p-acetamidophenyl N-phenylacetamidyl thioether | 857553-44-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: p-acetamidophenyl N-phenylacetamidyl thioether
• 英文别名: 2-(4-acetamidophenyl)sulfanyl-N-phenylacetamide
• CAS: 857553-44-7
• 化学式: C₁₆H₁₆N₂O₂S
• 分子量: 300.381
• InChiKey: BCSZBEYSFLFJRT-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.5
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.12
• 拓扑面积：
  83.5
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  p-acetamidophenyl N-phenylacetamidyl thioether 在 sodium periodate 作用下， 以 水 、 丙酮 为溶剂， 反应 20.0h， 以46%的产率得到p-acetamidophenyl N-phenylacetamidyl sulfoxide
  参考文献：
  名称：

  从头开始构建的人工加氧酶：使用对接方法确定底物结合位点

  摘要：

  通过对接计算选择了人工铁单加氧酶的底物。报告的酶对硫化物氧化的高催化效率与蛋白腔中预测的底物结合模式直接相关，因此说明了底物结合位点，蛋白质支架和催化位点的协同作用。

  DOI：

  10.1002/anie.201209021
• 作为产物：
  描述：

  2-氯乙酰苯胺 、 4-乙酰氨基苯硫酚 在 sodium ethanolate 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 p-acetamidophenyl N-phenylacetamidyl thioether
  参考文献：
  名称：

  异质人工金属酶Iron @ NikA催化选择性硫化物氧化

  摘要：

  用蛋白质进行多相催化仍然是一个挑战。在此，我们证明了交联晶体对于人工酶氧化亚砜的重要性。生物杂交包括将铁络合物插入NikA蛋白晶体。与溶液相比，非均相催化剂显示出更高的效率-更高的反应动力学，更好的稳定性并扩大了底物范围。对于合成生物学的未来，设计结晶人工酶代表了可溶性或支持酶的良好替代方案。

  DOI：

  10.1002/chem.202003746

文献信息

• A Selective Sulfide Oxidation Catalyzed by Heterogeneous Artificial Metalloenzymes Iron@NikA
  作者：Sarah Lopez、Caroline Marchi‐Delapierre、Christine Cavazza、Stéphane Ménage

  DOI：10.1002/chem.202003746

  日期：2020.12.15

  Performing a heterogeneous catalysis with proteins is still a challenge. Herein, we demonstrate the importance of cross‐linked crystals for sulfoxide oxidation by an artificial enzyme. The biohybrid consists of the insertion of an iron complex into a NikA protein crystal. The heterogeneous catalysts displays a better efficiency‐with higher reaction kinetics, a better stability and expand the substrate

  用蛋白质进行多相催化仍然是一个挑战。在此，我们证明了交联晶体对于人工酶氧化亚砜的重要性。生物杂交包括将铁络合物插入NikA蛋白晶体。与溶液相比，非均相催化剂显示出更高的效率-更高的反应动力学，更好的稳定性并扩大了底物范围。对于合成生物学的未来，设计结晶人工酶代表了可溶性或支持酶的良好替代方案。
• An Artificial Oxygenase Built from Scratch: Substrate Binding Site Identified Using a Docking Approach
  作者：Charlène Esmieu、Mickaël V. Cherrier、Patricia Amara、Elodie Girgenti、Caroline Marchi-Delapierre、Frédéric Oddon、Marina Iannello、Adeline Jorge-Robin、Christine Cavazza、Stéphane Ménage

  DOI：10.1002/anie.201209021

  日期：2013.4.2

  The substrate for an artificial iron monooxygenase was selected by using docking calculations. The high catalytic efficiency of the reported enzyme for sulfide oxidation was directly correlated to the predicted substrate binding mode in the protein cavity, thus illustrating the synergetic effect of the substrate binding site, protein scaffold, and catalytic site.

  通过对接计算选择了人工铁单加氧酶的底物。报告的酶对硫化物氧化的高催化效率与蛋白腔中预测的底物结合模式直接相关，因此说明了底物结合位点，蛋白质支架和催化位点的协同作用。