1-butyryloxy-2-chloro-1-phenylethane

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 1-butyryloxy-2-chloro-1-phenylethane
• 英文别名: (2-Chloro-1-phenylethyl) butanoate
• 化学式: C₁₂H₁₅ClO₂
• 分子量: 226.703
• InChiKey: WKOVBBCDQIDFSH-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.1
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  (S)-(+)-2-氯-1-苯乙醇 、 丁酰氯 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 以75%的产率得到1-butyryloxy-2-chloro-1-phenylethane
  参考文献：
  名称：

  Asymmetric Hydrolysis of (dl)-1-Acyloxy-2-halo-1-phenylethanes with Lipases

  摘要：

  通过脂蛋白脂肪酶Amano P（来自荧光假单胞菌）和来自粘质色素杆菌的脂肪酶对(dl)-1-酰氧基-2-卤代-1-苯基乙烷的不对称水解，得到了光学活性的(R)残留底物和(S)-2-卤代-1-羟基-1-苯基乙烷，其对映体过量百分比为100%。底物中酰基残基从乙酰基到辛酰基的长度并未影响对映选择性。光学活性的苯乙烯氧化物的两种对映体均由酶产物合成而得。

  DOI：

  10.1080/00021369.1986.10867730

文献信息

• Process for producing optically active compounds
  申请人：Chisso Corporation

  公开号：EP0288994A2

  公开（公告）日：1988-11-02

  The present invention provides a process for producing optically active compounds by a biochemical method in which specific compounds having hydroxyl groups are reacted with esters in the presence of hydrolases. The compounds have the following general formula: wherein X is selected from halogen atoms and a cyano group. Y is selected from the group constituting substituted phenyl groups, halogen atoms, cyano, trifluoromethyl and amino groups and alkylamino and alkyloxycarbonyl groups in which alkyl groups have 1-20 carbon atoms. R is an alkylene group having 1-20 carbon atoms and n is 0 or 1.

  本发明提供了一种通过生化方法生产光学活性化合物的工艺，在这种方法中，具有羟基的特定化合物在水解酶的存在下与酯发生反应。这些化合物的通式如下 其中 X 选自卤素原子和氰基。Y 选自取代苯基、卤素原子、氰基、三氟甲基和氨基以及烷基氨基和烷氧羰基（其中烷基具有 1-20 个碳原子）组成的基团。R 是具有 1-20 个碳原子的亚烷基，n 是 0 或 1。
• US4962031A
  申请人：——

  公开号：US4962031A

  公开（公告）日：1990-10-09
• Asymmetric Hydrolysis of (<i>dl</i>)-1-Acyloxy-2-halo-1-phenylethanes with Lipases
  作者：Hidetoshi Kutsuki、Ikuo Sawa、Junzo Hasegawa、Kiyoshi Watanabe

  DOI：10.1080/00021369.1986.10867730

  日期：1986.9

  Asymmetric hydrolysis of (dl)-1-acyloxy-2-halo-1-phenylethanes by lipoprotein lipase Amano P from Pseudomonas fluorescens and the lipase from Chromobacterium viscosum afforded the optically active (R) residual substrates and (S)-2-halo-1-hydroxy-1-phenylethanes in 100% enantiomeric excess (e.e.). The length of acyl residues from acetyl to octanoyl in the substrates did not influence the enantioselectivity.Both enantiomers of optically active styrene oxides were synthesized from the enzymatic products.

  通过脂蛋白脂肪酶Amano P（来自荧光假单胞菌）和来自粘质色素杆菌的脂肪酶对(dl)-1-酰氧基-2-卤代-1-苯基乙烷的不对称水解，得到了光学活性的(R)残留底物和(S)-2-卤代-1-羟基-1-苯基乙烷，其对映体过量百分比为100%。底物中酰基残基从乙酰基到辛酰基的长度并未影响对映选择性。光学活性的苯乙烯氧化物的两种对映体均由酶产物合成而得。