Boc-(R)-β-Caa-OMe | 1093295-09-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 脂肪酰基
• 英文名称: Boc-(R)-β-Caa-OMe
• 英文别名: methyl (3R)-3-[(3aS,4S,6R,6aS)-4-methoxy-2,2-dimethyl-3a,4,6,6a-tetrahydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-6-yl]-3-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]propanoate
• CAS: 1093295-09-0
• 化学式: C₁₇H₂₉NO₈
• 分子量: 375.419
• InChiKey: ZNZXEGVJAUDCGN-CYDRSHDDSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.9
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.88
• 拓扑面积：
  102
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  8

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-(R)-β-Caa-OMe 在 1-羟基苯并三唑 、 盐酸-N-乙基-Nˊ-(3-二甲氨基丙基)碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 8.25h， 生成
  参考文献：
  名称：

  手性和手性β-肽的螺旋介导的模板介导诱导。

  摘要：

  这项研究首次描述了非手性β肽中的手性或模板介导的螺旋诱导。用具有碳水化合物侧链的手性β-氨基酸（β-Caa； C-连接的碳β-氨基酸）或由β-hGly（最小的非手性β-氨基酸）衍生的β-肽封端的策略我们采用了一个由β-Caas衍生而来的小而坚固的螺旋模板来研究折叠倾向。单手性（R在这些寡聚体的C或N末端的β-Caa残基导致右旋12/10螺旋折叠占优势，这在C和N末端均被封端的肽中得到了更强的重申。同样，在C端和N端均存在模板（12/10螺旋三聚体）会产生非常坚固的螺旋。螺旋折叠的传播及其维持存在于具有多达七个β-hGly残基的同源寡聚序列中。在这两种情况下，螺旋诱导都比N末端强，而C末端的锚点导致螺旋倾向降低。尽管从理论上预测这些低聚物会在非极性溶剂中偏向于12/10混合的螺旋，但这项研究为它们的存在提供了第一个实验证据。由于手性，在β-hGly部分的两个亚甲基中都发现了非对位性。此外，β

  DOI：

  10.1002/chem.201201892
• 作为产物：
  描述：

  二碳酸二叔丁酯 、 methyl (3R)-3-[(3aS,4R,6S,6aS)-6-methoxy-2,2-dimethylperhydrofuro[3,4-d][1,3]dioxol-4-yl]-3-aminopropanoate 在 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 3.0h， 以88%的产率得到Boc-(R)-β-Caa-OMe
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and conformational studies of peptides from new C-linked carbo-β-amino acids (β-Caas) with anomeric methylamino- and difluorophenyl moieties

  摘要：

  新的 C 连接碳-β-氨基酸 (β-Caas)、Cbz-(S)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (1) 和 Cbz-(R)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (2)，在 lyxofuranoside 侧链的 C-1 位置上有一个额外的胺基团（NHBoc 的甲基氨基）和 Boc-(S)-β-Caa-(diFP)-OMe (3) 和 Boc-(R )-β-Caa-(diFP)-OMe (4)，在lyxofuranoside 侧链的异头位置具有C-二氟苯基(diFP) 部分，由D-甘露糖制备。 β-肽[四肽和六肽]是从这些β-Caas、“差向异构体”[在胺立构中心(Cβ)]合成的，使用“交替手性”的概念来进行构象研究[NMR (CDCl3)、CD 和 MD]。在单体设计中，预计1或2中额外胺基的存在将有助于将肽溶解在水中，而3和4中的C-二氟苯基（diFP）部分预计将增强生物活性。具有1和2的肽虽然不能在水中保留其12-10混合螺旋，但已显示出针对革兰氏阳性和革兰氏阴性细菌菌株的中等活性。由3和4制备的肽，与我们的预期非常不同，没有表现出任何生物活性。

  DOI：

  10.1039/b810817j

文献信息

• Solvent-Directed Switch of a Left-Handed 10/12-Helix into a Right-Handed 12/10-Helix in Mixed β-Peptides
  作者：Prashanth Thodupunuri、Sirisha Katukuri、Kallaganti V. S. Ramakrishna、Gangavaram V. M. Sharma、Ajit C. Kunwar、Akella V. S. Sarma、Hans-Jörg Hofmann

  DOI：10.1021/acs.joc.6b02856

  日期：2017.2.17

  Present study describes the synthesis and conformational analysis of β-peptides from C-linked carbo-β-amino acids [β-Caa(l)] with a d-lyxo furanoside side chain and β-hGly in 1:1 alternation. NMR and CD investigations on peptides with an (S)-β-Caa(l) monomer at the N-terminus revealed a right-handed 10/12-mixed helix. An unprecedented solvent-directed “switch” both in helical pattern and handedness

