L-aspartic acid β-benzyl ester α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide> | 212329-89-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: L-aspartic acid β-benzyl ester α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide>
• 英文别名: benzyl (3S)-3-amino-4-[[(1S)-1-naphthalen-1-ylethyl]amino]-4-oxobutanoate
• CAS: 212329-89-0
• 化学式: C₂₃H₂₄N₂O₃
• 分子量: 376.455
• InChiKey: QBDOIDGPZNJLRG-KKSFZXQISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.1
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-aspartic acid β-benzyl ester α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide> 在 氢气 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 20.0h， 生成 N-α-arginyl-L-aspartic acid α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide>
  参考文献：
  名称：

  Studies on Inhibition of Enzymatic Arginyltransfer Reaction.

  摘要：

  体外研究了合成多胺以及天冬氨酸和谷氨酸的各种衍生物对精氨酰-tRNA-蛋白转移酶的抑制活性。所有测试的多胺在 0.1 或 10 mM 的浓度下分别显示出非特异性的激活或抑制作用，这表明多胺与 tRNA 之间存在相互作用。在新制备的活性位点定向化合物（包括迄今报道的抑制肽）中，发现 L-天冬氨酸 α-[(S)-(-)-萘乙基酰胺]对酶活性的抑制作用最强，且有轻微的底物活性，而 R-异构体的抑制作用很弱，从而提供了有关酶活性位点的信息。

  DOI：

  10.1248/cpb.46.1169
• 作为产物：
  描述：

  N-α-tert-butyloxycarbonyl-L-aspartic acid β-benzyl ester α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide> 在 三氟乙酸 作用下， 生成 L-aspartic acid β-benzyl ester α-<(S)-(-)-(1-naphthyl)ethylamide>
  参考文献：
  名称：

  Studies on Inhibition of Enzymatic Arginyltransfer Reaction.

  摘要：

  体外研究了合成多胺以及天冬氨酸和谷氨酸的各种衍生物对精氨酰-tRNA-蛋白转移酶的抑制活性。所有测试的多胺在 0.1 或 10 mM 的浓度下分别显示出非特异性的激活或抑制作用，这表明多胺与 tRNA 之间存在相互作用。在新制备的活性位点定向化合物（包括迄今报道的抑制肽）中，发现 L-天冬氨酸 α-[(S)-(-)-萘乙基酰胺]对酶活性的抑制作用最强，且有轻微的底物活性，而 R-异构体的抑制作用很弱，从而提供了有关酶活性位点的信息。

  DOI：

  10.1248/cpb.46.1169

文献信息

• Studies on Inhibition of Enzymatic Arginyltransfer Reaction.
  作者：Koichi TAKAO、Toshihisa IGARASHI、Hironao OGISO、Kazuya UGATA、Akira SHIRAHATA、Keijiro SAMEJIMA

  DOI：10.1248/cpb.46.1169

  日期：——

  Synthetic polyamines and various derivatives of aspartic acid and glutamic acid were examined in vitro for their inhibitory activity on arginyl-tRNA-protein transferase. All the polyamines tested showed non-specific activation or inhibition at 0.1 or 10 mM, respectively, suggesting an interaction of polyamines with tRNA. Of the newly prepared active site directed compounds including the inhibitory peptides so far reported, L-aspartic acid α-[(S)-(-)-naphthylethylamide] was found to inhibit the enzyme activity most potently with a slight substrate activity, whereas the R-isomer showed very weak inhibition, giving information on the active site of the enzyme.

  体外研究了合成多胺以及天冬氨酸和谷氨酸的各种衍生物对精氨酰-tRNA-蛋白转移酶的抑制活性。所有测试的多胺在 0.1 或 10 mM 的浓度下分别显示出非特异性的激活或抑制作用，这表明多胺与 tRNA 之间存在相互作用。在新制备的活性位点定向化合物（包括迄今报道的抑制肽）中，发现 L-天冬氨酸 α-[(S)-(-)-萘乙基酰胺]对酶活性的抑制作用最强，且有轻微的底物活性，而 R-异构体的抑制作用很弱，从而提供了有关酶活性位点的信息。