Methyl 2-[3-[2-amino-3-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxy]-2-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxymethyl]propoxy]propylsulfanyl]acetate | 144952-28-3

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Methyl 2-[3-[2-amino-3-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxy]-2-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxymethyl]propoxy]propylsulfanyl]acetate
• CAS: 144952-28-3
• 化学式: C₂₂H₄₁NO₉S₃
• 分子量: 559.767
• InChiKey: OCIJUQVESXBIME-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  35
• 可旋转键数：
  27
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  209
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  13

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Methyl 2-[3-[2-amino-3-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxy]-2-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxymethyl]propoxy]propylsulfanyl]acetate 在 sodium hydroxide 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 甲醇 、 乙酸乙酯 、 丙酮 为溶剂， 反应 48.0h， 生成 2-[3-[3-[3-(Carboxymethylsulfanyl)propoxy]-2-[3-(carboxymethylsulfanyl)propoxymethyl]-2-[[6-oxo-6-[(4-sulfamoylphenyl)methylamino]hexanoyl]amino]propoxy]propylsulfanyl]acetic acid
  参考文献：
  名称：

  使用亲和毛细管电泳确定芳基磺酰胺与牛碳酸酐酶结合的动力学和平衡常数。

  摘要：

  亲和毛细管电泳（ACE）提供了一种研究蛋白质-配体相互作用的新方法。ACE的基础是蛋白质与其配体形成复合物时其电泳迁移率的变化。可以直接对带电荷的配体定量该结合相互作用，或与先前表征的带电荷的配体竞争间接对中性配体进行定量。使用ACE确定动力学常数和平衡常数仅取决于蛋白质的迁移时间和峰形（而不是峰面积）的变化。在ACE条件下对蛋白质迁移率的模拟表明，实验获得的电泳图可以用以下几个变量来解释：打开和关闭的速率（因此，结合常数），配体的浓度，

  DOI：

  10.1021/jm00053a016
• 作为产物：
  描述：

  9-<<(1,1-dimethylethoxy)carbonyl>amino>-9-<<3-<(2-methoxy-2-oxoethyl)thio>propoxy>methyl>-7,11-dioxa-3,15-dithiaheptadecanedioic acid dimethyl ester 在 三氟乙酸 作用下， 以 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 Methyl 2-[3-[2-amino-3-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxy]-2-[3-(2-methoxy-2-oxoethyl)sulfanylpropoxymethyl]propoxy]propylsulfanyl]acetate
  参考文献：
  名称：

  使用亲和毛细管电泳确定芳基磺酰胺与牛碳酸酐酶结合的动力学和平衡常数。

  摘要：

  亲和毛细管电泳（ACE）提供了一种研究蛋白质-配体相互作用的新方法。ACE的基础是蛋白质与其配体形成复合物时其电泳迁移率的变化。可以直接对带电荷的配体定量该结合相互作用，或与先前表征的带电荷的配体竞争间接对中性配体进行定量。使用ACE确定动力学常数和平衡常数仅取决于蛋白质的迁移时间和峰形（而不是峰面积）的变化。在ACE条件下对蛋白质迁移率的模拟表明，实验获得的电泳图可以用以下几个变量来解释：打开和关闭的速率（因此，结合常数），配体的浓度，

  DOI：

  10.1021/jm00053a016

文献信息

• Use of affinity capillary electrophoresis to determine kinetic and equilibrium constants for binding of arylsulfonamides to bovine carbonic anhydrase
  作者：Luis Z. Avila、Yen Ho Chu、Erich C. Blossey、George M. Whitesides

  DOI：10.1021/jm00053a016

  日期：1993.1

  Determination of kinetic and equilibrium constants using ACE relies only on the changes in the migration time and shape (but not the area) of the peak due to protein. Simulation of the protein mobility under conditions of ACE suggests that the experimentally obtained electropherograms can be explained in terms of few variables: on and off rates (and thus, binding constant), concentration of the ligand(s)

  亲和毛细管电泳（ACE）提供了一种研究蛋白质-配体相互作用的新方法。ACE的基础是蛋白质与其配体形成复合物时其电泳迁移率的变化。可以直接对带电荷的配体定量该结合相互作用，或与先前表征的带电荷的配体竞争间接对中性配体进行定量。使用ACE确定动力学常数和平衡常数仅取决于蛋白质的迁移时间和峰形（而不是峰面积）的变化。在ACE条件下对蛋白质迁移率的模拟表明，实验获得的电泳图可以用以下几个变量来解释：打开和关闭的速率（因此，结合常数），配体的浓度，