亚氨基甘氨酸 | 4472-12-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 亚氨基甘氨酸
• 英文名称: iminotriacetic acid
• 英文别名: dehydroglycine；imino-acetic acid；iminoacetic acid；iminomonoacetate；iminoacetate；Iminoglycine；2-iminoacetic acid
• CAS: 4472-12-2
• 化学式: C₂H₃NO₂
• mdl: MFCD19228691
• 分子量: 73.0513
• InChiKey: TVMUHOAONWHJBV-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.2
• 重原子数：
  5
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  61.2
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  亚氨基甘氨酸 、 水 生成 glyoxylate 、 铵
  参考文献：
  名称：

  枯草芽孢杆菌的甘氨酸氧化酶。新的黄素蛋白的表征。

  摘要：

  甘氨酸氧化酶（GO）是一种同四聚体黄素酶，每47 kDa蛋白单体包含一个非共价结合的黄素腺嘌呤二核苷酸分子。GO对多种胺（肌氨酸，N-乙基甘氨酸，甘氨酸）和d-氨基酸（d-丙氨酸，d-脯氨酸）具有活性。已经确定了GO与各种底物的反应产物，并且清楚地表明GO可以催化伯胺和仲胺的氧化脱氨反应，该反应类似于d-氨基酸氧化酶，尽管其与酶的序列同源性更高。如肌氨酸氧化酶和N-甲基色氨酸氧化酶。GO显示出黄素蛋白氧化酶类的特征：它可以稳定阴离子黄素半醌并形成可逆的共价黄素-亚硫酸盐复合物。两个FAD氧化还原电势之间的大约300 mV的间隔与光还原时形成的大量阴离子半醌相对应。GO的低催化效率和高的D-丙氨酸表观K（m）值可与d-氨基酸氧化酶区分开。已经鉴定出许多活性位点配体。用乙醇酸观察到最紧密的结合，乙醇酸相对于肌氨酸起竞争性抑制剂的作用。底物分子上羧基和氨基的存在对于结合和催化不是强制性的。已经鉴

  DOI：

  10.1074/jbc.m111095200
• 作为产物：
  描述：

  疊氮乙酸 生成 亚氨基甘氨酸
  参考文献：
  名称：

  甘氨酸亚胺——乙醛酸还原胺化中难以捉摸的 α-亚氨基酸中间体

  摘要：

  2-亚氨基乙酸或甘氨酸亚胺是乙醛酸还原胺化的关键中间体。与众所周知的α-氨基酸相比， α-亚氨基酸的化合物类别没有太多探索，也没有很好地表征。通过2-叠氮乙酸的光化学脱氮制备甘氨酸亚胺，对其进行光谱表征，并研究其在水溶液中的反应性。

  DOI：

  10.1002/anie.202218548

文献信息

• [FeFe]-Hydrogenase Cyanide Ligands Derived From S-Adenosylmethionine-Dependent Cleavage of Tyrosine
  作者：Rebecca C. Driesener、Martin R. Challand、Shawn E. McGlynn、Eric M. Shepard、Eric S. Boyd、Joan B. Broderick、John W. Peters、Peter L. Roach

  DOI：10.1002/anie.200907047

  日期：2010.2.22

  What's your poison? Hydrogenases catalyze the reversible formation of dihydrogen from two electrons and two protons. The maturation of the [FeFe]‐hydrogenase active‐site cofactor (H cluster) requires three gene products, HydE, HydF, and HydG. Cyanide has been characterized as one of the products of tyrosine cleavage by the S‐adenosylmethionine‐dependent enzyme HydG, clarifying its role in H‐cluster

  你的毒药是什么？氢酶催化由两个电子和两个质子可逆地形成二氢。[FeFe]-加氢酶活性位点辅酶（H簇）的成熟需要三个基因产物，即HydE，HydF和HydG。氰化物已被S-腺苷甲硫氨酸依赖性酶HydG裂解为酪氨酸的产物之一，从而阐明了其在H簇生物合成中的作用。DOA =脱氧腺苷。
• Charge Development in the Transition State for Decarboxylations in Water:  Spontaneous and Acetone-Catalyzed Decarboxylation of Aminomalonate
  作者：Brian P. Callahan、Richard Wolfenden

  DOI：10.1021/ja031720j

  日期：2004.4.1

  point. That prediction was confirmed experimentally. Using this same relationship, and extrapolating to the observed rate constant for enzymatic decarboxylation of orotidine 5'-monophosphate, we estimate that the "effective" pKa value of the 6-CH group of uridine 5'-monophosphate, the product of decarboxylation, is 9.5 at the active site of yeast OMP decarboxylase.

