Aad(-Alg-D-Val) | 117056-58-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Aad(-Alg-D-Val)
• 英文别名: N(1)Gly(allyl)-D-Val-OH.H-Aad(1)-OH；(2S)-2-amino-6-[[(2S)-1-[[(1R)-1-carboxy-2-methylpropyl]amino]-1-oxopent-4-en-2-yl]amino]-6-oxohexanoic acid
• CAS: 117056-58-3
• 化学式: C₁₆H₂₇N₃O₆
• 分子量: 357.407
• InChiKey: GVNJYICABCHJLH-GMXVVIOVSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2
• 重原子数：
  25
• 可旋转键数：
  12
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.62
• 拓扑面积：
  159
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Aad(-Alg-D-Val) 在 二甲基硫 、 臭氧 作用下， 生成 (S)-2-Amino-5-[(S)-1-((R)-1-carboxy-2-methyl-propylcarbamoyl)-3-oxo-propylcarbamoyl]-pentanoic acid
  参考文献：
  名称：

  异青霉素N合酶从三肽形成γ-内酰胺

  摘要：

  将异openicillin N合酶（IPNS）与天然底物[（5 S）-5-氨基-5-羧基戊酰基] -L-半胱氨酸-D-缬氨酸（2）的类似物一起孵育，其中半胱氨酸残基被高半胱氨酸取代，产生了差向异构5-羟基γ-内酰胺（10），没有形成双环产物的证据。

  DOI：

  10.1039/c39880001128
• 作为产物：
  描述：

  Z(NO2)-Aad-ONb 在 溶剂黄146 、 二异丙胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 、 锌 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 7.0h， 生成 Aad(-Alg-D-Val)
  参考文献：
  名称：

  异青霉素N合酶的底物特异性。

  摘要：

  两种来源的高纯度异青霉素N合酶（IPNS）（天然存在于产黄青霉菌中，并通过顶头孢霉的克隆基因在大肠杆菌中表达）已被分离并在体外用于测试天然底物的合成修饰（L -α-氨基-δ-己二酰基）-L-半胱氨酸-D-缬氨酸（ACV）。利用一种非常敏感的程序，利用β-内酰胺诱导β-内酰胺酶的合成，来确定ACV类似物是否可以用作IPNS的底物。检查了多种氨基和羧基末端三肽取代，发现它们引起了正的β-内酰胺酶诱导曲线。但是，没有发现这些修饰能够像ACV一样有效地用作底物。由IPNS和三肽类似物反应形成的一种β-内酰胺产物是独立合成的，并具有抗菌活性。在ACV第二个位置修饰L-半胱氨酸残基导致三肽不能用作底物。ACV第三位的D-缬氨酸残基转化为芳香族氨基酸或高负电性残基（如三氟缬氨酸）会导致底物活性消除和酶抑制剂的产生。

  DOI：

  10.1021/jm00088a028

文献信息

• BALDWIN, JACK E.;NORRIS, WILLIAM J.;FREEMAN, RICHARD T.;BRADLEY, MARK;ADL+, J. CHEM. SOC. CHEM. COMMUN.,(1988) N 16, C. 1128-1130
  作者：BALDWIN, JACK E.、NORRIS, WILLIAM J.、FREEMAN, RICHARD T.、BRADLEY, MARK、ADL+

  DOI：——

  日期：——
• Substrate specificity of isopenicillin N synthase
  作者：George W. Huffman、Paul D. Gesellchen、Jan R. Turner、Robert B. Rothenberger、Harold E. Osborne、F. Dean Miller、Jerry L. Chapman、Stephen W. Queener

  DOI：10.1021/jm00088a028

  日期：1992.5

  Highly purified isopenicillin N synthase (IPNS) from two sources (naturally occurring in Penicillium chrysogenum and that expressed in Escherichia coli via a cloned gene derived from Cephalosporium acremonium) have been isolated and utilized in vitro to test synthetic modifications of the natural substrate, (L-alpha-amino-delta-adipyl)-L-cysteinyl-D-valine (ACV). A very sensitive procedure utilizing

  两种来源的高纯度异青霉素N合酶（IPNS）（天然存在于产黄青霉菌中，并通过顶头孢霉的克隆基因在大肠杆菌中表达）已被分离并在体外用于测试天然底物的合成修饰（L -α-氨基-δ-己二酰基）-L-半胱氨酸-D-缬氨酸（ACV）。利用一种非常敏感的程序，利用β-内酰胺诱导β-内酰胺酶的合成，来确定ACV类似物是否可以用作IPNS的底物。检查了多种氨基和羧基末端三肽取代，发现它们引起了正的β-内酰胺酶诱导曲线。但是，没有发现这些修饰能够像ACV一样有效地用作底物。由IPNS和三肽类似物反应形成的一种β-内酰胺产物是独立合成的，并具有抗菌活性。在ACV第二个位置修饰L-半胱氨酸残基导致三肽不能用作底物。ACV第三位的D-缬氨酸残基转化为芳香族氨基酸或高负电性残基（如三氟缬氨酸）会导致底物活性消除和酶抑制剂的产生。
• γ-Lactam formation from tripeptides with isopenicillin N synthase
  作者：Jack E. Baldwin、William J. Norris、Richard T. Freeman、Mark Bradley、Robert M. Adlington、Sadie Long-Fox、Christopher J. Schofield

  DOI：10.1039/c39880001128

  日期：——

  Incubation of isopenicillin N synthase (IPNS) with analogues of the natural substrate [(5S)-5-amino-5-carboxypentanoyl]-L-cysteinyl-D-valine (2) in which the cysteinyl residue was replaced by homocysteine gave epimeric 5-hydroxy γ-lactams (10), with no evidence for the formation of bicyclic products.

  将异openicillin N合酶（IPNS）与天然底物[（5 S）-5-氨基-5-羧基戊酰基] -L-半胱氨酸-D-缬氨酸（2）的类似物一起孵育，其中半胱氨酸残基被高半胱氨酸取代，产生了差向异构5-羟基γ-内酰胺（10），没有形成双环产物的证据。