Z-L-Pro-Gly-OBzl | 7536-45-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: Z-L-Pro-Gly-OBzl
• 英文别名: Z-Pro-Gly-OBzl；(S)-Z-Pro-Gly-OBn；(S)-Benzyl 2-((2-(benzyloxy)-2-oxoethyl)carbamoyl)pyrrolidine-1-carboxylate；benzyl (2S)-2-[(2-oxo-2-phenylmethoxyethyl)carbamoyl]pyrrolidine-1-carboxylate
• CAS: 7536-45-0
• 化学式: C₂₂H₂₄N₂O₅
• 分子量: 396.443
• InChiKey: ABBUEKAIKQURGG-IBGZPJMESA-N

物化性质

• 沸点：
  594.5±50.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.257±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  29
• 可旋转键数：
  9
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.32
• 拓扑面积：
  84.9
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Z-L-Pro-Gly-OBzl 在 sodium hydroxide 作用下， 以54%的产率得到2-[[1-(苯基甲氧羰基)吡咯烷-2-羰基]氨基]乙酸
  参考文献：
  名称：

  Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VII. Bitterness of the retro-BPIa (Val–Ile–Phe–Pro–Pro–Gly–Arg) and Its Fragments

  摘要：

  为了说明从酪蛋白水解物中分离出的BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）所表现出的苦味，我们提出了以下要求：其特征空间结构，即N末端的基本部分与C末端的疏水部分通过脯氨酸残基相互影响，是表现苦味所必需的。至于另一种成分BPIc（Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His），虽然它表现出的味道与BPIa一样强烈而苦涩，但BPIc的基本部分位于C末端，疏水部分位于N末端。作者合成了逆BPIa，其肽序列相反及其片段。逆BPIa表现出的苦味同样强烈，但逆BPIa片段的苦味远弱于逆BPIa。

  DOI：

  10.1246/bcsj.57.103
• 作为产物：
  描述：

  甘氨酸苄酯对甲苯磺酸盐 、 N-苄氧羰基-L-脯氨酸 在 N-甲基吗啉 、 氯甲酸乙酯 作用下， 生成 Z-L-Pro-Gly-OBzl
  参考文献：
  名称：

  Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VII. Bitterness of the retro-BPIa (Val–Ile–Phe–Pro–Pro–Gly–Arg) and Its Fragments

  摘要：

  为了说明从酪蛋白水解物中分离出的BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）所表现出的苦味，我们提出了以下要求：其特征空间结构，即N末端的基本部分与C末端的疏水部分通过脯氨酸残基相互影响，是表现苦味所必需的。至于另一种成分BPIc（Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His），虽然它表现出的味道与BPIa一样强烈而苦涩，但BPIc的基本部分位于C末端，疏水部分位于N末端。作者合成了逆BPIa，其肽序列相反及其片段。逆BPIa表现出的苦味同样强烈，但逆BPIa片段的苦味远弱于逆BPIa。

  DOI：

  10.1246/bcsj.57.103

文献信息

• Borinic acid catalysed peptide synthesis
  作者：Tharwat Mohy El Dine、Jacques Rouden、Jérôme Blanchet

  DOI：10.1039/c5cc06177f

  日期：——

  2-Chlorophenylborinic acid is reported to catalyze dipeptide synthesis in the presence of molecular sieves with no racemization.

  2-氯苯硼酸据报道在分子筛存在下催化二肽合成，且无外消旋作用。
• Appel, Rolf; Glaesel, Ursula; Glaesel, Volker Ingo, Chemische Berichte, 1981, vol. 114, # 4, p. 1542 - 1545
  作者：Appel, Rolf、Glaesel, Ursula、Glaesel, Volker Ingo

  DOI：——

  日期：——
• Doelling, R.; Kaufmann, K.-D., Journal fur praktische Chemie (Leipzig 1954), 1984, vol. 326, # 1, p. 171 - 174
  作者：Doelling, R.、Kaufmann, K.-D.

  DOI：——

  日期：——
• Appel, Rolf; Willms, Lothar, Chemische Berichte, 1981, vol. 114, # 3, p. 858 - 866
  作者：Appel, Rolf、Willms, Lothar

  DOI：——

  日期：——
• Studies of Bitter Peptides from Casein Hydrolyzate. VII. Bitterness of the retro-BPIa (Val–Ile–Phe–Pro–Pro–Gly–Arg) and Its Fragments
  作者：Toshiaki Shigenaga、Ken Otagiri、Hidenori Kanehisa、Hideo Okai

  DOI：10.1246/bcsj.57.103

  日期：1984.1

  To explain the bitter taste exhibited by BPIa (Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val) which was isolated from casein hydrolyzate, we have proposed the following requirement: its characteristic spatial structure: the basic moiety in the N-terminal and the hydrophobic moiety in the C-terminal were affected to each other by prolylprolyl residue, is necessary for the bitterness to be exhibited. As for BPIc (Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His), which is the other fraction, although it exhibited as strong and bitter a taste as BPIa, the basic moiety of BPIc is located in the C-terminal and its hydrophobic moiety is located in the N-terminal. The authors synthesized retro-BPIa with the reverse peptide sequence and its fragments. The retro-BPIa exhibited as strong and bitter a taste as BPIa. However, the bitterness of the fragments of retro-BPIa was far weaker than that of retro-BPIa.

  为了说明从酪蛋白水解物中分离出的BPIa（Arg–Gly–Pro–Pro–Phe–Ile–Val）所表现出的苦味，我们提出了以下要求：其特征空间结构，即N末端的基本部分与C末端的疏水部分通过脯氨酸残基相互影响，是表现苦味所必需的。至于另一种成分BPIc（Val–Tyr–Pro–Phe–Pro–Pro–Gly–Ile–Asn-His），虽然它表现出的味道与BPIa一样强烈而苦涩，但BPIc的基本部分位于C末端，疏水部分位于N末端。作者合成了逆BPIa，其肽序列相反及其片段。逆BPIa表现出的苦味同样强烈，但逆BPIa片段的苦味远弱于逆BPIa。