(1-氧基-2,2,5,5-四甲基-delta3-吡咯啉-3-甲基)甲烷硫代磺酸酯 | 81213-52-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯啉
• 中文名称: (1-氧基-2,2,5,5-四甲基-delta3-吡咯啉-3-甲基)甲烷硫代磺酸酯
• 中文别名: (2,2,5,5-四甲基-3-{[(甲磺酰)硫烷基]甲基}-2,5-二氢-1H-吡咯-1-基)氧烷基
• 英文名称: (1-oxyl-2,2,5,5-tetramethyl-Δ³-pyrroline-3-methyl) methanethiosulfonate
• 英文别名: MTSSL；(1-Oxyl-2,2,5,5-tetramethylpyrroline-3-methyl)methanethiosulfonate
• CAS: 81213-52-7
• 化学式: C₁₀H₁₈NO₃S₂
• 分子量: 264.39
• InChiKey: BLSCGBLQCTWVPO-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  107-108°C
• 溶解度：
  DMF：30mg/mL； DMSO：30mg/mL； DMSO:PBS (pH 7.2) (1:3)：0.25 mg/ml；乙醇：15mg/mL

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.3
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  72.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  bcRON2hp Cys2049d-Pro 、 (1-氧基-2,2,5,5-四甲基-delta3-吡咯啉-3-甲基)甲烷硫代磺酸酯 以 甲醇 为溶剂， 生成 N*bcRON2hp C2049DP
  参考文献：
  名称：

  使用顺磁探针鉴定顶膜抗原1（AMA1）抑制剂的结合位点。

  摘要：

  顶端膜抗原1（AMA1）对于疟疾寄生虫入侵宿主细胞至关重要。几种小分子配体已显示与恶性疟原虫AMA1中保守的疏水裂隙结合。然而，关于这些分子的结合姿势缺乏详细的结构信息阻碍了它们作为抑制剂的进一步优化。我们已经开发了一种基于RON2（AMA1的天然结合伴侣）的自旋标记肽，以探测PfAMA1上化合物的结合位点。与PfAMA1结合的这种肽的晶体结构表明，它在疏水槽的一端结合，从而使许多结合位点未被占用，并使片段命中结合而不受干扰。在基于顺磁弛豫增强（PRE）的NMR筛选中，化合物与探针结合的1 H弛豫速率提高。由于与AMA1结合时相对于自旋标记的取向不同，化合物的PRE程度不同。因此，PRE衍生的距离约束可用于识别结合位点并指导进一步的命中优化。

  DOI：

  10.1002/cmdc.201800802
• 作为产物：
  描述：

  甲基磺酰氯 、 3-carboxy-2,5-dihydro-2,2,5,5-tetramethyl-1H-pyrrol-1-yloxy 在 lithium aluminium tetrahydride 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 (1-氧基-2,2,5,5-四甲基-delta3-吡咯啉-3-甲基)甲烷硫代磺酸酯
  参考文献：
  名称：

  β-淀粉样蛋白片段Abeta（16-35）具有不同电荷的胶束聚集体的膜电荷依赖性状态。

  摘要：

  Abeta（16-35）是β-淀粉样肽的疏水中心核心，β-淀粉样肽是在阿尔茨海默氏病患者脑组织中发现的斑块的主要成分。取决于目前的条件，β-淀粉样蛋白肽会经历从无规卷曲或α-螺旋单体到高毒性β-折叠低聚物和聚集原纤维的构象转变。β-淀粉样蛋白肽在质膜水平的行为已被广泛研究，并且膜电荷已被证明是调节其构象性质的关键因素。在本工作中，我们探究了Abeta（16-35）响应胶束表面负电荷修饰的构象行为。在带负电荷的纯SDS胶束和“掺杂”的两性离子DPC胶束中进行CD和NMR构象分析 少量的SDS。为了分析Abeta（16-35）与这些胶束系统相互作用的趋势，我们对三种自旋标记的Abeta（16-35）类似物进行了EPR实验，这些类似物带有甲基3-（2,2,5,5- N-末端，序列中间和C末端分别有四甲基-1-氧基吡咯啉基）甲硫基磺酸盐自旋标记。我们的构象数据表明，通过改变膜的负电荷，Abeta（

  DOI：

  10.1016/j.bbamem.2009.12.012
• 作为试剂：
  描述：

  Ac-L-P-F-F-D-C-NH2 在 (1-氧基-2,2,5,5-四甲基-delta3-吡咯啉-3-甲基)甲烷硫代磺酸酯 作用下， 以 甲醇 、 丙酮 、 乙腈 为溶剂， 反应 72.0h， 生成 iAβ5p-SLC-term
  参考文献：
  名称：

  β-折叠阻滞肽与脂质膜的相互作用。

  摘要：

  β-淀粉样肽聚集成老年斑已被确认为阿尔茨海默氏病的标志之一。阿尔茨海默氏病的一种有吸引力的治疗策略是使用能够结合Aβ但不能成为β折叠结构一部分的合成β折叠破坏肽来抑制可溶性β淀粉样蛋白聚集。由于Aβ聚集过程的早期阶段应该发生在神经元膜附近，因此定义相对于脂质双层的β-折叠阻滞肽定位非常重要。在这项工作中，我们重点研究了通过ESR光谱学研究的β-折叠阻隔肽乙酰基-LPFFD-酰胺，iAβ5p和脂质膜之间的相互作用，使用在C端和N端交替标记的肽或在酰基链的不同位置自旋标记的磷脂。我们的结果表明，iAβ5p直接与两性离子磷脂二醇油酰磷脂酰胆碱形成的膜相互作用，并且这种相互作用通过在脂质双层制剂中包含胆固醇来调节，就肽分配系数和增溶位点而言。特别地，胆固醇降低了膜和水性介质之间的肽分配系数。此外，在不存在胆固醇的情况下，iAβ5p位于疏水核心的外部与膜的外部亲水层之间，而在存在胆固醇的情况下，iAβ5p会更深入地渗透到脂质双层中。

