N-琥珀酰-Gly-Gly-Phe-对硝基苯胺 | 68982-90-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: N-琥珀酰-Gly-Gly-Phe-对硝基苯胺
• 中文别名: GGF（修饰：N-末端琥珀酰基；C-末端pNA）
• 英文名称: 3-carboxypropanoylglycyl-glycyl-phenylalanine p-nitroanilide
• 英文别名: n-succinyl-gly-gly-phe-p-nitroanilide；Suc-Gly-Gly-Phe-4NA；suc-Gly-Gly-Phe-pNA；suc-gly-gly-phenylalanine-p-nitroanilide；SGGPNA；N-(3-Carboxypropionyl)glycylglycyl-N-(p-nitrophenyl)-3-phenyl-L-alaninamide；4-[[2-[[2-[[(2S)-1-(4-nitroanilino)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-2-oxoethyl]amino]-2-oxoethyl]amino]-4-oxobutanoic acid
• CAS: 68982-90-1
• 化学式: C₂₃H₂₅N₅O₈
• mdl: MFCD00038721
• 分子量: 499.48
• InChiKey: CFYIUBWVKZQDOG-SFHVURJKSA-N

物化性质

• 熔点：
  202 - 205°C
• 沸点：
  1005.6±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.401±0.06 g/cm3(Predicted)
• 溶解度：
  可溶于乙腈（少许）、DMSO（少许）

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.4
• 重原子数：
  36
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.26
• 拓扑面积：
  200
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  8

安全信息

• 储存条件：
  20°C

制备方法与用途

Suc-Gly-Phe-pNA 是一种胰凝乳蛋白酶底物，其 ( K_m ) 值为 1.6 mM。

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-琥珀酰-Gly-Gly-Phe-对硝基苯胺 在 aqualisin I 、 calcium chloride 、 4-羟乙基哌嗪乙磺酸 作用下， 以 水 为溶剂， 生成 4-硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  Substrate Specificity of Aqualysin I, a Bacterial Thermophilic Alkaline Serine Protease fromThermus aquaticusYT-1: Comparison with Proteinase K, Subtilisin BPN′ and Subtilisin Carlsberg

  摘要：

  Aqualysin I 是从极端嗜热菌栖热菌 YT-1 中分离出来的碱性丝氨酸蛋白酶。我们以 16 种显色琥珀酰三肽对硝基苯胺为底物，分析了 aqualysin I 的动力学性质。我们还比较了 aqualysin I 与蛋白酶 K、枯草杆菌蛋白酶 BPN' 和枯草杆菌蛋白酶 Carlsberg 的底物特异性。我们发现 aqualysin I 在底物结合位点上有 3 个亚位点：S1、S2 和 S3。 S1位点优选丙氨酸和苯丙氨酸。 S2位点优选丙氨酸和正亮氨酸。而S3位点优选苯丙氨酸和异亮氨酸。这些特异性与蛋白酶 K 和枯草杆菌蛋白酶 BPN' 相似。嘉士伯枯草杆菌蛋白酶的特异性不同于其他酶。

  DOI：

  10.1271/bbb.62.2161
• 作为产物：
  描述：

  丁二酸酐 、 glycyl-glycyl-phenylalanine p-nitroanilide 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 2.0h， 以83%的产率得到N-琥珀酰-Gly-Gly-Phe-对硝基苯胺
  参考文献：
  名称：

  Kasafirek, Evzen; Bartik, Michal, Collection of Czechoslovak Chemical Communications, 1980, vol. 45, # 2, p. 442 - 451

  摘要：

  DOI：

文献信息

• A Three-Component Mannich-Type Reaction for Selective Tyrosine Bioconjugation
  作者：Neel S. Joshi、Leanna R. Whitaker、Matthew B. Francis

  DOI：10.1021/ja0439017

  日期：2004.12.1

  A new selective bioconjugation reaction is described for the modification of tyrosine residues on protein substrates. The reaction uses imines formed in situ from aldehydes and electron-rich anilines to modify phenolic side chains through a Mannich-type electrophilic aromatic substitution pathway. The reaction takes place under mild pH and temperature conditions and can modify protein substrates at concentrations as low as 20 muM. Using an efficient fluorescence-based assay, we demonstrated the reaction using a number of aldehydes and protein targets. Importantly, proteins lacking surface-accessible tyrosines remained unmodified. It was also demonstrated that enzymatic activity is preserved under the mild reaction conditions. This strategy represents one of the first carbon-carbon bond-forming reactions for protein modification and provides an important complement to more commonly used lysine- and cysteine-based methods.