纤维蛋白肽A(人)是在凝血酶作用下,从纤维蛋白原α(A)链的精-16和甘-17之间裂解产生的由1~16个氨基酸组成的FPA。它是反映体内凝血活性及纤维蛋白最终形成血栓的可靠指标,也是在纤维蛋白原活化过程中,最先由纤维蛋白原α链上水解下的片段。
血纤维蛋白肽A(人)的前体蛋白为纤维蛋白原。纤维蛋白原中含有一信号肽,位于原蛋白的1~19区域,由19个氨基酸组成。由于含有信号肽的蛋白质通常能够被分泌到胞外并作为细胞因子起作用,因此可以认为纤维蛋白原是一个分泌蛋白。当原蛋白被分泌到胞外时,信号肽被剪切留在胞内,剩下的位于20~664区域的氨基酸链则被分泌到胞外形成两个成熟蛋白:一个是20~35的血纤维蛋白肽A(人),另一个是35~664的Fibrinogen alphachain,isoformalpha。血纤维蛋白肽A(人)包含16个氨基酸,相对分子质量为1536.5,等电点为3.92;负电荷残基总数(Asp+Glu)为4;正电荷残基总数(Arg+Lys)为1;半衰期为4.4小时;不稳定系数为22.11,该蛋白分类为稳定蛋白;脂肪系数为55.00;亲水性评估为-0.431。
生物活性纤维蛋白肽A, 人 (Fibrinopeptide A, human) 是由凝血酶从纤维蛋白原切割后的一种含有16个氨基酸残基的短肽,位于Aα链的NH2-末端。
体外研究血纤维蛋白单聚体转变为多聚体纤维蛋白的过程是由凝血酶介导的。凝血酶结合到纤维蛋白原的中央区域,并催化裂解两个较短的肽段:16个氨基酸残基的FpA和14个氨基酸残基的FpB,分别位于Aα链和Bβ链的NH2-末端。
体内研究纤维蛋白肽A (FPA) 是由凝血酶从纤维蛋白原中切割产生的小多肽,其半衰期较短,并被认为是敏感的生化标志物,用于监测凝血酶活性、纤维蛋白生成以及持续性血栓形成。