2'-(2-hydroxyphenyl)-4'',5''-dihydro-[2'',4']bisthiazolyl-4''-carboxylic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 2'-(2-hydroxyphenyl)-4'',5''-dihydro-[2'',4']bisthiazolyl-4''-carboxylic acid
• 英文别名: 2′-(2-hydroxyphenyl)-4,5-dihydro[2,4′-bisthiazole]-4-carboxylic acid；HPTT-COOH；(4~{r})-2-[2-(2-Hydroxyphenyl)-1,3-Thiazol-4-Yl]-4,5-Dihydro-1,3-Thiazole-4-Carboxylic Acid；(4R)-2-[2-(2-hydroxyphenyl)-1,3-thiazol-4-yl]-4,5-dihydro-1,3-thiazole-4-carboxylic acid
• 化学式: C₁₃H₁₀N₂O₃S₂
• 分子量: 306.366
• InChiKey: XVWLTTDUJXRGEJ-VIFPVBQESA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.15
• 拓扑面积：
  136
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  乙醇 、 2'-(2-hydroxyphenyl)-4'',5''-dihydro-[2'',4']bisthiazolyl-4''-carboxylic acid 在 氯化亚砜 作用下， 反应 4.0h， 以49%的产率得到ethyl 2′-(2-hydroxyphenyl)-4,5-dihydro[2,4′-bisthiazole]-4-carboxylate
  参考文献：
  名称：

  硫唑啉基亚胺还原酶的铁结构和稳态动力学用于铁载体的生物合成

  摘要：

  噻唑啉亚胺还原酶催化NADPH依赖性的噻唑啉还原为噻唑烷，这是铁载体耶尔森菌素（Yersinia spp。）和Pyochelin（铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa））形成的必要步骤。这些独立的非核糖体肽修饰域是糖氧化还原酶的结构同源物。此处显示了来自小肠结肠炎耶尔森氏菌（Irp3）的噻唑啉亚胺还原酶的两个封闭结构：NADP + -结合结构（分辨率为1.45Å）和完整结构（分辨率为1.28Å），并带有NADP +和底物类似物。使用相同的底物类似物和铜绿假单胞菌的同系物测量了米氏菌的动力学，PchG。此处提供的数据支持以下假设：酪氨酸128是可能的一般催化酸残基，并且突出显示了在泛铁的组装线生物合成过程中将底物束缚至非核糖体肽合成酶模块的磷酸泛酸通道。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.6b00735
• 作为产物：
  描述：

  2-羟基苯硼酸 在 dipotassium hydrogenphosphate 、 四(三苯基膦)钯 、 potassium carbonate 作用下， 以 甲醇 、 乙二醇二甲醚 为溶剂， 反应 0.83h， 生成 2'-(2-hydroxyphenyl)-4'',5''-dihydro-[2'',4']bisthiazolyl-4''-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  填充的甲基转移酶催化了Pyochelin生物合成的倒数第二步。

  摘要：

  非核糖体肽合成酶使用定制域将化学多样性纳入最终的天然产物。发现结构上独特的一组剪裁结构域填充在腺苷酸化域内，并且直到最近才开始表征。PchF是Pyochelin生物合成中的NRPS终止模块，包括负责S-腺苷甲硫氨酸（AdoMet）依赖性N-甲基化的填充甲基转移酶结构域。填充甲基转移酶结构域的最新研究提出了一个模型，其中在甲基化发生在腺苷酸化和硫醇化之后而不是在与新生肽链缩合之后发生在氨基酸上。在本文中，我们通过底物类似物的合成和使用，稳态动力学和硫族硫属效应来表征PchF的腺苷酸化和填充的甲基转移酶二结构域。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.8b00716
• 作为试剂：
  描述：

  还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 在 Pseudomonas aeruginosa thiazolinyl imine reductase 、 2'-(2-hydroxyphenyl)-4'',5''-dihydro-[2'',4']bisthiazolyl-4''-carboxylic acid 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 nicotinamide adenine dinucleotide phosphate
  参考文献：
  名称：

  硫唑啉基亚胺还原酶的铁结构和稳态动力学用于铁载体的生物合成

  摘要：

  噻唑啉亚胺还原酶催化NADPH依赖性的噻唑啉还原为噻唑烷，这是铁载体耶尔森菌素（Yersinia spp。）和Pyochelin（铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa））形成的必要步骤。这些独立的非核糖体肽修饰域是糖氧化还原酶的结构同源物。此处显示了来自小肠结肠炎耶尔森氏菌（Irp3）的噻唑啉亚胺还原酶的两个封闭结构：NADP + -结合结构（分辨率为1.45Å）和完整结构（分辨率为1.28Å），并带有NADP +和底物类似物。使用相同的底物类似物和铜绿假单胞菌的同系物测量了米氏菌的动力学，PchG。此处提供的数据支持以下假设：酪氨酸128是可能的一般催化酸残基，并且突出显示了在泛铁的组装线生物合成过程中将底物束缚至非核糖体肽合成酶模块的磷酸泛酸通道。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.6b00735

