(R)-methyl 2-(2-methoxy-2-oxoacetamido)propanoate | 141635-20-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: (R)-methyl 2-(2-methoxy-2-oxoacetamido)propanoate
• 英文别名: methyl (2R)-2-[(2-methoxy-2-oxoacetyl)amino]propanoate
• CAS: 141635-20-3
• 化学式: C₇H₁₁NO₅
• 分子量: 189.168
• InChiKey: IZMOPUMXXXBDGX-SCSAIBSYSA-N

物化性质

• 密度：
  1.202±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.3
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  81.7
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-methyl 2-(2-methoxy-2-oxoacetamido)propanoate 在 sodium hydroxide 作用下， 生成 N-oxalyl-D-alanine
  参考文献：
  名称：

  选择性抑制因子抑制缺氧诱导因子

  摘要：

  一组四种非血红素铁 (II) 和 2-氧戊二酸依赖性酶催化转录因子、缺氧诱导因子 (HIF) 的翻译后修饰，该转录因子介导动物的缺氧反应。HIF 的羟基化会导致其降解并限制其活性。我们描述了如何使用与固相合成耦合的结构数据导致发现一种 HIF 羟化酶的选择性抑制剂。抑制剂 N-草酰-d-苯丙氨酸显示抑制 HIF 天冬酰胺酰羟化酶 (FIH) 但不抑制 HIF 脯氨酰羟化酶。与 FIH 复合的抑制剂的晶体结构表明它与 2OG 结合，并且很可能与分子氧结合位点结合。该结果将有助于调节缺氧反应，以上调具有生物医学重要性的特定基因，

  DOI：

  10.1021/ja050841b
• 作为产物：
  描述：

  甲基戊酰氯 、 D-丙氨酸甲酯盐酸盐 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以60%的产率得到(R)-methyl 2-(2-methoxy-2-oxoacetamido)propanoate
  参考文献：
  名称：

  三氟甲磺酸酐介导的恶唑合成

  摘要：

  N-酰基氨基酸酯经过三氟甲磺酸酐介导的环脱水，以简单的一锅法转化形成恶唑和双恶唑。

  DOI：

  10.1016/j.tetlet.2008.12.080

文献信息

• Novel inhibitors of prolyl 4-hydroxylase. 3. Inhibition by the substrate analog N-oxaloglycine and its derivatives
  作者：C. Jane Cunliffe、Trevor J. Franklin、Neil J. Hales、George B. Hill

  DOI：10.1021/jm00092a016

  日期：1992.7

  N-Oxaloglycine (3) is an alpha-ketoglutarate (1) analogue that is a competitive inhibitor of prolyl 4-hydroxylase (EC 1.14.11.2). A study of the structure-activity relationships of some other oxalo derivatives shows that substitution on the glycine moiety modulates activity stereoselectively and that if the omega-carboxylate is homologated or replaced by either acylsulfonamides or anilide, then activity is sharply reduced. This sensitivity to these changes is contrasted with the relative insensitivity of another putative alpha-ketoglutarate analogue, pyridine-2,5-dicarboxylic acid (2), and the implication is discussed that compounds of both series are unlikely to bind to prolyl hydroxylase in the same way even though both inhibit the enzyme competitively.