O-ureido-L-serine | 67799-13-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: O-ureido-L-serine
• 英文别名: (2S)-2-ammonio-3-[(carbamoylamino)oxy]propanoate；(2S)-2-azaniumyl-3-(carbamoylamino)oxypropanoate
• CAS: 67799-13-7
• 化学式: C₄H₉N₃O₄
• 分子量: 163.133
• InChiKey: ZFLDWYJOQSXISF-REOHCLBHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.6
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  128
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  O-ureido-L-serine 在 sodium sulfide 、 乙二胺四乙酸 、 DcsD 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 L-半胱氨酸
  参考文献：
  名称：

  Establishment of an In Vitro d -Cycloserine-Synthesizing System by Using O -Ureido- l -Serine Synthase and d -Cycloserine Synthetase Found in the Biosynthetic Pathway

  摘要：

  摘要 我们最近克隆了一个 DNA 片段，其中含有一个负责抗结核抗生素生物合成的基因簇、 d -环丝氨酸。该基因簇由 10 个开放阅读框组成，分别为 dcsA 到 dcsJ .从每个推定基因产物与已知蛋白质之间的序列相似性来看，DcsC 与二氨基亚硒酸酯外延酶同源性很高，可能会催化 Omega 的外消旋化。 O -尿苷酸的外消旋化。DcsD 与 O -乙酰丝氨酸巯基酶相似，后者可生成 l -半胱氨酸。 O -乙酰- l 因此，DcsD 可能是生成 O-乙酰基-l-半胱氨酸的合成酶。 O -脲 l -丝氨酸的合成酶。 O -乙酰-l-丝氨酸 l -丝氨酸和羟基脲。DcsG 与具有 ATP-抓取折叠的酶家族相似，可能是一种 ATP 依赖性合成酶，能将 O-乙酰基-丝氨酸转化为丝氨酸。 O -脲 d -丝氨酸转化为 d -环丝氨酸。在本研究中，为了鉴定 DcsC、DcsD 和 DcsG 的酶功能，将每种蛋白在 大肠杆菌 并纯化至接近均一。通过薄层色谱法（TLC）、高效液相色谱法（HPLC）和质谱法（在某些情况下）验证了这三种蛋白质催化的每个反应的生化功能。这项研究的结果表明，通过使用三种纯化酶和两种市售底物的混合物 O -乙酰- l -丝氨酸和羟基脲，可合成 d -环丝氨酸的合成。这些 体外 这些体外研究得出的结论是，DcsD 和 DcsG 是合成 O-环丝氨酸的必要条件。 O -脲 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸。DcsD 还能催化 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸的合成。 l 当加入硫化物而不是羟基脲时，DcsD 也能催化合成 l -半胱氨酸。此外，本研究还表明，DcsG 还能形成其他环 d -氨基酸类似物，如 d -高半胱氨酸硫内酯。

  DOI：

  10.1128/aac.02291-12
• 作为产物：
  描述：

  O-ureido-D-serine 在 DcsC 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 0.33h， 生成 O-ureido-L-serine
  参考文献：
  名称：

  Establishment of an In Vitro d -Cycloserine-Synthesizing System by Using O -Ureido- l -Serine Synthase and d -Cycloserine Synthetase Found in the Biosynthetic Pathway

  摘要：

  摘要 我们最近克隆了一个 DNA 片段，其中含有一个负责抗结核抗生素生物合成的基因簇、 d -环丝氨酸。该基因簇由 10 个开放阅读框组成，分别为 dcsA 到 dcsJ .从每个推定基因产物与已知蛋白质之间的序列相似性来看，DcsC 与二氨基亚硒酸酯外延酶同源性很高，可能会催化 Omega 的外消旋化。 O -尿苷酸的外消旋化。DcsD 与 O -乙酰丝氨酸巯基酶相似，后者可生成 l -半胱氨酸。 O -乙酰- l 因此，DcsD 可能是生成 O-乙酰基-l-半胱氨酸的合成酶。 O -脲 l -丝氨酸的合成酶。 O -乙酰-l-丝氨酸 l -丝氨酸和羟基脲。DcsG 与具有 ATP-抓取折叠的酶家族相似，可能是一种 ATP 依赖性合成酶，能将 O-乙酰基-丝氨酸转化为丝氨酸。 O -脲 d -丝氨酸转化为 d -环丝氨酸。在本研究中，为了鉴定 DcsC、DcsD 和 DcsG 的酶功能，将每种蛋白在 大肠杆菌 并纯化至接近均一。通过薄层色谱法（TLC）、高效液相色谱法（HPLC）和质谱法（在某些情况下）验证了这三种蛋白质催化的每个反应的生化功能。这项研究的结果表明，通过使用三种纯化酶和两种市售底物的混合物 O -乙酰- l -丝氨酸和羟基脲，可合成 d -环丝氨酸的合成。这些 体外 这些体外研究得出的结论是，DcsD 和 DcsG 是合成 O-环丝氨酸的必要条件。 O -脲 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸。DcsD 还能催化 l -丝氨酸和 d -环丝氨酸的合成。 l 当加入硫化物而不是羟基脲时，DcsD 也能催化合成 l -半胱氨酸。此外，本研究还表明，DcsG 还能形成其他环 d -氨基酸类似物，如 d -高半胱氨酸硫内酯。

