3,4-二氨基-4-氧代丁酸 | 498-25-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: 3,4-二氨基-4-氧代丁酸
• 中文别名: 泊马度胺杂质9
• 英文名称: isoasparagine
• 英文别名: aspartic acid amide；Asp-NH₂；DL-aspartic acid-1-amide；DL-Asparaginsaeure-1-amid；Inakt. l-Amino-aethan-dicarbonsaeure-(1.2)-monoamid；inakt.α-Asparagin；α-Asparagin；DL-Isoasparagin；DL-Asp-NH3；dl-Asparaginsaeure-α-monoamid；inakt. 2-Amino-butanamid-(1)-saeure；dl-α-Asparagin；4-amino-3-azaniumyl-4-oxobutanoate
• CAS: 498-25-9
• 化学式: C₄H₈N₂O₃
• 分子量: 132.119
• InChiKey: PMLJIHNCYNOQEQ-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 保留指数：
  1973

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -4.5
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  106
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3,4-二氨基-4-氧代丁酸 、 Ac-Gly-SH 在 盐酸 、 sodium hydroxide 、 potassium hexacyanoferrate(III) 作用下， 以 水 、 重水 为溶剂， 反应 0.33h， 以80%的产率得到
  参考文献：
  名称：

  水中化学选择性氨基腈偶联的肽连接

  摘要：

  酰胺键的形成是化学和生物学中最重要的反应之一 1-4，但目前还没有化学方法可以在水中实现 α-肽连接，从而耐受肽连接位点的所有 20 种蛋白质氨基酸。通用遗传密码确立了肽的生物学作用早于生命最后一个普遍的共同祖先，并且肽在生命起源中发挥了重要作用5-9。硫在柠檬酸循环、非核糖体肽合成和聚酮化合物生物合成中的重要作用指向在生命进化过程中，硫酯依赖性肽连接先于 RNA 依赖性蛋白质合成 5,9-13。然而，尚未证明氨酰基硫酯形成的稳健机制。在这里，我们报告了一种化学选择性，高产 α-氨基腈连接，仅利用益生元合理的分子——硫化氢、硫代乙酸盐 12,14 和铁氰化物 12,14-17 或氰基乙炔 8,14——在水中产生 α-肽。这种连接对 α-氨基腈偶联具有极高的选择性，并能耐受所有 20 个蛋白质氨基酸残基。两个基本特征使肽能够在水中连接：α-氨基腈的反应性和 pKaH 使它们与中性 pH 值的

  DOI：

  10.1038/s41586-019-1371-4
• 作为产物：
  描述：

  2-Aminobutenedioic Acid Diamide 生成 3,4-二氨基-4-氧代丁酸
  参考文献：
  名称：

  Thomas-Mamert, Bulletin de la Societe Chimique de France, 1897, vol. <3>17, p. 62,64,65

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Chemical Evolution of Simple Amino Acids to Asparagine under Discharge onto the Primitive Hydrosphere: Simulation Experiments Using Contact Glow Discharge
  作者：Toratane Munegumi

  DOI：10.1246/bcsj.20140164

  日期：2014.11.15

  Asparagine is an important amino acid for abiotic polypeptide synthesis. In simulation experiments, it was obtained in 3.0% yield (based on the amount of consumed alanine) from alanine (100 mM) and formamide (200 mM) by contact glow discharge (Harada discharge) onto aqueous solutions. The present results suggest that asparagine could be abiotically synthesized from simple amino acids under possible primitive earth conditions.

  天冬酰胺是非生物多肽合成的一种重要氨基酸。在模拟实验中，通过在水溶液中进行接触辉光放电（原田放电），从丙氨酸（100 毫摩尔）和甲酰胺（200 毫摩尔）中获得了天冬酰胺，产率为 3.0%（基于消耗的丙氨酸量）。本研究结果表明，在可能的原始地球条件下，天冬酰胺可由简单氨基酸非生物合成。
• Abiotic Asparagine Formation from Simple Amino Acids by Contact Glow Discharge Electrolysis
  作者：Toratane Munegumi、Akira Shimoyama、Kaoru Harada

  DOI：10.1246/cl.1997.393

  日期：1997.5

  Asparagine, one of the most important amino acids for prebiotic peptide formation in aqueous media, was formed using Contact Glow Discharge Electrolysis (CGDE) against aqueous solutions containing simple amino acids and carboxylic acid amides.

  天冬酰胺是在水性介质中形成益生元肽的最重要氨基酸之一，它是使用接触辉光放电电解 (CGDE) 对含有简单氨基酸和羧酸酰胺的水溶液形成的。
• A model for N-to-C direction in prebiotic peptide synthesis
  作者：Li Zhang、Min Zhang、Xiaofan Guo、Dingwei Gan、Yong Ye、Yufen Zhao、Jianxi Ying

  DOI：10.1039/d3cc06101a

  日期：——

  Drawing inspiration from the initiating amino acid modification in biosynthetic peptides, we have successfully demonstrated a biomimetic mechanism for N-to-C terminal extension in prebiotic peptide synthesis. This achievement was accomplished by using acetylated amino acid amides as the N-terminal substrate for peptide synthesis and amino acid amides as the C-terminal extension, with the reaction carried

  受生物合成肽中起始氨基酸修饰的启发，我们成功证明了益生元肽合成中 N 至 C 末端延伸的仿生机制。这一成果是通过使用乙酰化氨基酸酰胺作为肽合成的N端底物，以氨基酸酰胺作为C端延伸，反应在80℃下以干湿循环进行，不需要任何活化剂。这为益生元肽的形成提供了一条合理的途径。
• Piutti, Gazzetta Chimica Italiana, 1888, vol. 18, p. 471,478
  作者：Piutti

  DOI：——

  日期：——
• Arsenijevic,L. et al., Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de l'Academie des Sciences, 1963, vol. 256, p. 4039 - 4040
  作者：Arsenijevic,L. et al.

  DOI：——

  日期：——