(Z)-3-benzyl-5-(1-methyl-2-oxoindolin-3-ylidene)thiazolidine-2,4-dione

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吲哚及其衍生物
• 英文名称: (Z)-3-benzyl-5-(1-methyl-2-oxoindolin-3-ylidene)thiazolidine-2,4-dione
• 英文别名: (5Z)-3-benzyl-5-(1-methyl-2-oxoindol-3-ylidene)-1,3-thiazolidine-2,4-dione
• 化学式: C₁₉H₁₄N₂O₃S
• 分子量: 350.398
• InChiKey: AUBVPXQNBYGKDV-NXVVXOECSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.8
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.11
• 拓扑面积：
  83
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  靛红 在 sodium hydride 、 potassium hydroxide 作用下， 以 甲醇 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.5h， 生成 (Z)-3-benzyl-5-(1-methyl-2-oxoindolin-3-ylidene)thiazolidine-2,4-dione
  参考文献：
  名称：

  设计，合成，计算机模拟分子模型研究和新型吲哚-噻唑烷二酮杂化物作为潜在的胰腺脂肪酶抑制剂的生物学评估

  摘要：

  胰腺脂肪酶（PL）是负责饮食中甘油三酸酯消化的关键酶。因此，其抑制被认为是肥胖的管理和/或治疗的有希望的靶标。使用分子杂交方法合成了一系列新的吲哚-噻唑烷二酮（TZD）杂交类似物，并通过PL抑制评估了它们的抗肥胖作用。在甲醇中存在KOH水溶液的情况下，通过各种取代的Isatin与TZD之间的缩合反应，合成了目标类似物。在合成的类似物中，7k和7m表现出潜在的PL抑制活性（IC 50–分别为7.30和9.51μM）。这些有效类似物的动力学研究揭示了其竞争性的酶抑制方式。通过荧光光谱证实了这一事实，该荧光光谱进一步表明了合成的类似物的一个结合位点的存在。使用人类PL（PDB ID：1LPB）进行合成类似物的分子对接。获得的MolDock得分与体外PL抑制活性一致（Pearson r = 0.9108，p<0.05）。此外，1LPB-配体的稳定构象表明这些复合物在动态环境中的稳定性。这些研究为吲

  DOI：

  10.1039/d0nj05649a

文献信息

• Design, synthesis,<i>in silico</i>molecular modelling studies and biological evaluation of novel indole-thiazolidinedione hybrid analogues as potential pancreatic lipase inhibitors
  作者：Ginson George、Prashant S. Auti、Atish T. Paul

  DOI：10.1039/d0nj05649a

  日期：——

  inhibitory activity (IC50 – 7.30 and 9.51 μM, respectively). Kinetic study of these potent analogues revealed their competitive mode of enzyme inhibition. This fact was confirmed via fluorescence spectroscopy which further suggested the presence of one binding site for the synthesized analogues. Molecular docking of the synthesized analogues was performed using human PL (PDB ID: 1LPB). The obtained MolDock

  胰腺脂肪酶（PL）是负责饮食中甘油三酸酯消化的关键酶。因此，其抑制被认为是肥胖的管理和/或治疗的有希望的靶标。使用分子杂交方法合成了一系列新的吲哚-噻唑烷二酮（TZD）杂交类似物，并通过PL抑制评估了它们的抗肥胖作用。在甲醇中存在KOH水溶液的情况下，通过各种取代的Isatin与TZD之间的缩合反应，合成了目标类似物。在合成的类似物中，7k和7m表现出潜在的PL抑制活性（IC 50–分别为7.30和9.51μM）。这些有效类似物的动力学研究揭示了其竞争性的酶抑制方式。通过荧光光谱证实了这一事实，该荧光光谱进一步表明了合成的类似物的一个结合位点的存在。使用人类PL（PDB ID：1LPB）进行合成类似物的分子对接。获得的MolDock得分与体外PL抑制活性一致（Pearson r = 0.9108，p<0.05）。此外，1LPB-配体的稳定构象表明这些复合物在动态环境中的稳定性。这些研究为吲