  DOI：

  10.1128/aac.02291-12

文献信息

• Biosynthesis of β-(1,2,4-triazol-1-yl)alanine in higher plants
  作者：Fumio Ikegami、Yumiko Komada、Masuko Kobori、Douglas R. Hawkins、Isamu Murakoshi

  DOI：10.1016/0031-9422(90)85176-g

  日期：1990.1

  4-triazol-1-yl)Alanine, an important metabolite of the triazole-based fungicide Myclobutanil, was shown to be derived from O-acetyl- l -serine and 1,2,4-triazole by cysteine synthase in higher plants. Some properties of this enzyme in the biosynthesis of β-(1,2,4-triazol-1-yl)alanine are described.

  摘要 β-(1,2,4-triazol-1-yl)丙氨酸是三唑类杀菌剂 Myclobutanil 的一种重要代谢物，被证明来源于 O-乙酰-l-丝氨酸和 1,2,4-三唑通过高等植物中的半胱氨酸合酶。描述了这种酶在 β-(1,2,4-triazol-1-yl) 丙氨酸生物合成中的一些特性。
• PLP-independent racemization: mechanistic and mutational studies of<i>O</i>-ureidoserine racemase (DcsC)
  作者：Yeong-Chan Ahn、Conrad Fischer、Marco J. van Belkum、John C. Vederas

  DOI：10.1039/c7ob03013d

  日期：——

  O-Ureidoserine racemase (DcsC) is a PLP-independent enzyme in the biosynthetic route to the antibiotic D-cycloserine. Here we present the recombinant expression and characterization of a significantly more active DcsC variant featuring an N-terminal SUMO-tag. Synthesis of enantiomeric pure inhibitors in combination with site-specific mutation of active site cysteines to serines of this enzyme offers

  O-尿苷丝氨酸消旋酶（DcsC）是生物合成抗生素D-环丝氨酸的非PLP酶。在这里，我们介绍了具有N端SUMO标签的明显更活跃的DcsC变体的重组表达和特征。对映体纯抑制剂的合成与该酶的活性位点半胱氨酸向丝氨酸的位点特异性突变相结合，为这种转化的机理提供了更深入的认识。用近亲（二氨基庚二酸酯差向异构酶，DapF）进行同源性建模，启发了DcsC的C端和N端截短，以产生更紧凑但仍具有活性的酶变体。
• Enzymatic synthesis of the neuroexcitatory amino acid quisqualic acid by cysteine synthase
  作者：Isamu Murakoshi、Masakazu Kaneko、Chiharu Koide、Fumio Ikegami

  DOI：10.1016/s0031-9422(00)83736-x

  日期：1986.1

  for 3,5-dioxo-1,2,4-oxadiazolidine. Both isoenzymes catalyse the formation of cysteine from O -acetyl- L -serine and hydrogen sulphide, but only isoenzyme B catalyses the formation of L -quisqualic acid. Other significant differences occur in the substrate specificity of the two isoenzymes. Some properties of the purified cysteine synthase isoenzymes are also described.

  摘要 从 Quisqualis indica var. 的叶子中纯化半胱氨酸合酶。villosa 揭示了这种酶的两种形式的存在，通过 DEAE-Sephadex A-50 色谱分离。同工酶 A 纯化 10 000 倍，比活性为 10.8 U/mg 蛋白质。同工酶 B 纯化 460 倍，比活性为 0.49 U/mg 蛋白质。两种同工酶具有相同的 M ,s (58 000) 并解离成相同的亚基 (M r 29 000)。同工酶 A 的 K m 值对于 O -乙酰基-L -丝氨酸为 1.9 mM，对于硫化物为 59 μM，而同工酶 B 的 K m 值对于 O -乙酰基-L -丝氨酸为 7.1 mM，对于 3,5-二氧代- 4.0 mM 1,2,4-恶二唑烷。两种同工酶都催化O-乙酰基-L-丝氨酸和硫化氢形成半胱氨酸，但只有同工酶B催化L-quisqualic酸的形成。两种同工酶的底物特异性还存在
• Purification and characterization of β-(pyrazol-1-yl)-l-alanine synthase from Citrullus vulgaris
  作者：Isamu Murakoshi、Fumio Ikegami、Yasuko Hinuma、Yukari Hanma

