iron(2+);3-[(2S,3S,17S,18S)-8,12,17-tris(2-carboxylatoethyl)-3,18-bis(carboxylatomethyl)-3,7,13,18-tetramethyl-2,17-dihydroporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoate

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 四吡咯及其衍生物
• 英文名称: iron(2+);3-[(2S,3S,17S,18S)-8,12,17-tris(2-carboxylatoethyl)-3,18-bis(carboxylatomethyl)-3,7,13,18-tetramethyl-2,17-dihydroporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoate
• 化学式: C40H38FeN4O12-6
• 分子量: 822.6
• InChiKey: JJIIPBCQUZPJAW-MQNDWNIASA-F

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.83
• 重原子数：
  57
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  5.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.45
• 拓扑面积：
  268
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  16

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  iron(2+);3-[(2S,3S,17S,18S)-8,12,17-tris(2-carboxylatoethyl)-3,18-bis(carboxylatomethyl)-3,7,13,18-tetramethyl-2,17-dihydroporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoate 、 AH₂ 、 S-腺苷蛋氨酸 生成 脱氧腺嘌呤核苷 、 A 、 乙酸盐 、 Fe-coproporphyrin III 、 氢(+1)阳离子 、 L-蛋氨酸
  参考文献：
  名称：

  分子劫持 siroheme 合成血红素和 d1 血红素。

  摘要：

  叶绿素、血红素、西罗血红素、维生素 B(12)、辅酶 F(430) 和血红素 d(1) 等改性四吡咯在生命的所有领域都具有广泛的基本生物学功能，因此令人惊讶的是其中许多生命色素仍然知之甚少。众所周知，修饰四吡咯的中心分子框架的构建是通过共同的核心途径介导的。在本文中，在反硝化和硫酸盐还原细菌以及古细菌中描述了修饰的四吡咯生物合成途径的另一个分支。这个过程需要劫持亚硫酸盐和亚硝酸盐还原酶的辅基 siroheme，并将其加工成血红素和 d(1) 血红素。这些转化的初始步骤包括将西罗血红素脱羧生成双脱羧基西罗血红素。对于 d(1) 血红素合成，该中间体必须用氧官能团替换两个丙酸侧链，并将双键引入另一个外围侧链。对于血红素合成，二脱羧基血红素通过两个乙酸侧链的氧化损失转化为 Fe-粪卟啉。Fe-粪卟啉然后通过两个丙酸侧链的氧化脱羧转化为血红素。讨论了这些反应的机制，并检查了西罗红素的另一个作用的进

  DOI：

  10.1073/pnas.1108228108
• 作为产物：
  描述：

  氢(+1)阳离子 、 Siroheme(8-) 生成 iron(2+);3-[(2S,3S,17S,18S)-8,12,17-tris(2-carboxylatoethyl)-3,18-bis(carboxylatomethyl)-3,7,13,18-tetramethyl-2,17-dihydroporphyrin-21,23-diid-2-yl]propanoate 、 二氧化碳
  参考文献：
  名称：

  分子劫持 siroheme 合成血红素和 d1 血红素。

  摘要：

  叶绿素、血红素、西罗血红素、维生素 B(12)、辅酶 F(430) 和血红素 d(1) 等改性四吡咯在生命的所有领域都具有广泛的基本生物学功能，因此令人惊讶的是其中许多生命色素仍然知之甚少。众所周知，修饰四吡咯的中心分子框架的构建是通过共同的核心途径介导的。在本文中，在反硝化和硫酸盐还原细菌以及古细菌中描述了修饰的四吡咯生物合成途径的另一个分支。这个过程需要劫持亚硫酸盐和亚硝酸盐还原酶的辅基 siroheme，并将其加工成血红素和 d(1) 血红素。这些转化的初始步骤包括将西罗血红素脱羧生成双脱羧基西罗血红素。对于 d(1) 血红素合成，该中间体必须用氧官能团替换两个丙酸侧链，并将双键引入另一个外围侧链。对于血红素合成，二脱羧基血红素通过两个乙酸侧链的氧化损失转化为 Fe-粪卟啉。Fe-粪卟啉然后通过两个丙酸侧链的氧化脱羧转化为血红素。讨论了这些反应的机制，并检查了西罗红素的另一个作用的进

