L-tyrosylglycylglycyl-L-phenylanine | 60254-82-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-tyrosylglycylglycyl-L-phenylanine
• 英文别名: des-Leu-leucine enkephalin；Tyr-Gly-Gly-Phe；YGGF；Tyrosyl-glycyl-glycyl-phenylalanyl；(2S)-2-[[2-[[2-[[(2S)-2-amino-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]acetyl]amino]acetyl]amino]-3-phenylpropanoic acid
• CAS: 60254-82-2
• 化学式: C₂₂H₂₆N₄O₆
• 分子量: 442.472
• InChiKey: GYNQVPIDAQTZOY-ROUUACIJSA-N

物化性质

• 沸点：
  891.0±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.339±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.5
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  171
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-NH2 在 甲酸 、 pepsin 作用下， 反应 7.0h， 生成 亮氨酰胺 、 L-tyrosylglycylglycyl-L-phenylanine
  参考文献：
  名称：

  Increased stability of peptidesulfonamide peptidomimetics towards protease catalyzed degradation

  摘要：

  Replacement of amide bonds in peptides by sulfonamide moieties resulted in peptidosulfonamides with an increased stability towards protease catalyzed degradation. In addition to protection of the protease cleavage site, it was found that introduction of a sulfonamide also influenced the stability of adjacent amide bonds. (C) 1999 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0968-0896(99)00021-8

文献信息

• A Facile Synthesis of NODASA-Functionalized Peptide
  作者：Tricia Naicker、Fernando Albericio、Jyotibon Dutta、Praveen Chinthakindi、Per Arvidsson、Beatriz de la Torre、Hendrik Kruger、Thavendran Govender

  DOI：10.1055/s-0035-1561970

  日期：——

  Herein, we report a mild and efficient synthesis of a NODASA-functionalized peptide, which was initiated with a Michael addition reaction between monomethyl fumarate and 1,4,7-triazacyclononane.

  在此，我们报告了一种温和而有效的 NODASA 功能化肽的合成，该合成是由富马酸单甲酯和 1,4,7-三氮杂环壬烷之间的迈克尔加成反应引发的。
• Specificity and molecular properties of penicillolysin, a metalloproteinase from Penicillium citrinum
  作者：Megumi Yamaguchi、Satoshi Hanzawa、Ken-Ichi Hirano、Youhei Yamagata、Eiji Ichishima

  DOI：10.1016/0031-9422(93)85082-3

  日期：1993.8

  The specificity and mode of action of penicillolysin, a metalloproteinase from Penicillium citrinum, were investigated with several bioactive-oligopeptides. The enzyme showed a high affinity toward the Pro-X (X = Gln, Lys, Leu or Arg) bonds of substance P, dynorphin A (1-13), neurotensin and chicken brain pentapeptide, and the R-R bonds in dynorphin A and neurotensin. Preferential cleavage of bonds

  用几种生物活性寡肽研究了青霉素（一种来自柑橘青霉的金属蛋白酶）的特异性和作用方式。该酶对 P 物质、强啡肽 A (1-13)、神经降压素和鸡脑五肽的 Pro-X（X = Gln、Lys、Leu 或 Arg）键以及强啡肽 A 和神经降压素中的 RR 键显示出高亲和力. 在使用的肽上观察到在 P1 位置具有疏水性氨基酸残基的酶优先裂解键。青霉素溶菌素的特异性不同于其他金属蛋白酶。M(r) 和 pI 分别确定为 18,000 和 9.6。N 端区域的前 50 个氨基酸是 TKETCNASRKSALEKALSNTVKLANAAATAARSGSASKFSEYEKTTSSS。研究了青霉素溶菌素全酶和脱辅基酶的 CD 光谱。
• Increased stability of peptidesulfonamide peptidomimetics towards protease catalyzed degradation
  作者：Dries B.A. de Bont、Karen M. Sliedregt-Bol、Lovina J.F. Hofmeyer、Rob M.J. Liskamp

  DOI：10.1016/s0968-0896(99)00021-8

  日期：1999.6

  Replacement of amide bonds in peptides by sulfonamide moieties resulted in peptidosulfonamides with an increased stability towards protease catalyzed degradation. In addition to protection of the protease cleavage site, it was found that introduction of a sulfonamide also influenced the stability of adjacent amide bonds. (C) 1999 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.