  DOI：10.1016/s0031-9422(00)82594-7

  日期：1984.1

  Abstract From seedlings of Citrullus vulgaris the enzyme β-(pyrazol-1-yl)- l -alanine synthase was purified 200-fold, when it showed electrophoretic homogeneity (MW 58 000) and could be dissociated into identical subunits (MW 32 000) each containing one molecule of pyridoxal 5′-phosphate. The Km value was 2.5 × 10−3 M for O-acetyl- l -serine and 7.4 × 10−2 M for pyrazole. The enzyme did not catalyse

  摘要 从柑橘幼苗中，β-(吡唑-1-基)-l-丙氨酸合酶被纯化 200 倍，当它显示出电泳均一性 (MW 58 000) 并且可以解离成相同的亚基 (MW 32 000)每个含有一个分子的吡哆醛 5'-磷酸。O-乙酰基-l-丝氨酸的 Km 值为 2.5 × 10-3 M，吡唑的 Km 值为 7.4 × 10-2 M。该酶不催化相关β-取代丙氨酸的形成，如l-含羞草酸和l-quisqualic acid，β-(pyrazol-1-yl)-l-丙氨酸合酶与β-取代的丙氨酸合成酶存在显着差异。来自其他来源的丙氨酸合成和半胱氨酸合成酶。
• Molecular Cloning and Heterologous Expression of a Biosynthetic Gene Cluster for the Antitubercular Agent <scp>d</scp> -Cycloserine Produced by <i>Streptomyces lavendulae</i>
  作者：Takanori Kumagai、Yusuke Koyama、Kosuke Oda、Masafumi Noda、Yasuyuki Matoba、Masanori Sugiyama

  DOI：10.1128/aac.01226-09

  日期：2010.3

  In the present study, we successfully cloned a 21-kb DNA fragment containing a d -cycloserine (DCS) biosynthetic gene cluster from a DCS-producing Streptomyces lavendulae strain, ATCC 11924. The putative gene cluster consists of 10 open reading frames (ORFs), designated dcsA to dcsJ . This cluster includes two ORFs encoding d -alanyl- d -alanine ligase ( dcsI ) and a putative membrane protein ( dcsJ ) as the self-resistance determinants of the producer organism, indicated by our previous work. When the 10 ORFs were introduced into DCS-nonproducing Streptomyces lividans 66 as a heterologous host cell, the transformant acquired DCS productivity. This reveals that the introduced genes are responsible for the biosynthesis of DCS. As anticipated, the disruption of dcsG , seen in the DCS biosynthetic gene cluster, made it possible for the strain ATCC 11924 to lose its DCS production. We here propose the DCS biosynthetic pathway. First, l -serine is O acetylated by a dcsE- encoded enzyme homologous to homoserine O -acetyltransferase. Second, O -acetyl- l -serine accepts hydroxyurea via an O -acetylserine sulfhydrylase homolog ( dcsD product) and forms O -ureido- l -serine. The hydroxyurea must be supplied by the catalysis of a dcsB -encoded arginase homolog using the l -arginine derivative, N ^G -hydroxy- l -arginine. The resulting O -ureido- l -serine is then racemized to O -ureido- d -serine by a homolog of diaminopimelate epimerase. Finally, O -ureido- d -serine is cyclized to form DCS with the release of ammonia and carbon dioxide. The cyclization must be done by the dcsG or dcsH product, which belongs to the ATP-grasp fold family of protein.

  摘要 在本研究中，我们成功克隆了一个含有 d -环丝氨酸（DCS）生物合成基因簇的 21 kb DNA 片段。 链霉菌 菌株 菌株，即 ATCC 11924。推测基因簇由 10 个开放阅读框（ORF）组成，分别为 dcsA 到 dcsJ .该基因簇包括两个 ORF，分别编码 d -丙氨酰- d -丙氨酸连接酶 ( dcsI ）和一种假定的膜蛋白（ dcsJ ）是生产者生物的自抗性决定因子。将这 10 个 ORFs 导入不产生 DCS 的 链霉菌 66 作为异源宿主细胞时，转化体获得了 DCS 生产力。这表明引入的基因负责 DCS 的生物合成。正如预期的那样，破坏 dcsG 的破坏使 ATCC 11924 菌株失去了生产 DCS 的能力。我们在此提出 DCS 的生物合成途径。首先是 l -丝氨酸被一个 dcsE- 编码的与高丝氨酸同源的酶进行乙酰化。 O -乙酰转移酶。第二种、 O -乙酰- l -丝氨酸通过羟基脲 通过 通过 O -乙酰丝氨酸巯基酶同源物 ( dcsD 产物），并形成 O -脲 l -丝氨酸。羟基脲必须由一个 dcsB -编码的精氨酸酶同源物利用 l -精氨酸衍生物的催化作用来提供羟基脲、 N G -羟基- l -精氨酸。由此产生的 O -尿苷 l -丝氨酸消旋化为 O -脲 d -丝氨酸的外消旋化过程。最后 O -尿苷 d -丝氨酸环化形成 DCS，并释放出氨和二氧化碳。环化必须由 dcsG 或 dcsH 产物完成，它们属于 ATP-抓取折叠蛋白家族。