  DOI：

  10.1002/psc.1207

文献信息

• Membrane charge dependent states of the β-amyloid fragment Aβ (16–35) with differently charged micelle aggregates
  作者：Manuela Grimaldi、Mario Scrima、Cinzia Esposito、Giuseppe Vitiello、Anna Ramunno、Vittorio Limongelli、Gerardino D'Errico、Ettore Novellino、Anna Maria D'Ursi

  DOI：10.1016/j.bbamem.2009.12.012

  日期：2010.3

  peptides undergo a conformational transition from random coil or alpha-helical monomers, to highly toxic beta-sheet oligomers and aggregate fibrils. The behavior of beta-amyloid peptide at plasma membrane level has been extensively investigated, and membrane charge has been proved to be a key factor modulating its conformational properties. In the present work we probed the conformational behavior of Abeta

  Abeta（16-35）是β-淀粉样肽的疏水中心核心，β-淀粉样肽是在阿尔茨海默氏病患者脑组织中发现的斑块的主要成分。取决于目前的条件，β-淀粉样蛋白肽会经历从无规卷曲或α-螺旋单体到高毒性β-折叠低聚物和聚集原纤维的构象转变。β-淀粉样蛋白肽在质膜水平的行为已被广泛研究，并且膜电荷已被证明是调节其构象性质的关键因素。在本工作中，我们探究了Abeta（16-35）响应胶束表面负电荷修饰的构象行为。在带负电荷的纯SDS胶束和“掺杂”的两性离子DPC胶束中进行CD和NMR构象分析 少量的SDS。为了分析Abeta（16-35）与这些胶束系统相互作用的趋势，我们对三种自旋标记的Abeta（16-35）类似物进行了EPR实验，这些类似物带有甲基3-（2,2,5,5- N-末端，序列中间和C末端分别有四甲基-1-氧基吡咯啉基）甲硫基磺酸盐自旋标记。我们的构象数据表明，通过改变膜的负电荷，Abeta（
• Identification of the Binding Site of Apical Membrane Antigen 1 (AMA1) Inhibitors Using a Paramagnetic Probe
  作者：Mansura Akter、Nyssa Drinkwater、Shane M. Devine、Simon C. Drew、Bankala Krishnarjuna、Cael O. Debono、Geqing Wang、Martin J. Scanlon、Peter J. Scammells、Sheena McGowan、Christopher A. MacRaild、Raymond S. Norton

  DOI：10.1002/cmdc.201800802

  日期：2019.3.5

  structure of this peptide bound to PfAMA1 shows that it binds at one end of the hydrophobic groove, leaving much of the binding site unoccupied and allowing fragment hits to bind without interference. In paramagnetic relaxation enhancement (PRE)-based NMR screening, the 1 H relaxation rates of compounds binding close to the probe were enhanced. Compounds experienced different degrees of PRE as a result of

  顶端膜抗原1（AMA1）对于疟疾寄生虫入侵宿主细胞至关重要。几种小分子配体已显示与恶性疟原虫AMA1中保守的疏水裂隙结合。然而，关于这些分子的结合姿势缺乏详细的结构信息阻碍了它们作为抑制剂的进一步优化。我们已经开发了一种基于RON2（AMA1的天然结合伴侣）的自旋标记肽，以探测PfAMA1上化合物的结合位点。与PfAMA1结合的这种肽的晶体结构表明，它在疏水槽的一端结合，从而使许多结合位点未被占用，并使片段命中结合而不受干扰。在基于顺磁弛豫增强（PRE）的NMR筛选中，化合物与探针结合的1 H弛豫速率提高。由于与AMA1结合时相对于自旋标记的取向不同，化合物的PRE程度不同。因此，PRE衍生的距离约束可用于识别结合位点并指导进一步的命中优化。
• Probing coiled-coil assembly by paramagnetic NMR spectroscopy
  作者：TingTing Zheng、Aimee Boyle、Hana Robson Marsden、Dayenne Valdink、Giuliana Martelli、Jan Raap、Alexander Kros

  DOI：10.1039/c4ob02125h

  日期：——

  nitroxyl radical. 1D-NMR confirmed that the peptides K and E form a heterodimeric coiled coil with a parallel orientation. In addition, fluorescence emission quenching of the aromatic labels due to electron exchange with a nitroxyl radical confirmed the parallel coiled coil orientation. Thus, paramagnetic nitroxide and aromatic fluorophore labeling of peptides yields valuable information regarding the

  在这里介绍了一种新的方法来确定卷曲螺旋肽基序的低聚状态和方向。设计为在水溶液中形成平行异二聚体复合物的肽K和E在C端分别标记为“指纹”残基，并带有芳香族氨基酸色氨酸和酪氨酸。肽之一也被顺磁性探针MTSL标记。一维质子NMR波谱用于通过监测由于硝基氧基自由基的接近而对芳族标记的信号抑制来研究肽的四级结构。1D-NMR证实肽K和E形成具有平行取向的异二聚体卷曲螺旋。此外，由于与硝基氧基进行电子交换，芳香族标记的荧光发射猝灭证实了平行盘绕的线圈取向。因此，肽的顺磁性一氧化氮和芳香族荧光团标记可从1D-NMR和稳态荧光测量中获得有关四级结构的有价值的信息。这种方便的方法不仅可用于研究线圈组件，而且还可用于任何定义的超分子组件。