  由氨基丙二酸与丙酮缩合形成的共价亚胺加合物在水中发生脱羧（k = 0.03 s-1，25 摄氏度）的速度比没有丙酮时氨基丙二酸的脱羧速度快 30 000 倍。观察到的这些和其他离子化羧酸的脱羧速率的 Brønsted 图，作为脱羧产生的碳酸的 pKC-H 值的函数，显示 0.7 的 betalg 值，表明过渡态的结构对于这些酸的羧酸盐形式的脱羧作用，接近由它们脱羧作用产生的碳负离子的结构。根据水中苯的估计 pKC-H 值（约 43），该 Brønsted 图的外推导致苯甲酸酯脱羧应在低于临界点的温度下在水中以可检测的速率进行的预测。该预测得到了实验证实。使用相同的关系，并外推到观察到的乳清酸 5'-单磷酸酶脱羧的速率常数，我们估计脱羧产物尿苷 5'-单磷酸的 6-CH 基团的“有效”pKa 值是9.5 在酵母 OMP 脱羧酶的活性位点。
• A Missing Enzyme in Thiamin Thiazole Biosynthesis: Identification of TenI as a Thiazole Tautomerase
  作者：Amrita B. Hazra、Ying Han、Abhishek Chatterjee、Yang Zhang、Rung-Yi Lai、Steven E. Ealick、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1021/ja1110514

  日期：2011.6.22

  many bacteria tenI is found clustered with genes involved in thiamin thiazole biosynthesis. However, while TenI shows high sequence similarity with thiamin phosphate synthase, the purified protein has no thiamin phosphate synthase activity, and the role of this enzyme in thiamin biosynthesis remains unknown. In this contribution, we identify the function of TenI as a thiazole tautomerase, describe

  在许多细菌中，tenI 与参与硫胺噻唑生物合成的基因聚集在一起。然而，虽然 TenI 与硫胺磷酸合酶显示出高度的序列相似性，但纯化的蛋白质没有硫胺磷酸合酶活性，并且这种酶在硫胺生物合成中的作用仍然未知。在这一贡献中，我们确定了 TenI 作为噻唑互变异构酶的功能，描述了与其反应产物复合的酶的结构，确定了底物磷酸盐和组氨酸 122 作为参与催化的酸/碱残基，并提出了一种机制反应。TenI 功能的鉴定完成了主要细菌途径对硫胺素生物合成所需的所有酶的鉴定。
• Biosynthesis of the Thiazole Moiety of Thiamin Pyrophosphate (Vitamin B1)
  作者：Joo-Heon Park、Pieter C. Dorrestein、Huili Zhai、Cynthia Kinsland、Fred W. McLafferty、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1021/bi034902z

  日期：2003.10.1

  While most of the proteins required for the biosynthesis of thiamin pyrophosphate have been known for more than a decade, the reconstitution of this biosynthesis in a defined biochemical system has been difficult due to the novelty of the chemistry involved. Here we demonstrate the first successful enzymatic synthesis of the thiazole moiety of thiamin from glycine, cysteine, and deoxy-D-xylulose-5-phosphate

  尽管硫胺素焦磷酸生物合成所需的大多数蛋白质已经有十多年的历史了，但是由于所涉及化学的新颖性，很难在规定的生化系统中进行这种生物合成的重建。在这里，我们证明了使用过量表达的枯草芽孢杆菌ThiF，ThiS，ThiO，ThiG和NifS样蛋白，成功地从甘氨酸，半胱氨酸和脱氧D-木酮糖5-磷酸酶促合成了硫胺素的噻唑部分。这促进了所涉及的每种蛋白质的生化功能的鉴定：ThiF催化ThiS的腺苷酸化；NifS催化硫从半胱氨酸到ThiS的酰基腺苷酸的转移；ThiO催化甘氨酸氧化为相应的亚胺；ThiG催化噻唑磷酸酯环的形成。
• The Biosynthesis of the Thiazole Phosphate Moiety of Thiamin
  作者：Pieter C. Dorrestein、Huili Zhai、Fred W. McLafferty、Tadhg P. Begley

  DOI：10.1016/j.chembiol.2004.08.009

  日期：2004.10

  Thiamin-pyrophosphate is an essential cofactor in all living systems. The biosynthesis of both the thiazole and the pyrimidine moieties of this cofactor involves new biosynthetic chemistry. Thiazole-phosphate synthase (ThiG) catalyses the formation of the thiazole moiety of thiamin-pyrophosphate from 1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate (DXP), dehydroglycine and the sulfur carrier protein (ThiS), modified

  硫胺素焦磷酸盐是所有生命系统中必不可少的辅助因子。该辅助因子的噻唑和嘧啶部分的生物合成都涉及新的生物合成化学。噻唑磷酸合酶（ThiG）催化由1-脱氧-D-木酮糖5-磷酸（DXP），脱氢甘氨酸和硫载体蛋白（ThiS）修饰的硫胺焦磷酸的噻唑部分的羧基端修饰为硫代羧酸盐（ThiS-硫代羧酸盐）。通过形成ThiG / DXP亚胺来引发噻唑生物合成，然后将其互变异构为氨基酮。在本文中，我们研究了硫从ThiS-硫代羧酸盐到氨基的转移，并捕获了一种新的硫代烯酸酯中间体。出奇，噻唑的形成导致Dhi而不是缓冲液中的氧气取代了ThiS-硫代羧酸盐硫，如使用18 C-，15N耗尽蛋白的18 O标记电喷雾电离傅里叶变换质谱法（ESI-FTMS）所示。这些观察进一步阐明了细菌中复杂的噻唑生物合成的机理。