和 Pro-pNA 不被水解。合成的二肽 Glu-Xxx 和 Asp-Xxx 被水解，但 Xxx-Glu 没有被水解。使用这种纯化酶消化富含 Glu 的寡肽嗜铬粒蛋白 A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2)也被调查。谷氨酸残基从N末端一一被切割。这些观察结果表明该酶从 N 末端含酸性氨基酸的肽中去除谷氨酰或天冬氨酰残基。人们认为它是一种来自植物的 N 末端酸性氨基酸特异性氨肽酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.90617
• 作为产物：
  描述：

  L-赖氨酸 、 L-谷氨酸 生成 glu-Lys
  参考文献：
  名称：

  Tamura, Masahiro; Nakatsuka, Tohru; Tada, Makoto, Agricultural and Biological Chemistry, 1989, vol. 53, # 2, p. 319 - 326

  摘要：

  DOI：

文献信息

• [<i>N</i>^ε-(γ-glutamyl) lysine] as a potential biomarker in neurological diseases : New detection method and fragmentation pathways
  作者：Guylaine Hoffner、Yannik Hoppilliard、Guillaume van der Rest、Patrick Dansette、Philippe Djian、Gilles Ohanessian

  DOI：10.1002/jms.1331

  日期：2008.4

  shown to be adequate markers for quantitation experiments. In order to gain a better understanding of the fragmentation processes, detailed quantum chemical calculations have been performed at levels which are expected to provide good accuracy. A thorough study has been carried out with a reduced model in which only the 'active' part of the molecule is retained. This allowed obtaining full mechanistic

  蛋白质聚集体是许多中枢神经系统疾病（例如polyQ扩张疾病）的特征。通过转谷氨酰胺酶的作用形成的共价键被认为参与了这些聚集体的稳定化。转谷氨酰胺酶催化在谷氨酰胺基和多肽的赖氨酰残基的侧链之间形成交联。在神经元聚集体的最终蛋白水解消化物中，对异肽N（ε）-（γ-谷氨酰基）赖氨酸（iEK）的鉴定将证明转谷氨酰胺酶参与了神经系统疾病。为了鉴定和量化神经系统疾病患者的大脑中存在的iEK，开发了一种结合液相色谱和多步质谱的方法。由于聚集蛋白的消化物中可能存在iEK的等压肽，因此片段诊断离子的选择至关重要。这些离子是通过在iEK上进行质谱鉴定而确定的，该iEK在羧基官能团和末端胺上进行了衍生化以提高灵敏度。氘代分子以及（13）C（6）-和（15）N（2）-同位素异构体用于在多步裂解中衍生纤丝。已经鉴定出主要的碎片模式，因此显示出两个离子（m / z 396 [MH-56-42 u]（+）和350 [MH-56-88
• Modelling of prebiotic synthesis and selection of peptides under isothermal conditions and thermal cycling mode
  作者：O. V. Demina、A. S. Kononikhin、A. V. Laptev、A. A. Khodonov、E. N. Nikolaev、S. D. Varfolomeev

  DOI：10.1007/s11172-012-0060-3

  日期：2012.2

  The model peptide synthesis from mixtures of amino acids was carried out under the thermal cycling and isothermal modes. The compositions of the obtained mixtures of products and the primary amino acid sequence of the synthesized peptides were determined by Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry and tandem mass spectrometry in combination with high-performance liquid chromatography

  氨基酸混合物的模型肽合成在热循环和等温模式下进行。通过傅里叶变换离子回旋共振质谱和串联质谱结合高效液相色谱法，应用合成肽的从头测序，确定了所得产物混合物的组成和合成肽的一级氨基酸序列。产品。与可能的统计组相比，肽的天然合成过程显示在相对温和的温度条件下发生并且产生的肽数量显着减少。系统的演变发生在固相合成过程中，一系列最不稳定的肽消失了。
• Tamura, Masahiro; Nakatsuka, Tohru; Tada, Makoto, Agricultural and Biological Chemistry, 1989, vol. 53, # 2, p. 319 - 326
  作者：Tamura, Masahiro、Nakatsuka, Tohru、Tada, Makoto、Kawasaki, Yoshihiro、Kikuchi, Eiichi、Okai, Hideo

  DOI：——

  日期：——
• Purification and Characterization of an N-Terminal Acidic Amino Acid-Specific Aminopeptidase from Soybean Cotyledons (Glycine max)
  作者：Minao ASANO、Nami NAKAMURA、Misako KAWAI、Tetsuya MIWA、Noriki NIO

  DOI：10.1271/bbb.90617

  日期：2010.1.23

  A novel enzyme that catalyzes the efficient hydrolysis of Glu-Glu was isolated from soybean cotyledons by ammonium sulfate fractionation and successive column chromatographies of Q-sepharose, Phenyl sepharose, and Superdex 200. The apparent molecular mass of this enzyme was found to be 56 kDa and 510 kDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis and Superdex 200 HR 10/30 column chromatography respectively. The enzyme had high activity against Glu-p-nitroanilide (pNA) and Asp-pNA, whereas Leu-pNA, Phe-pNA, Ala-pNA, and Pro-pNA were not hydrolyzed. The synthetic dipeptides Glu-Xxx and Asp-Xxx were hydrolyzed, but Xxx-Glu was not. The digestion of a Glu-rich oligopeptide, chromogranin A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2) using this purified enzyme was also investigated. Glutamic acid residues were cleaved one by one from the N-terminus. These observations indicate that the enzyme removes glutamyl or aspartyl residues from N-terminal acidic amino acid-containing peptides. It is thought that it was an N-terminal acidic amino acid-specific aminopeptidase from a plant.

  通过硫酸铵分级和 Q-sepharose、Phenyl sepharose 和 Superdex 200 连续柱层析，从大豆子叶中分离出一种催化 Glu-Glu 高效水解的新型酶。该酶的表观分子量为 56 kDa分别通过 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和 Superdex 200 HR 10/30 柱层析得出 510 kDa 和 510 kDa。该酶对 Glu-p-硝基苯胺 (pNA) 和 Asp-pNA 具有高活性，而 Leu-pNA、Phe-pNA、Ala-pNA 和 Pro-pNA 不被水解。合成的二肽 Glu-Xxx 和 Asp-Xxx 被水解，但 Xxx-Glu 没有被水解。使用这种纯化酶消化富含 Glu 的寡肽嗜铬粒蛋白 A (Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Met-Ala-Val-Val-Pro-Gln-Gly-Leu-Phe-Arg-Gly-NH2)也被调查。谷氨酸残基从N末端一一被切割。这些观察结果表明该酶从 N 末端含酸性氨基酸的肽中去除谷氨酰或天冬氨酰残基。人们认为它是一种来自植物的 N 末端酸性氨基酸特异性氨肽酶。