  本研究描述了具有d - lyxo呋喃糖苷侧链和β-hGly的1：1交替的C-连接的碳-β-氨基酸[β-Caa （l） ]的β肽的合成和构象分析。对在N端带有（S）-β-Caa （1）单体的肽进行的NMR和CD研究显示，右旋10/12混合螺旋。当序列以β-hGly残基而不是（S）-β-Caa （l）开头时，观察到了前所未有的溶剂导向的“切换”，无论是螺旋形式还是惯用性组分。在氯仿中对这些肽的NMR研究表明左旋10/12螺旋，而甲醇中的CD光谱则推断出右旋二级结构。这些肽在CD 3 OH中的NMR数据表明存在右手12/10螺旋。乙腈中的NMR研究表明两种螺旋类型共存。量子化学研究预测两种螺旋类型之间的能量差为0.3 kcal / mol，这可能解释了溶剂影响的可能性。迄今为止，H键键合模式和折叠螺旋的旋性都由溶剂控制的开关的例子很少。在具有（R）-β-Caa （l）的相应肽中未发现可比的溶剂作用
• Chirality and Template-Mediated Induction of Helical Preferences in Achiral β-Peptides
  作者：Gangavaram V. M. Sharma、Srinivas Reddy Kodeti、Samit K. Dutta、Subash Velaparthi、Kongari Narsimulu、Gonuguntla Anjaiah、Shaik Jeelani Basha、Ajit C. Kunwar

  DOI：10.1002/chem.201201892

  日期：2012.12.7

  This study describes chirality‐ or template‐mediated helical induction in achiral β‐peptides for the first time. A strategy of end capping β‐peptides derived from β‐hGly (the smallest achiral β‐amino acid) with a chiral β‐amino acid that possesses a carbohydrate side chain (β‐Caa; C‐linked carbo β‐amino acid) or a small, robust helical template derived from β‐Caas, was adopted to investigate folding

  这项研究首次描述了非手性β肽中的手性或模板介导的螺旋诱导。用具有碳水化合物侧链的手性β-氨基酸（β-Caa； C-连接的碳β-氨基酸）或由β-hGly（最小的非手性β-氨基酸）衍生的β-肽封端的策略我们采用了一个由β-Caas衍生而来的小而坚固的螺旋模板来研究折叠倾向。单手性（R在这些寡聚体的C或N末端的β-Caa残基导致右旋12/10螺旋折叠占优势，这在C和N末端均被封端的肽中得到了更强的重申。同样，在C端和N端均存在模板（12/10螺旋三聚体）会产生非常坚固的螺旋。螺旋折叠的传播及其维持存在于具有多达七个β-hGly残基的同源寡聚序列中。在这两种情况下，螺旋诱导都比N末端强，而C末端的锚点导致螺旋倾向降低。尽管从理论上预测这些低聚物会在非极性溶剂中偏向于12/10混合的螺旋，但这项研究为它们的存在提供了第一个实验证据。由于手性，在β-hGly部分的两个亚甲基中都发现了非对位性。此外，β
• Synthesis and conformational studies of peptides from new C-linked carbo-β-amino acids (β-Caas) with anomeric methylamino- and difluorophenyl moieties
  作者：Gangavaram V. M. Sharma、Velaparthi Subash、Nelli Yella Reddy、Kongari Narsimulu、Rapolu Ravi、Vivekanand B. Jadhav、Upadhyayula S. N. Murthy、Kankipati Hara Kishore、Ajit C. Kunwar

  DOI：10.1039/b810817j

  日期：——

  New C-linked carbo-β-amino acids (β-Caas), Cbz-(S)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (1) and Cbz-(R)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (2), with an additional amine group (methylamino group of NHBoc) at the C-1 position of the lyxofuranoside side chain and Boc-(S)-β-Caa-(diFP)-OMe (3) and Boc-(R)-β-Caa-(diFP)-OMe (4), with a C-difluorophenyl (diFP) moiety at the anomeric position of the lyxofuranoside side chain were prepared from D-mannose. β-Peptides [tetra- and hexapeptides] were synthesized from these β-Caas, ‘epimeric’ [at the amine stereocentre (Cβ)], using the concept of ‘alternating chirality’ to carry out their conformational studies [NMR (CDCl3), CD and MD]. In the monomer design, it was envisaged that the presence of an additional amine group in 1 or 2 would help in solubilizing the peptides in water, while, the C-difluorophenyl (diFP) moiety of 3 and 4 is expected to enhance the biological activity. The peptides having 1 and 2, though could not retain their 12–10-mixed helices in water, have shown moderate activity against Gram positive and Gram negative bacterial strains. The peptides prepared from 3 and 4, much against our expectations, did not display any biological activity.

  新的 C 连接碳-β-氨基酸 (β-Caas)、Cbz-(S)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (1) 和 Cbz-(R)-β-Caa-(NHBoc)-OMe (2)，在 lyxofuranoside 侧链的 C-1 位置上有一个额外的胺基团（NHBoc 的甲基氨基）和 Boc-(S)-β-Caa-(diFP)-OMe (3) 和 Boc-(R )-β-Caa-(diFP)-OMe (4)，在lyxofuranoside 侧链的异头位置具有C-二氟苯基(diFP) 部分，由D-甘露糖制备。 β-肽[四肽和六肽]是从这些β-Caas、“差向异构体”[在胺立构中心(Cβ)]合成的，使用“交替手性”的概念来进行构象研究[NMR (CDCl3)、CD 和 MD]。在单体设计中，预计1或2中额外胺基的存在将有助于将肽溶解在水中，而3和4中的C-二氟苯基（diFP）部分预计将增强生物活性。具有1和2的肽虽然不能在水中保留其12-10混合螺旋，但已显示出针对革兰氏阳性和革兰氏阴性细菌菌株的中等活性。由3和4制备的肽，与我们的预期非常不同，没有表现出任何生物活性。