Boc-α,β-Dehydrovalin | 58561-07-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Boc-α,β-Dehydrovalin
• 英文别名: Boc-2,3-DEHYDRO-VAL-OH；3-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]but-2-enoic acid
• CAS: 58561-07-2
• 化学式: C₁₀H₁₇NO₄
• 分子量: 215.249
• InChiKey: JEMSYVNSVNJGNN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  75.6
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-α,β-Dehydrovalin 在 盐酸 、 二异丙胺 、 二环己胺 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 乙醚 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 23.0h， 生成 Boc-Cys(Acm)-ΔVal-ONb
  参考文献：
  名称：

  异青霉素N合酶的底物特异性。

  摘要：

  两种来源的高纯度异青霉素N合酶（IPNS）（天然存在于产黄青霉菌中，并通过顶头孢霉的克隆基因在大肠杆菌中表达）已被分离并在体外用于测试天然底物的合成修饰（L -α-氨基-δ-己二酰基）-L-半胱氨酸-D-缬氨酸（ACV）。利用一种非常敏感的程序，利用β-内酰胺诱导β-内酰胺酶的合成，来确定ACV类似物是否可以用作IPNS的底物。检查了多种氨基和羧基末端三肽取代，发现它们引起了正的β-内酰胺酶诱导曲线。但是，没有发现这些修饰能够像ACV一样有效地用作底物。由IPNS和三肽类似物反应形成的一种β-内酰胺产物是独立合成的，并具有抗菌活性。在ACV第二个位置修饰L-半胱氨酸残基导致三肽不能用作底物。ACV第三位的D-缬氨酸残基转化为芳香族氨基酸或高负电性残基（如三氟缬氨酸）会导致底物活性消除和酶抑制剂的产生。

  DOI：

  10.1021/jm00088a028
• 作为产物：
  描述：

  methyl N-(t-butyloxocarbonyl)dehydrovalinate 在 lithium hydroxide 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 24.0h， 以92%的产率得到Boc-α,β-Dehydrovalin
  参考文献：
  名称：

  抑制人类嗜中性粒细胞弹性蛋白酶。4.设计，合成，X射线晶体学分析以及一系列P2修饰的，口服活性的肽基五氟乙基酮的结构-活性关系。

  摘要：

  报道了一系列人嗜中性粒细胞弹性蛋白酶（HNE）的P2修饰的口服活性肽抑制剂。这些五氟乙基酮类抑制剂是以五氟乙基酮1为模型设计的。根据从体外（测量的Ki）数据和建模研究提供的信息开发的结构-活性关系（SAR），在1的P3，P2和激活基团（AG）部分进行了合理的结构修饰，将抑制剂1插入了肽1中。 HNE的活动站点。X射线晶体学分析证实了1与猪胰弹性蛋白酶（PPE）之间的复合物以及随后的1与HNE之间的复合物，从而证实了基于模型的设计。

  DOI：

  10.1021/jm970812e

文献信息

• 一种芴甲氧羰基-2,3-脱氢-缬氨酸的合成方 法
  申请人：上海吉奉生物科技有限公司

  公开号：CN110054574B

  公开（公告）日：2021-08-20

  本发明涉及一种芴甲氧羰基‑2,3‑脱氢‑缬氨酸的合成方法。主要解决其有效合成方法缺乏的技术问题。本发明合成方法包括以下步骤：Boc‑α‑膦酰基甘氨酸三甲酯和丙酮在二氯甲烷溶液中，在DBU催化下经HWE反应生成化合物1；化合物1和氢氧化钠在甲醇和水的混合溶液中加热水解，生成化合物2；化合物2在三氟乙酸的二氯甲烷溶液中脱除保护基，生成化合物3；化合物3、9‑芴甲基‑N‑琥珀酰亚胺基碳酸酯和碳酸氢钠在四氢呋喃和水的混合溶液中反应，生成目标化合物4。芴甲氧羰基‑2,3‑脱氢‑缬氨酸作为一种氨基酸衍生物主要用作医药中间体、多肽的合成等。
• Poisel,H., Chemische Berichte, 1977, vol. 110, p. 948 - 953
  作者：Poisel,H.