  DOI：

  10.1073/pnas.1108228108

文献信息

• The Alternative Route to Heme in the Methanogenic Archaeon<i>Methanosarcina barkeri</i>
  作者：Melanie Kühner、Kristin Haufschildt、Alexander Neumann、Sonja Storbeck、Judith Streif、Gunhild Layer

  DOI：10.1155/2014/327637

  日期：——

  In living organisms heme is formed from the common precursor uroporphyrinogen III by either one of two substantially different pathways. In contrast to eukaryotes and most bacteria which employ the so-called “classical” heme biosynthesis pathway, the archaea use an alternative route. In this pathway, heme is formed from uroporphyrinogen III via the intermediates precorrin-2, sirohydrochlorin, siroheme

  在生物体中，血红素是通过两种截然不同的途径之一由常见的前体尿卟啉原 III 形成的。与采用所谓“经典”血红素生物合成途径的真核生物和大多数细菌不同，古细菌使用另一种途径。在该途径中，血红素由尿卟啉原 III 通过中间体 precorrin-2、sirohydrochlorin、siroheme、12,18-didecarboxysiroheme 和铁 - 粪卟啉 III 形成。在这项研究中，对来自巴氏甲烷八叠球菌的血红素生物合成蛋白 AhbAB、AhbC 和 AhbD进行了功能表征。使用体内酶活性测定表明，AhbA 和 AhbB（Mbar_A1459 和 Mbar_A1460）共同催化西罗血红素转化为 12,18-二脱羧基西罗血红素。这两种蛋白质形成异二聚体复合物，该复合物可能受到途径终产物血红素的反馈调节。此外，AhbC (Mbar_A1793) 显示在体内催化铁-粪卟啉 III 的形成。最后，重组
• The structure, function and properties of sirohaem decarboxylase - an enzyme with structural homology to a transcription factor family that is part of the alternative haem biosynthesis pathway
  作者：David J. Palmer、Susanne Schroeder、Andrew D. Lawrence、Evelyne Deery、Susana A. Lobo、Ligia M. Saraiva、Kirsty J. McLean、Andrew W. Munro、Stuart J. Ferguson、Richard W. Pickersgill、David G. Brown、Martin J. Warren

  DOI：10.1111/mmi.12656

  日期：2014.7

  SummarySome bacteria and archaea synthesize haem by an alternative pathway, which involves the sequestration of sirohaem as a metabolic intermediate rather than as a prosthetic group. Along this pathway the two acetic acid side‐chains attached to C12 and C18 are decarboxylated by sirohaem decarboxylase, a heterodimeric enzyme composed of AhbA and AhbB, to give didecarboxysirohaem. Further modifications catalysed by two related radical SAM enzymes, AhbC and AhbD, transform didecarboxysirohaem into Fe‐coproporphyrin III and haem respectively. The characterization of sirohaem decarboxylase is reported in molecular detail. Recombinant versions of Desulfovibrio desulfuricans, Desulfovibrio vulgaris and Methanosarcina barkeri AhbA/B have been produced and their physical properties compared. The D. vulgaris and M. barkeri enzyme complexes both copurify with haem, whose redox state influences the activity of the latter. The kinetic parameters of the D. desulfuricans enzyme have been determined, the enzyme crystallized and its structure has been elucidated. The topology of the enzyme reveals that it shares a structural similarity to the AsnC/Lrp family of transcription factors. The active site is formed in the cavity between the two subunits and a AhbA/B‐product complex with didecarboxysirohaem has been obtained. A mechanism for the decarboxylation of the kinetically stable carboxyl groups is proposed.