2-乙酰氨基-4-(1H-吲哚-3-基)丁酸 | 205813-00-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 2-乙酰氨基-4-(1H-吲哚-3-基)丁酸
• 英文名称: 2-acetamido-4-(1H-indol-3-yl)butanoic acid
• 英文别名: 2-acetylamino-4-indol-3-yl-butyric acid；2-Acetylamino-4-indol-3-yl-buttersaeure；N-Acetyl-D,L-homotryptophan
• CAS: 205813-00-9
• 化学式: C₁₄H₁₆N₂O₃
• 分子量: 260.293
• InChiKey: TZVGIHUGMJIKMD-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  112-113°C
• 溶解度：
  少许溶于甲醇

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.1
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  82.2
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  3

安全信息

• 海关编码：
  2933990090

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-乙酰氨基-4-(1H-吲哚-3-基)丁酸 在 Aspergillus acylase I 、 sodium hydroxide 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 以78%的产率得到L-homotryptophan
  参考文献：
  名称：

  色氨酸同源物对大肠杆菌色氨酸吲哚裂解酶的抑制作用。

  摘要：

  我们已经设计，合成和评估了高色氨酸类似物，它们是大肠杆菌色氨酸吲哚裂解酶（色氨酸酶，TIL，EC 4.1.99.1）的可能的基于机理的抑制剂。由于醌类结构是TIL反应机理的中间产物，我们预计生理底物L-Trp的同源性将提供类似于过渡态的β-消除类似物，并可能抑制TIL。我们的结果表明，L-高纯色氨酸（1a）是中等程度的TIL竞争性抑制剂，Ki = 67μM，而L-双高纯色氨酸（1b）显示出更有效的抑制作用，Ki = 4.7μM。稳态前的动力学表明形成了1a的外部醛亚胺和醌类化合物，但仅形成了1b的外部醛亚胺，这表明抑制机理不同。这些结果表明，强抑制不需要醌型复合物的形成。另外，将Trp类似物评估为鼠伤寒沙门氏菌Trp合酶的抑制剂。我们的结果表明，化合物1b对TIL的选择性至少比Trp合酶高25倍。我们报道化合物1b可与先前报道的最有效的抑制剂相提并论，同时显示出对TIL的高选择性。因此，1

  DOI：

  10.1016/j.abb.2014.07.027
• 作为产物：
  描述：

  3-(2-溴乙基)吲哚 在 sodium 、 sodium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 30.5h， 生成 2-乙酰氨基-4-(1H-吲哚-3-基)丁酸
  参考文献：
  名称：

  色氨酸同源物对大肠杆菌色氨酸吲哚裂解酶的抑制作用。

  摘要：

  我们已经设计，合成和评估了高色氨酸类似物，它们是大肠杆菌色氨酸吲哚裂解酶（色氨酸酶，TIL，EC 4.1.99.1）的可能的基于机理的抑制剂。由于醌类结构是TIL反应机理的中间产物，我们预计生理底物L-Trp的同源性将提供类似于过渡态的β-消除类似物，并可能抑制TIL。我们的结果表明，L-高纯色氨酸（1a）是中等程度的TIL竞争性抑制剂，Ki = 67μM，而L-双高纯色氨酸（1b）显示出更有效的抑制作用，Ki = 4.7μM。稳态前的动力学表明形成了1a的外部醛亚胺和醌类化合物，但仅形成了1b的外部醛亚胺，这表明抑制机理不同。这些结果表明，强抑制不需要醌型复合物的形成。另外，将Trp类似物评估为鼠伤寒沙门氏菌Trp合酶的抑制剂。我们的结果表明，化合物1b对TIL的选择性至少比Trp合酶高25倍。我们报道化合物1b可与先前报道的最有效的抑制剂相提并论，同时显示出对TIL的高选择性。因此，1

  DOI：

  10.1016/j.abb.2014.07.027

文献信息

• A Synthesis of dl-Homotryptophan
  作者：H. R. Snyder、Frederick J. Pilgrim

  DOI：10.1021/ja01185a094

  日期：1948.5
• MOISTURE CURABLE COMPOUND WITH AMINO ACIDS
  申请人：Momentive Performance Materials Inc.

  公开号：EP3039068B1

  公开（公告）日：2020-12-16
• Inhibition of Escherichia coli tryptophan indole-lyase by tryptophan homologues
  作者：Quang T. Do、Giang T. Nguyen、Victor Celis、Robert S. Phillips

  DOI：10.1016/j.abb.2014.07.027

  日期：2014.10

  and evaluated homotryptophan analogues as possible mechanism-based inhibitors for Escherichia coli tryptophan indole-lyase (tryptophanase, TIL, E.C. 4.1.99.1). As a quinonoid structure is an intermediate in the reaction mechanism of TIL, we anticipated that homologation of the physiological substrate, L-Trp would provide analogues resembling the transition state for β-elimination, and potentially inhibit

  我们已经设计，合成和评估了高色氨酸类似物，它们是大肠杆菌色氨酸吲哚裂解酶（色氨酸酶，TIL，EC 4.1.99.1）的可能的基于机理的抑制剂。由于醌类结构是TIL反应机理的中间产物，我们预计生理底物L-Trp的同源性将提供类似于过渡态的β-消除类似物，并可能抑制TIL。我们的结果表明，L-高纯色氨酸（1a）是中等程度的TIL竞争性抑制剂，Ki = 67μM，而L-双高纯色氨酸（1b）显示出更有效的抑制作用，Ki = 4.7μM。稳态前的动力学表明形成了1a的外部醛亚胺和醌类化合物，但仅形成了1b的外部醛亚胺，这表明抑制机理不同。这些结果表明，强抑制不需要醌型复合物的形成。另外，将Trp类似物评估为鼠伤寒沙门氏菌Trp合酶的抑制剂。我们的结果表明，化合物1b对TIL的选择性至少比Trp合酶高25倍。我们报道化合物1b可与先前报道的最有效的抑制剂相提并论，同时显示出对TIL的高选择性。因此，1