  DOI：——

  日期：——
• [EN] FLUORINATION PROCESS<br/>[FR] PROCÉDÉ DE FLUORATION
  申请人：[en]ROYAL COLLEGE OF SURGEONS IN IRELAND

  公开号：WO2024028729A1

  公开（公告）日：2024-02-08

  The present disclosure relates to processes for the fluorination of molecules. One aspect provides a process for incorporating a fluorine atom into a molecule, said process comprising converting a compound of formula X—SG into a compound of formula X—F, wherein G is an optionally substituted C1-C6alkyl group, an optionally substituted aryl group, or an optionally substituted heteroaryl group, and X is an organic group; and wherein the SG group is attached to a secondary or tertiary carbon atom in the organic group X; said process comprising treating said compound of formula X—SG with (i) an activator compound selected from the group consisting of N-halosuccinimides, N-halobenzenesulfonimides, N-halobenzenesulfonamides, dialkylaminodihalosulfinium salts, heterocyclylaminodihalosulfinium salts, dialkylaminosulfur trihalides, XeF2, difluoroiodotoluene, di-and tri-bromoisocyanuric acids, bromine, chlorine, hypervalent iodine compounds with I2; and other sources of Br+, Cl+, F+, l+, bromonium, iodonium, or chloronium; and (ii) a source of fluoride. Uses of the process in the preparation of various fluorinated molecules as well as uses of certain compounds as intermediates in the processes of the present disclosure are also provided.
• Inhibition of Human Neutrophil Elastase. 4. Design, Synthesis, X-ray Crystallographic Analysis, and Structure−Activity Relationships for a Series of P₂-Modified, Orally Active Peptidyl Pentafluoroethyl Ketones
  作者：Robert J. Cregge、Sherrie L. Durham、Robert A. Farr、Steven L. Gallion、C. Michelle Hare、Robert V. Hoffman、Michael J. Janusz、Hwa-Ok Kim、Jack R. Koehl、Shujaath Mehdi、William A. Metz、Norton P. Peet、John T. Pelton、Herman A. Schreuder、Shyam Sunder、Chantal Tardif

  DOI：10.1021/jm970812e

  日期：1998.7.1

  A series of P2-modified, orally active peptidic inhibitors of human neutrophil elastase (HNE) are reported. These pentafluoroethyl ketone-based inhibitors were designed using pentafluoroethyl ketone 1 as a model. Rational structural modifications were made at the P3, P2, and activating group (AG) portions of 1 based on structure-activity relationships (SAR) developed from in vitro (measured Ki) data

  报道了一系列人嗜中性粒细胞弹性蛋白酶（HNE）的P2修饰的口服活性肽抑制剂。这些五氟乙基酮类抑制剂是以五氟乙基酮1为模型设计的。根据从体外（测量的Ki）数据和建模研究提供的信息开发的结构-活性关系（SAR），在1的P3，P2和激活基团（AG）部分进行了合理的结构修饰，将抑制剂1插入了肽1中。 HNE的活动站点。X射线晶体学分析证实了1与猪胰弹性蛋白酶（PPE）之间的复合物以及随后的1与HNE之间的复合物，从而证实了基于模型的设计。
• Substrate specificity of isopenicillin N synthase
  作者：George W. Huffman、Paul D. Gesellchen、Jan R. Turner、Robert B. Rothenberger、Harold E. Osborne、F. Dean Miller、Jerry L. Chapman、Stephen W. Queener

  DOI：10.1021/jm00088a028

  日期：1992.5

  Highly purified isopenicillin N synthase (IPNS) from two sources (naturally occurring in Penicillium chrysogenum and that expressed in Escherichia coli via a cloned gene derived from Cephalosporium acremonium) have been isolated and utilized in vitro to test synthetic modifications of the natural substrate, (L-alpha-amino-delta-adipyl)-L-cysteinyl-D-valine (ACV). A very sensitive procedure utilizing

  两种来源的高纯度异青霉素N合酶（IPNS）（天然存在于产黄青霉菌中，并通过顶头孢霉的克隆基因在大肠杆菌中表达）已被分离并在体外用于测试天然底物的合成修饰（L -α-氨基-δ-己二酰基）-L-半胱氨酸-D-缬氨酸（ACV）。利用一种非常敏感的程序，利用β-内酰胺诱导β-内酰胺酶的合成，来确定ACV类似物是否可以用作IPNS的底物。检查了多种氨基和羧基末端三肽取代，发现它们引起了正的β-内酰胺酶诱导曲线。但是，没有发现这些修饰能够像ACV一样有效地用作底物。由IPNS和三肽类似物反应形成的一种β-内酰胺产物是独立合成的，并具有抗菌活性。在ACV第二个位置修饰L-半胱氨酸残基导致三肽不能用作底物。ACV第三位的D-缬氨酸残基转化为芳香族氨基酸或高负电性残基（如三氟缬氨酸）会导致底物活性消除和酶抑制剂的产生。