5-hydroxymethyluridine-5’-monophosphate | 18800-65-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘧啶核苷酸
• 英文名称: 5-hydroxymethyluridine-5’-monophosphate
• 英文别名: 5-Hydroxymethyl-uridin-5'-phosphorsaeure；5-hydroxymethyl-[5']uridylic acid；[(2R,3S,4R,5R)-3,4-dihydroxy-5-[5-(hydroxymethyl)-2,4-dioxopyrimidin-1-yl]oxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate
• CAS: 18800-65-2
• 化学式: C₁₀H₁₅N₂O₁₀P
• 分子量: 354.21
• InChiKey: WQCABYUOJVUOEC-JXOAFFINSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.3
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  186
• 氢给体数：
  6
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  5-羟甲基脲嘧啶 、 磷酸核糖焦磷酸 在 uracil phosphoribosyltransferase from Thermus thermophilus HB₈ 、 magnesium chloride 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 5-hydroxymethyluridine-5’-monophosphate
  参考文献：
  名称：

  通过热稳定的尿嘧啶磷酸核糖基转移酶酶促生产非天然核苷-5'-单磷酸酯

  摘要：

  使用酶作为生物催化剂来合成修饰的5'-单磷酸核苷（NMP）是传统的多步化学方法的有趣替代方法，该方法具有多种优势，例如立体，区域和对映选择性，简单的下游加工以及反应条件温和。在本文中，我们报道了嗜热栖热菌HB8（Tt UPRT）的尿嘧啶磷酸核糖基转移酶的重组表达，生产和纯化。Tt的结构UPRT已通过蛋白质晶体学确定，并对其底物特异性和生化特性进行了分析，从而为底物结合模式提供了新的结构见解。重组蛋白的生化特性表明该酶是同四聚体，在很宽的温度范围（50–80°C），pH（5.5–9）和离子强度（0–500 m m NaCl）中均具有活性和稳定性。令人惊讶的是，Tt UPRT能够识别几种5和6-取代的嘧啶作为底物。这些实验结果表明，Tt UPRT可能是合成修饰NMP的有价值的生物催化剂。

  DOI：

  10.1002/cctc.201701223

文献信息

• Enzymatic Production of Non-Natural Nucleoside-5′-Monophosphates by a Thermostable Uracil Phosphoribosyltransferase
  作者：Jon del Arco、Javier Acosta、Humberto M. Pereira、Almudena Perona、Neratur K. Lokanath、Naoki Kunishima、Jesús Fernández-Lucas

  DOI：10.1002/cctc.201701223

  日期：2018.1.23

  TtUPRT has been determined by protein crystallography, and its substrate specificity and biochemical characteristics have been analyzed, providing new structural insights into the substrate‐binding mode. Biochemical characterization of the recombinant protein indicates that the enzyme is a homotetramer, with activity and stability across a broad range of temperatures (50–80 °C), pH (5.5–9) and ionic strength

  使用酶作为生物催化剂来合成修饰的5'-单磷酸核苷（NMP）是传统的多步化学方法的有趣替代方法，该方法具有多种优势，例如立体，区域和对映选择性，简单的下游加工以及反应条件温和。在本文中，我们报道了嗜热栖热菌HB8（Tt UPRT）的尿嘧啶磷酸核糖基转移酶的重组表达，生产和纯化。Tt的结构UPRT已通过蛋白质晶体学确定，并对其底物特异性和生化特性进行了分析，从而为底物结合模式提供了新的结构见解。重组蛋白的生化特性表明该酶是同四聚体，在很宽的温度范围（50–80°C），pH（5.5–9）和离子强度（0–500 m m NaCl）中均具有活性和稳定性。令人惊讶的是，Tt UPRT能够识别几种5和6-取代的嘧啶作为底物。这些实验结果表明，Tt UPRT可能是合成修饰NMP的有价值的生物催化剂。