文献信息

• Synthesis of new thiazole analogues of pyochelin, a siderophore of Pseudomonas aeruginosa and Burkholderia cepacia. A new conversion of thiazolines into thiazoles
  作者：Gaëtan L. Mislin、Alain Burger、Mohamed A. Abdallah

  DOI：10.1016/j.tet.2004.10.030

  日期：2004.12

  Three pyochelin analogues and their methyl esters all containing a thiazole ring have been synthesised from the same Weinreb amide key intermediate. One of these analogues called HPTT-COOH, a molecule released in the course of pyochelin and yersiniabactin biosynthesis, was efficiently synthesised using a new base induced conversion of the key compound 2′-(2-hydroxyphenyl)-2′-thiazoline-4′-(N-methoxy

  从相同的Weinreb酰胺关键中间体合成了三种均含有噻唑环的pyyochelin类似物及其甲酯。使用新的碱诱导的关键化合物2'-（2-羟苯基）-2'-噻唑啉-4'的新转化，可以有效地合成其中一种称为HPTT-COOH的类似物，这是在Pyochelin和yersiniabactin生物合成过程中释放的分子。 -（N-甲氧基，N-甲基）羧酰胺成2'-（2-羟苯基）-2'-噻唑-4'-（N-甲氧基，N-甲基）羧酰胺。
• Stuffed Methyltransferase Catalyzes the Penultimate Step of Pyochelin Biosynthesis
  作者：Trey A. Ronnebaum、Jeffrey S. McFarlane、Thomas E. Prisinzano、Squire J. Booker、Audrey L. Lamb

  DOI：10.1021/acs.biochem.8b00716

  日期：2019.2.12

  Nonribosomal peptide synthetases use tailoring domains to incorporate chemical diversity into the final natural product. A structurally unique set of tailoring domains are found to be stuffed within adenylation domains and have only recently begun to be characterized. PchF is the NRPS termination module in pyochelin biosynthesis and includes a stuffed methyltransferase domain responsible for S-adenosylmethionine

  非核糖体肽合成酶使用定制域将化学多样性纳入最终的天然产物。发现结构上独特的一组剪裁结构域填充在腺苷酸化域内，并且直到最近才开始表征。PchF是Pyochelin生物合成中的NRPS终止模块，包括负责S-腺苷甲硫氨酸（AdoMet）依赖性N-甲基化的填充甲基转移酶结构域。填充甲基转移酶结构域的最新研究提出了一个模型，其中在甲基化发生在腺苷酸化和硫醇化之后而不是在与新生肽链缩合之后发生在氨基酸上。在本文中，我们通过底物类似物的合成和使用，稳态动力学和硫族硫属效应来表征PchF的腺苷酸化和填充的甲基转移酶二结构域。
• Holo Structure and Steady State Kinetics of the Thiazolinyl Imine Reductases for Siderophore Biosynthesis
  作者：Kathleen M. Meneely、Trey A. Ronnebaum、Andrew P. Riley、Thomas E. Prisinzano、Audrey L. Lamb

  DOI：10.1021/acs.biochem.6b00735

  日期：2016.9.27

  NADPH-dependent reduction of a thiazoline to a thiazolidine, a required step in the formation of the siderophores yersiniabactin (Yersinia spp.) and pyochelin (Pseudomonas aeruginosa). These stand-alone nonribosomal peptide tailoring domains are structural homologues of sugar oxidoreductases. Two closed structures of the thiazolinyl imine reductase from Yersinia enterocolitica (Irp3) are presented here:

  噻唑啉亚胺还原酶催化NADPH依赖性的噻唑啉还原为噻唑烷，这是铁载体耶尔森菌素（Yersinia spp。）和Pyochelin（铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa））形成的必要步骤。这些独立的非核糖体肽修饰域是糖氧化还原酶的结构同源物。此处显示了来自小肠结肠炎耶尔森氏菌（Irp3）的噻唑啉亚胺还原酶的两个封闭结构：NADP + -结合结构（分辨率为1.45Å）和完整结构（分辨率为1.28Å），并带有NADP +和底物类似物。使用相同的底物类似物和铜绿假单胞菌的同系物测量了米氏菌的动力学，PchG。此处提供的数据支持以下假设：酪氨酸128是可能的一般催化酸残基，并且突出显示了在泛铁的组装线生物合成过程中将底物束缚至非核糖体肽合成酶模块的磷酸泛酸通道。